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- PDB-4yoc: Crystal Structure of human DNMT1 and USP7/HAUSP complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4yoc
タイトルCrystal Structure of human DNMT1 and USP7/HAUSP complex
要素
  • DNA (cytosine-5)-methyltransferase 1
  • Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 7
キーワードTRANSFERASE/HYDROLASE / DNA methylation / Deubiquitination / DNA methyltransferase / Modification / TRANSFERASE-HYDROLASE complex
機能・相同性
機能・相同性情報


chromosomal DNA methylation maintenance following DNA replication / negative regulation of vascular associated smooth muscle cell differentiation involved in phenotypic switching / regulation of telomere capping / epigenetic programming of gene expression / cellular response to bisphenol A / DNA-methyltransferase activity / negative regulation of vascular associated smooth muscle cell apoptotic process / monoubiquitinated protein deubiquitination / regulation of retrograde transport, endosome to Golgi / DNA (cytosine-5-)-methyltransferase ...chromosomal DNA methylation maintenance following DNA replication / negative regulation of vascular associated smooth muscle cell differentiation involved in phenotypic switching / regulation of telomere capping / epigenetic programming of gene expression / cellular response to bisphenol A / DNA-methyltransferase activity / negative regulation of vascular associated smooth muscle cell apoptotic process / monoubiquitinated protein deubiquitination / regulation of retrograde transport, endosome to Golgi / DNA (cytosine-5-)-methyltransferase / deubiquitinase activity / DNA (cytosine-5-)-methyltransferase activity / SUMOylation of DNA methylation proteins / DNA methylation-dependent heterochromatin formation / DNA alkylation repair / STAT3 nuclear events downstream of ALK signaling / female germ cell nucleus / methyl-CpG binding / regulation of DNA-binding transcription factor activity / K48-linked deubiquitinase activity / symbiont-mediated disruption of host cell PML body / negative regulation of gene expression via chromosomal CpG island methylation / negative regulation of NF-kappaB transcription factor activity / protein deubiquitination / negative regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / transcription-coupled nucleotide-excision repair / Nuclear events stimulated by ALK signaling in cancer / pericentric heterochromatin / negative regulation of gluconeogenesis / negative regulation of TORC1 signaling / positive regulation of vascular associated smooth muscle cell proliferation / Regulation of PTEN localization / Synthesis of active ubiquitin: roles of E1 and E2 enzymes / DNA methylation / PRC2 methylates histones and DNA / regulation of signal transduction by p53 class mediator / replication fork / Defective pyroptosis / promoter-specific chromatin binding / cellular response to amino acid stimulus / regulation of protein stability / NoRC negatively regulates rRNA expression / regulation of circadian rhythm / Transcription-Coupled Nucleotide Excision Repair (TC-NER) / Formation of TC-NER Pre-Incision Complex / PML body / Dual incision in TC-NER / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in TC-NER / rhythmic process / Regulation of TP53 Degradation / p53 binding / chromosome / methylation / ubiquitinyl hydrolase 1 / cysteine-type deubiquitinase activity / nuclear body / protein stabilization / Ub-specific processing proteases / protein ubiquitination / cysteine-type endopeptidase activity / negative regulation of gene expression / DNA-templated transcription / positive regulation of gene expression / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / protein-containing complex / proteolysis / DNA binding / RNA binding / zinc ion binding / nucleoplasm / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
DNA (cytosine-5)-methyltransferase 1-like / DNA (cytosine-5)-methyltransferase 1, replication foci domain / Cytosine specific DNA methyltransferase replication foci domain / DMAP1-binding Domain / DMAP1-binding Domain / DMAP1-binding domain / DMAP1-binding domain profile. / Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 7, ICP0-binding domain / ICP0-binding domain of Ubiquitin-specific protease 7 / DNA methylase, C-5 cytosine-specific, conserved site ...DNA (cytosine-5)-methyltransferase 1-like / DNA (cytosine-5)-methyltransferase 1, replication foci domain / Cytosine specific DNA methyltransferase replication foci domain / DMAP1-binding Domain / DMAP1-binding Domain / DMAP1-binding domain / DMAP1-binding domain profile. / Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 7, ICP0-binding domain / ICP0-binding domain of Ubiquitin-specific protease 7 / DNA methylase, C-5 cytosine-specific, conserved site / C-5 cytosine-specific DNA methylases C-terminal signature. / Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase, C-terminal / Ubiquitin-specific protease C-terminal / MATH domain / DNA methylase, C-5 cytosine-specific, active site / C-5 cytosine-specific DNA methylases active site. / CXXC zinc finger domain / C-5 cytosine-specific DNA methylase (Dnmt) domain profile. / Zinc finger, CXXC-type / Zinc finger CXXC-type profile. / C-5 cytosine methyltransferase / C-5 cytosine-specific DNA methylase / MATH/TRAF domain / MATH/TRAF domain profile. / meprin and TRAF homology / TRAF-like / Bromo adjacent homology (BAH) domain superfamily / Bromo adjacent homology domain / Bromo adjacent homology (BAH) domain / BAH domain / BAH domain profile. / Ubiquitin specific protease (USP) domain signature 2. / Ubiquitin specific protease (USP) domain signature 1. / Ubiquitin specific protease, conserved site / Peptidase C19, ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase / Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase / Ubiquitin specific protease domain / Ubiquitin specific protease (USP) domain profile. / Papain-like cysteine peptidase superfamily / S-adenosyl-L-methionine-dependent methyltransferase superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
DNA (cytosine-5)-methyltransferase 1 / Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 7
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.916 Å
データ登録者Cheng, J. / Yang, H. / Fang, J. / Gong, R. / Wang, P. / Li, Z. / Xu, Y.
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2015
タイトル: Molecular mechanism for USP7-mediated DNMT1 stabilization by acetylation.
著者: Cheng, J. / Yang, H. / Fang, J. / Ma, L. / Gong, R. / Wang, P. / Li, Z. / Xu, Y.
履歴
登録2015年3月11日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02015年5月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年11月8日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description / Source and taxonomy
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / entity_src_gen / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_oper_list
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _entity_src_gen.pdbx_alt_source_flag / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: DNA (cytosine-5)-methyltransferase 1
C: Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 7
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)178,1544
ポリマ－178,0232
非ポリマー1312
水19811
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)110.231, 111.619, 163.868
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 DNA (cytosine-5)-methyltransferase 1 / Dnmt1 / CXXC-type zinc finger protein 9 / DNA methyltransferase HsaI / M.HsaI / MCMT


分子量: 113916.836 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP RESIDUES 600-1600 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: DNMT1, AIM, CXXC9, DNMT / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P26358, DNA (cytosine-5-)-methyltransferase
#2: タンパク質 Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 7 / Deubiquitinating enzyme 7 / Herpesvirus-associated ubiquitin-specific protease / Ubiquitin ...Deubiquitinating enzyme 7 / Herpesvirus-associated ubiquitin-specific protease / Ubiquitin thioesterase 7 / Ubiquitin-specific-processing protease 7


分子量: 64106.008 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP RESIDUES 560-1102 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: USP7, HAUSP / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q93009, ubiquitinyl hydrolase 1
#3: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 11 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.83 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.56 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: 6-8% PEG 3350, 200 mM potassium acetate / PH範囲: 6.0-7.0

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL17U / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2013年3月29日
放射モノクロメーター: sagitally focused Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.9→50 Å / Num. obs: 44471 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 13.8 % / Biso Wilson estimate: 61.62 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.146 / Χ2: 1.063 / Net I/av σ(I): 19.087 / Net I/σ(I): 8.1 / Num. measured all: 615406
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / Rejects: _

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2% possible all
2.9-313.50.85843671.141100
3-3.1213.60.61943951.14100
3.12-3.2713.60.4443821.11299.9
3.27-3.4413.70.30343921.085100
3.44-3.6513.80.21744011.061100
3.65-3.9413.90.17544161.022100
3.94-4.3314.20.14944411.033100
4.33-4.9614.30.13244620.982100
4.96-6.2413.80.10345161.09199.9
6.24-50140.05346990.98399.8

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX精密化
HKL-2000データ収集
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
PDB_EXTRACT3.15データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3SWR, 2YLM

3swr

2ylm


解像度: 2.916→49.419 Å / SU ML: 0.37 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 27.89 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2584 1991 4.48 %
Rwork0.2077 42405 -
obs0.21 44396 99.16 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 186.41 Å2 / Biso mean: 66.1918 Å2 / Biso min: 9.67 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.916→49.419 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数11368 0 2 11 11381
Biso mean--67.8 42.54 -
残基数----1411
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00311649
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.89215743
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0351662
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0042066
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.84420
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 14

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.9162-2.98910.41481240.28992689281389
2.9891-3.06990.37391440.277229953139100
3.0699-3.16020.33111460.26630153161100
3.1602-3.26220.34181390.252830043143100
3.2622-3.37880.27261480.240930103158100
3.3788-3.5140.2731410.226630133154100
3.514-3.67390.29411460.223430523198100
3.6739-3.86750.25481410.214830153156100
3.8675-4.10980.25521420.196730643206100
4.1098-4.42690.2181430.176230393182100
4.4269-4.8720.17681400.16130633203100
4.872-5.57620.22411390.179930853224100
5.5762-7.02220.25671430.210331213264100
7.0222-49.42620.25361550.20093240339599

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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