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- PDB-4ynm: ASH1L wild-type SET domain in complex with S-adenosyl methionine (SAM) -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4ynm
タイトルASH1L wild-type SET domain in complex with S-adenosyl methionine (SAM)
要素Histone-lysine N-methyltransferase ASH1L
キーワードTRANSFERASE / histone methylation / SET domain
機能・相同性
機能・相同性情報


uterine gland development / tarsal gland development / histone H3K9 monomethyltransferase activity / [histone H3]-lysine36 N-trimethyltransferase / histone H3K36 trimethyltransferase activity / [histone H3]-lysine9 N-methyltransferase / uterus morphogenesis / histone H3K9 methyltransferase activity / histone H3K9me2 methyltransferase activity / flagellated sperm motility ...uterine gland development / tarsal gland development / histone H3K9 monomethyltransferase activity / [histone H3]-lysine36 N-trimethyltransferase / histone H3K36 trimethyltransferase activity / [histone H3]-lysine9 N-methyltransferase / uterus morphogenesis / histone H3K9 methyltransferase activity / histone H3K9me2 methyltransferase activity / flagellated sperm motility / histone H3K36 methyltransferase activity / histone H3K4 methyltransferase activity / histone H3 methyltransferase activity / negative regulation of MAPK cascade / negative regulation of acute inflammatory response / decidualization / single fertilization / bicellular tight junction / post-embryonic development / skeletal system development / PKMTs methylate histone lysines / MAPK cascade / chromosome / methylation / transcription by RNA polymerase II / inflammatory response / chromatin binding / regulation of DNA-templated transcription / Golgi apparatus / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / DNA binding / nucleoplasm / nucleus / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
ASH1-like, PHD finger / ASH1-like, Bromodomain / PhD finger domain / AWS domain / AWS domain / AWS domain profile. / associated with SET domains / DNA binding domain with preference for A/T rich regions / AT hook, DNA-binding motif / Beta-clip-like ...ASH1-like, PHD finger / ASH1-like, Bromodomain / PhD finger domain / AWS domain / AWS domain / AWS domain profile. / associated with SET domains / DNA binding domain with preference for A/T rich regions / AT hook, DNA-binding motif / Beta-clip-like / SET domain / Bromo adjacent homology (BAH) domain superfamily / Bromo adjacent homology domain / Bromo adjacent homology (BAH) domain / BAH domain / BAH domain profile. / Post-SET domain / Post-SET domain profile. / SET (Su(var)3-9, Enhancer-of-zeste, Trithorax) domain / SET domain superfamily / SET domain / SET domain profile. / SET domain / Zinc finger, PHD-type, conserved site / Zinc finger PHD-type signature. / Beta Complex / Zinc finger, PHD-type / PHD zinc finger / Zinc finger, FYVE/PHD-type / Bromodomain / Bromodomain profile. / bromo domain / Bromodomain / Bromodomain-like superfamily / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
S-ADENOSYLMETHIONINE / Histone-lysine N-methyltransferase ASH1L
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.19 Å
データ登録者Rogawski, D.S. / Ndoj, J. / Cho, H.-J. / Maillard, I. / Grembecka, J. / Cierpicki, T.
資金援助 米国, 7件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Cancer Institute (NIH/NCI)1R01CA160467 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)5T32GM008597 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)5T32GM007863 米国
Leukemia & Lymphoma Society6111-14 米国
Leukemia & Lymphoma Society1215-14 米国
American Cancer SocietyRSG-13-130-01-CDD 米国
Michigan Economic Development Corporation085P1000817 米国
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2015
タイトル: Two Loops Undergoing Concerted Dynamics Regulate the Activity of the ASH1L Histone Methyltransferase.
著者: Rogawski, D.S. / Ndoj, J. / Cho, H.J. / Maillard, I. / Grembecka, J. / Cierpicki, T.
履歴
登録2015年3月10日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02015年9月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年9月9日Group: Database references
改定 1.22015年9月16日Group: Database references
改定 1.32017年9月27日Group: Author supporting evidence / Database references / Derived calculations
カテゴリ: citation / pdbx_audit_support / pdbx_struct_oper_list
Item: _citation.journal_id_CSD / _pdbx_audit_support.funding_organization / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.42017年10月4日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.52019年12月4日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.62023年9月27日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Histone-lysine N-methyltransferase ASH1L
B: Histone-lysine N-methyltransferase ASH1L
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)53,22210
ポリマ－52,0332
非ポリマー1,1898
水1,874104
1
A: Histone-lysine N-methyltransferase ASH1L
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)26,6115
ポリマ－26,0171
非ポリマー5954
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: Histone-lysine N-methyltransferase ASH1L
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)26,6115
ポリマ－26,0171
非ポリマー5954
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)59.141, 59.141, 230.983
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number154
Space group name H-MP3221
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B
12A
22B

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDRefine codeAuth asym-IDAuth seq-ID
1113A2069 - 2256
2113B2069 - 2256
1123A2266 - 2280
2123B2266 - 2280

NCSアンサンブル:
ID
1
2

-
要素

#1: タンパク質 Histone-lysine N-methyltransferase ASH1L / ASH1-like protein / huASH1 / Absent small and homeotic disks protein 1 homolog / Lysine N-methyltransferase 2H


分子量: 26016.516 Da / 分子数: 2 / 断片: SET domain (UNP residues 2074-2293) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ASH1L, KIAA1420, KMT2H / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9NR48, histone-lysine N-methyltransferase
#2: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 化合物 ChemComp-SAM / S-ADENOSYLMETHIONINE


分子量: 398.437 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C15H22N6O5S
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 104 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.34 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.41 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: PEG 3350, 20 mM Tris / PH範囲: 7.3-7.8

-
データ収集

回折平均測定温度: 123 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 21-ID-D / 波長: 0.97872 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2012年12月8日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97872 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.19→50 Å / Num. obs: 25099 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 9.1 % / Rmerge(I) obs: 0.095 / Rpim(I) all: 0.033 / Rrim(I) all: 0.101 / Χ2: 1.645 / Net I/av σ(I): 33.696 / Net I/σ(I): 7.8 / Num. measured all: 228388
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / Rejects: _

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allΧ2% possible all
2.19-2.249.10.5912130.8650.2040.6260.757100
2.24-2.289.10.48812440.9140.1690.5170.796100
2.28-2.329.20.45111920.9120.1550.4770.828100
2.32-2.3790.40812650.9350.1430.4330.842100
2.37-2.429.10.36911840.9390.1290.3910.939100
2.42-2.4890.31212790.940.110.3321.028100
2.48-2.549.10.27711980.9630.0970.2941.034100
2.54-2.618.90.24112440.9710.0860.2571.127100
2.61-2.6990.20612420.9760.0720.2191.23100
2.69-2.7790.18812160.9810.0660.1991.282100
2.77-2.878.90.16212450.9860.0570.1721.38199.9
2.87-2.9990.14212560.9880.050.1511.57100
2.99-3.128.90.12712630.9910.0450.1351.747100
3.12-3.2990.10912450.9910.0390.1161.982100
3.29-3.4990.09712650.9930.0350.1032.309100
3.49-3.769.20.0912460.9950.0310.0952.73699.9
3.76-4.149.10.08412730.9960.0290.0893.162100
4.14-4.749.10.07912890.9960.0270.0843.469100
4.74-5.979.90.06713270.9970.0220.072.44100
5.97-509.40.05214130.9980.0180.0551.82299.2

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.5.0109精密化
HKL-2000データ削減
PDB_EXTRACT3.15データ抽出
HKL-2000データスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3OPE

3ope


解像度: 2.19→46.82 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.926 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.913 / SU B: 6.875 / SU ML: 0.178 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.323 / ESU R Free: 0.238 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2775 1271 5.1 %RANDOM
Rwork0.2421 ---
obs0.2438 23762 99.86 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 95.31 Å2 / Biso mean: 42.453 Å2 / Biso min: 20.1 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.08 Å20.04 Å20 Å2
2--0.08 Å20 Å2
3----0.12 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.19→46.82 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3333 0 60 104 3497
Biso mean--35.48 39.26 -
残基数----411
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0170.0213464
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.7691.9554664
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.9985408
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg38.59624.086186
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg18.65315608
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg25.2391527
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1220.2470
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.0212681
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.0991.52045
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.07123285
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.99331419
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.6784.51379
Refine LS restraints NCS

Dom-ID: 1 / Auth asym-ID: A / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

Ens-ID数タイプRms dev position (Å)Weight position
1684TIGHT POSITIONAL0.110.05
1716LOOSE POSITIONAL0.275
1684TIGHT THERMAL0.350.5
1716LOOSE THERMAL0.410
256TIGHT POSITIONAL0.10.05
252LOOSE POSITIONAL0.115
256TIGHT THERMAL0.310.5
252LOOSE THERMAL0.2610
LS精密化 シェル解像度: 2.192→2.249 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.302 92 -
Rwork0.276 1664 -
all-1756 -
obs--98.43 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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