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万見
- PDB-4yqv: Glutathione S-transferase Omega 1 bound to covalent inhibitor C4-10 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4yqv
タイトルGlutathione S-transferase Omega 1 bound to covalent inhibitor C4-10
要素Glutathione S-transferase omega-1
キーワードTransferase/Transferase Inhibitor / Covalent Inhibitor / Thioltransferase / chloroacetamide / Transferase-Transferase Inhibitor complex
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of skeletal muscle contraction by regulation of release of sequestered calcium ion / methylarsonate reductase / methylarsonate reductase activity / glutathione dehydrogenase (ascorbate) / Vitamin C (ascorbate) metabolism / glutathione dehydrogenase (ascorbate) activity / L-ascorbic acid metabolic process / Methylation / cellular response to arsenic-containing substance / Glutathione conjugation ...positive regulation of skeletal muscle contraction by regulation of release of sequestered calcium ion / methylarsonate reductase / methylarsonate reductase activity / glutathione dehydrogenase (ascorbate) / Vitamin C (ascorbate) metabolism / glutathione dehydrogenase (ascorbate) activity / L-ascorbic acid metabolic process / Methylation / cellular response to arsenic-containing substance / Glutathione conjugation / positive regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / glutathione transferase / glutathione transferase activity / negative regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / regulation of cardiac muscle contraction by regulation of the release of sequestered calcium ion / xenobiotic catabolic process / regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol by sarcoplasmic reticulum / Gene and protein expression by JAK-STAT signaling after Interleukin-12 stimulation / glutathione metabolic process / oxidoreductase activity / extracellular exosome / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Glutathione S-transferase, omega-class / Glutathione S-transferase Omega/Tau-like / Glutathione S-transferase, N-terminal domain / Glutathione S-transferase, N-terminal domain / Glutathione S-transferase, C-terminal domain / Glutathione S-transferase Yfyf (Class Pi); Chain A, domain 2 - #10 / Glutathione S-transferase, C-terminal / Glutathione S-transferase Yfyf (Class Pi); Chain A, domain 2 / Soluble glutathione S-transferase N-terminal domain profile. / Glutathione S-transferase, C-terminal-like ...Glutathione S-transferase, omega-class / Glutathione S-transferase Omega/Tau-like / Glutathione S-transferase, N-terminal domain / Glutathione S-transferase, N-terminal domain / Glutathione S-transferase, C-terminal domain / Glutathione S-transferase Yfyf (Class Pi); Chain A, domain 2 - #10 / Glutathione S-transferase, C-terminal / Glutathione S-transferase Yfyf (Class Pi); Chain A, domain 2 / Soluble glutathione S-transferase N-terminal domain profile. / Glutathione S-transferase, C-terminal-like / Soluble glutathione S-transferase C-terminal domain profile. / Glutathione S-transferase, N-terminal / Glutathione S-transferase, C-terminal domain superfamily / Glutaredoxin / Glutaredoxin / Thioredoxin-like superfamily / Up-down Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-4GG / Glutathione S-transferase omega-1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.06 Å
データ登録者Stuckey, J.A.
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2016
タイトル: Mechanistic evaluation and transcriptional signature of a glutathione S-transferase omega 1 inhibitor.
著者: Ramkumar, K. / Samanta, S. / Kyani, A. / Yang, S. / Tamura, S. / Ziemke, E. / Stuckey, J.A. / Li, S. / Chinnaswamy, K. / Otake, H. / Debnath, B. / Yarovenko, V. / Sebolt-Leopold, J.S. / Ljungman, M. / Neamati, N.
履歴
登録2015年3月13日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02016年10月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年10月19日Group: Database references
改定 1.22023年9月27日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_oper_list / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Glutathione S-transferase omega-1
B: Glutathione S-transferase omega-1
C: Glutathione S-transferase omega-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)84,4856
ポリマ－83,6163
非ポリマー8683
水7,296405
1
A: Glutathione S-transferase omega-1
ヘテロ分子

A: Glutathione S-transferase omega-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)56,3234
ポリマ－55,7442
非ポリマー5792
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_556-x,y,-z+11
Buried area1830 Å2
ΔGint-17 kcal/mol
Surface area21170 Å2
手法PISA
2
B: Glutathione S-transferase omega-1
C: Glutathione S-transferase omega-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)56,3234
ポリマ－55,7442
非ポリマー5792
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1910 Å2
ΔGint-17 kcal/mol
Surface area21070 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)186.320, 71.373, 61.968
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 105.16, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-646-

HOH

21A-659-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 Glutathione S-transferase omega-1 / GSTO-1 / Glutathione S-transferase omega 1-1 / GSTO 1-1 / Glutathione-dependent dehydroascorbate ...GSTO-1 / Glutathione S-transferase omega 1-1 / GSTO 1-1 / Glutathione-dependent dehydroascorbate reductase / Monomethylarsonic acid reductase / MMA(V) reductase / S-(Phenacyl)glutathione reductase / SPG-R


分子量: 27872.105 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: GSTO1, GSTTLP28 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rosetta2
参照: UniProt: P78417, glutathione transferase, glutathione dehydrogenase (ascorbate), methylarsonate reductase
#2: 化合物 ChemComp-4GG / 2-(ethylsulfanyl)-N-methyl-N-[(1-phenyl-1H-pyrazol-4-yl)methyl]acetamide


分子量: 289.396 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C15H19N3OS
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 405 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.38 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.28 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: Complex was concentrated to 26.2 mg/mL. Crystals of the complex grew from sitting drops containing equal volumes of protein complex and well solution (22.5% PEG 3350, 90 mM MES pH 6.5 and 10 mM BaCl2).

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 21-ID-D / 波長: 0.9786 Å
検出器タイプ: RAYONIX MX-300 / 検出器: CCD / 日付: 2012年10月11日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9786 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.06→50 Å / Num. obs: 46437 / % possible obs: 98 % / 冗長度: 5 % / Biso Wilson estimate: 34.91 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.078 / Net I/σ(I): 11.2
反射 シェル解像度: 2.06→2.14 Å / 冗長度: 4.9 % / Rmerge(I) obs: 0.316 / % possible all: 99.3

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
BUSTER2.10.2精密化
HKL-2000データ収集
HKL-2000データスケーリング
PDB_EXTRACT3.15データ抽出
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1EEM

1eem


解像度: 2.06→44.96 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.941 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.922 / Rfactor Rfree error: 0 / SU R Cruickshank DPI: 0.213 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU R Blow DPI: 0.217 / SU Rfree Blow DPI: 0.166 / SU Rfree Cruickshank DPI: 0.166
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.22 2345 5.05 %RANDOM
Rwork0.195 ---
obs0.196 46430 95.4 %-
原子変位パラメータBiso mean: 40.47 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.8892 Å20 Å27.6456 Å2
2--2.3325 Å20 Å2
3----1.4433 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.26 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.06→44.96 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5604 0 51 405 6060
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Restraint functionWeight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.0095812HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg0.927875HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d2650SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_incorr_chiral_ct
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes137HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes873HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it5812HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion2.83
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion2.75
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion733SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact7058SEMIHARMONIC4
LS精密化 シェル解像度: 2.06→2.11 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.266 107 4.78 %
Rwork0.213 2131 -
all0.216 2238 -
obs--62.11 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.4884-0.3698-0.27691.56090.28812.0926-0.01710.05890.07470.01390.0213-0.14710.21740.2242-0.0042-0.07170.0119-0.0306-0.10260.0117-0.08945.637-11.214424.766
22.0595-0.20070.17792.0531-0.22281.3351-0.07370.1047-0.2371-0.041-0.0290.17850.1875-0.13070.1028-0.0751-0.00330.0104-0.098-0.0641-0.101320.085222.5042-3.7386
30.987-0.43030.31161.37250.14222.0275-0.0390.14650.08210.0038-0.0621-0.13930.1040.16960.1011-0.09530.00650.0094-0.04860.071-0.057447.443523.5553-15.2433
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1{A|5 - 241}
2X-RAY DIFFRACTION2{B|5 - 241}
3X-RAY DIFFRACTION3{C|5 - 241}

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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