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- PDB-4ykn: Pi3K alpha lipid kinase with Active Site Inhibitor -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4ykn
タイトルPi3K alpha lipid kinase with Active Site Inhibitor
要素Phosphatidylinositol 3-kinase regulatory subunit alpha,Phosphatidylinositol 4,5-bisphosphate 3-kinase catalytic subunit alpha isoform fusion protein
キーワードTransferase/Transferase Inhibitor / "Lipid Kinase" / inhibitor / complex / Pi3K / Pi3K alpha / Transferase-Transferase Inhibitor complex
機能・相同性
機能・相同性情報


perinuclear endoplasmic reticulum membrane / response to muscle inactivity / regulation of toll-like receptor 4 signaling pathway / negative regulation of actin filament depolymerization / phosphatidylinositol kinase activity / response to L-leucine / regulation of actin filament organization / response to butyrate / phosphatidylinositol 3-kinase regulator activity / IRS-mediated signalling ...perinuclear endoplasmic reticulum membrane / response to muscle inactivity / regulation of toll-like receptor 4 signaling pathway / negative regulation of actin filament depolymerization / phosphatidylinositol kinase activity / response to L-leucine / regulation of actin filament organization / response to butyrate / phosphatidylinositol 3-kinase regulator activity / IRS-mediated signalling / positive regulation of focal adhesion disassembly / cellular response to hydrostatic pressure / phosphatidylinositol 3-kinase activator activity / autosome genomic imprinting / interleukin-18-mediated signaling pathway / PI3K events in ERBB4 signaling / myeloid leukocyte migration / 1-phosphatidylinositol-3-kinase regulator activity / phosphatidylinositol 3-kinase regulatory subunit binding / neurotrophin TRKA receptor binding / Activated NTRK2 signals through PI3K / positive regulation of endoplasmic reticulum unfolded protein response / positive regulation of protein localization to membrane / Activated NTRK3 signals through PI3K / negative regulation of fibroblast apoptotic process / cis-Golgi network / ErbB-3 class receptor binding / kinase activator activity / phosphatidylinositol 3-kinase complex, class IB / vasculature development / transmembrane receptor protein tyrosine kinase adaptor activity / regulation of cellular respiration / RHOF GTPase cycle / Signaling by cytosolic FGFR1 fusion mutants / RHOD GTPase cycle / cardiac muscle cell contraction / phosphatidylinositol 3-kinase complex, class IA / phosphatidylinositol 3-kinase complex / enzyme-substrate adaptor activity / Nephrin family interactions / anoikis / Signaling by LTK in cancer / Costimulation by the CD28 family / RND1 GTPase cycle / Signaling by LTK / 1-phosphatidylinositol-4-phosphate 3-kinase activity / 1-phosphatidylinositol-4,5-bisphosphate 3-kinase activity / relaxation of cardiac muscle / MET activates PI3K/AKT signaling / positive regulation of leukocyte migration / PI3K/AKT activation / RND2 GTPase cycle / phosphatidylinositol-4,5-bisphosphate 3-kinase / positive regulation of filopodium assembly / RND3 GTPase cycle / growth hormone receptor signaling pathway / vascular endothelial growth factor signaling pathway / phosphatidylinositol 3-kinase / negative regulation of stress fiber assembly / insulin binding / phosphatidylinositol-3-phosphate biosynthetic process / natural killer cell mediated cytotoxicity / 1-phosphatidylinositol-3-kinase activity / RHOV GTPase cycle / negative regulation of cell-matrix adhesion / Signaling by ALK / negative regulation of macroautophagy / RHOB GTPase cycle / GP1b-IX-V activation signalling / PI-3K cascade:FGFR2 / PI-3K cascade:FGFR3 / Erythropoietin activates Phosphoinositide-3-kinase (PI3K) / protein kinase activator activity / PI-3K cascade:FGFR4 / response to dexamethasone / PI-3K cascade:FGFR1 / RHOC GTPase cycle / RHOJ GTPase cycle / negative regulation of osteoclast differentiation / intracellular glucose homeostasis / phosphatidylinositol-mediated signaling / Synthesis of PIPs at the plasma membrane / phosphatidylinositol phosphate biosynthetic process / CD28 dependent PI3K/Akt signaling / RHOU GTPase cycle / CDC42 GTPase cycle / PI3K events in ERBB2 signaling / negative regulation of anoikis / PI3K Cascade / RET signaling / intercalated disc / insulin receptor substrate binding / Interleukin-3, Interleukin-5 and GM-CSF signaling / T cell differentiation / RHOG GTPase cycle / regulation of multicellular organism growth / extrinsic apoptotic signaling pathway via death domain receptors / endothelial cell migration / positive regulation of TOR signaling / RHOA GTPase cycle
類似検索 - 分子機能
Helix Hairpins - #1490 / PI3Kalpha, catalytic domain / Phosphatidylinositol 3-kinase regulatory subunit alpha, SH3 domain / PIK3R1, inter-SH2 domain / PI3K p85 subunit, C-terminal SH2 domain / PI3K regulatory subunit p85-related , inter-SH2 domain / PI3K p85 subunit, N-terminal SH2 domain / Phosphatidylinositol 3-kinase regulatory subunit P85 inter-SH2 domain / Phosphatidylinositol 3-/4-kinase, catalytic domain / Phosphatidylinositol 3-kinase, accessory domain (PIK) ...Helix Hairpins - #1490 / PI3Kalpha, catalytic domain / Phosphatidylinositol 3-kinase regulatory subunit alpha, SH3 domain / PIK3R1, inter-SH2 domain / PI3K p85 subunit, C-terminal SH2 domain / PI3K regulatory subunit p85-related , inter-SH2 domain / PI3K p85 subunit, N-terminal SH2 domain / Phosphatidylinositol 3-kinase regulatory subunit P85 inter-SH2 domain / Phosphatidylinositol 3-/4-kinase, catalytic domain / Phosphatidylinositol 3-kinase, accessory domain (PIK) / Phosphatidylinositol 3-kinase Catalytic Subunit; Chain A, domain 4 / Phosphatidylinositol 3-kinase Catalytic Subunit; Chain A, domain 4 / Phosphatidylinositol 3-kinase Catalytic Subunit; Chain A, Domain 5 / PI3-kinase family, p85-binding domain / PI3-kinase family, p85-binding domain / Rho GTPase-activating protein domain / RhoGAP domain / Rho GTPase-activating proteins domain profile. / GTPase-activator protein for Rho-like GTPases / C2 domain / Phosphatidylinositol 3-kinase, adaptor-binding domain / Phosphatidylinositol 3-kinase adaptor-binding (PI3K ABD) domain profile. / PI3-kinase family, Ras-binding domain / Phosphatidylinositol 3-kinase Ras-binding (PI3K RBD) domain / PI3-kinase family, ras-binding domain / Phosphatidylinositol 3-kinase Ras-binding (PI3K RBD) domain profile. / C2 phosphatidylinositol 3-kinase-type domain / Phosphoinositide 3-kinase C2 / C2 phosphatidylinositol 3-kinase (PI3K)-type domain profile. / Phosphoinositide 3-kinase, region postulated to contain C2 domain / Rho GTPase activation protein / Phosphoinositide 3-kinase family, accessory domain (PIK domain) / Phosphoinositide 3-kinase family, accessory domain (PIK domain) / Phosphoinositide 3-kinase, accessory (PIK) domain superfamily / Phosphoinositide 3-kinase, accessory (PIK) domain / Phosphatidylinositol kinase / PIK helical domain profile. / Phosphatidylinositol 3- and 4-kinases signature 1. / Phosphatidylinositol 3- and 4-kinases signature 2. / Phosphatidylinositol 3/4-kinase, conserved site / Phosphatidylinositol 3-/4-kinase, catalytic domain superfamily / Phosphoinositide 3-kinase, catalytic domain / Phosphatidylinositol 3- and 4-kinases catalytic domain profile. / Phosphatidylinositol 3-/4-kinase, catalytic domain / Phosphatidylinositol 3- and 4-kinase / Phosphatidylinositol 3-kinase Catalytic Subunit; Chain A, domain 1 / C2 domain superfamily / SH2 domain / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat / Src homology 2 (SH2) domain profile. / Src homology 2 domains / SH2 domain / Src homology 3 domains / SH2 domain superfamily / Ubiquitin-like (UB roll) / SH3-like domain superfamily / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3 domain / Alpha Horseshoe / Helix Hairpins / Armadillo-type fold / Ubiquitin-like domain superfamily / Roll / Protein kinase-like domain superfamily / Immunoglobulin-like / Sandwich / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Beta / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-4EL / Phosphatidylinositol 3-kinase regulatory subunit alpha / Phosphatidylinositol 4,5-bisphosphate 3-kinase catalytic subunit alpha isoform
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.9 Å
データ登録者Elkins, P.A.
引用
ジャーナル: Acs Med.Chem.Lett. / 年: 2015
タイトル: Discovery of a Potent Class of PI3K alpha Inhibitors with Unique Binding Mode via Encoded Library Technology (ELT).
著者: Yang, H. / Medeiros, P.F. / Raha, K. / Elkins, P. / Lind, K.E. / Lehr, R. / Adams, N.D. / Burgess, J.L. / Schmidt, S.J. / Knight, S.D. / Auger, K.R. / Schaber, M.D. / Franklin, G.J. / Ding, Y. ...著者: Yang, H. / Medeiros, P.F. / Raha, K. / Elkins, P. / Lind, K.E. / Lehr, R. / Adams, N.D. / Burgess, J.L. / Schmidt, S.J. / Knight, S.D. / Auger, K.R. / Schaber, M.D. / Franklin, G.J. / Ding, Y. / DeLorey, J.L. / Centrella, P.A. / Mataruse, S. / Skinner, S.R. / Clark, M.A. / Cuozzo, J.W. / Evindar, G.
#1: ジャーナル: PROTEIN EXPR.PURIF. / 年: 2010
タイトル: Baculovirus production of fully-active phosphoinositide 3-kinase alpha as a p85a-p110a fusion for X-ray crystallographic analysis with ATP competitive enzyme inhibitors
著者: Sinnamon, R.H. / McDevitt, P. / Pietrak, B.L. / Leydon, V.R. / Xue, Y. / Lehr, R. / Qi, H. / Burns, M. / Elkins, P. / Ward, P. / Vincentini, G. / Fisher, D. / Grimes, M. / Brandt, M. / Auger, ...著者: Sinnamon, R.H. / McDevitt, P. / Pietrak, B.L. / Leydon, V.R. / Xue, Y. / Lehr, R. / Qi, H. / Burns, M. / Elkins, P. / Ward, P. / Vincentini, G. / Fisher, D. / Grimes, M. / Brandt, M. / Auger, K.R. / Ho, T. / Johanson, K. / Jones, C.S. / Schwartz, B. / Sweitzer, T.D. / Kirkpatrick, R.B.
履歴
登録2015年3月4日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02015年6月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年11月22日Group: Database references / Derived calculations ...Database references / Derived calculations / Refinement description / Source and taxonomy
カテゴリ: citation / entity_src_gen ...citation / entity_src_gen / pdbx_struct_oper_list / software
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _entity_src_gen.pdbx_alt_source_flag / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation / _software.classification
改定 1.22024年2月28日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Phosphatidylinositol 3-kinase regulatory subunit alpha,Phosphatidylinositol 4,5-bisphosphate 3-kinase catalytic subunit alpha isoform fusion protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)163,3804
ポリマ－161,8451
非ポリマー1,5353
水1,69394
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area0 Å2
ΔGint0 kcal/mol
Surface area52690 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)84.667, 118.191, 190.281
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Phosphatidylinositol 3-kinase regulatory subunit alpha,Phosphatidylinositol 4,5-bisphosphate 3-kinase catalytic subunit alpha isoform fusion protein / PtdIns-3-kinase regulatory subunit alpha / Phosphatidylinositol 3-kinase 85 kDa regulatory subunit ...PtdIns-3-kinase regulatory subunit alpha / Phosphatidylinositol 3-kinase 85 kDa regulatory subunit alpha / PtdIns-3-kinase regulatory subunit p85-alpha / PtdIns-3-kinase subunit alpha / Phosphatidylinositol 4 / 5-bisphosphate 3-kinase 110 kDa catalytic subunit alpha / p110alpha / Phosphoinositide-3-kinase catalytic alpha polypeptide / Serine/threonine protein kinase PIK3CA


分子量: 161845.297 Da / 分子数: 1
断片: UNP P27986 residues 318-615, LINKER (GSPGISGGGGG), P42336 residues 2-1068
由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PIK3R1, GRB1, PIK3CA / 発現宿主: unidentified baculovirus (ウイルス)
参照: UniProt: P27986, UniProt: P42336, phosphatidylinositol-4,5-bisphosphate 3-kinase, non-specific serine/threonine protein kinase
#2: 化合物 ChemComp-4EL / 3-(6-methoxypyridin-3-yl)-5-[({4-[(5-methyl-1,3,4-thiadiazol-2-yl)sulfamoyl]phenyl}amino)methyl]benzoic acid


分子量: 511.573 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C23H21N5O5S2
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 94 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.94 Å3/Da / 溶媒含有率: 58.18 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: ethylenene glycol, PIP2

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 21-ID-G / 波長: 0.97856 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2009年3月6日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97856 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.9→50 Å / Num. obs: 43067 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 7.4 % / Biso Wilson estimate: 51.84 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.121 / Χ2: 1.057 / Net I/av σ(I): 17.105 / Net I/σ(I): 7.7 / Num. measured all: 319029
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / Rejects: _ / % possible all: 100

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2
2.9-37.60.54942011.052
3-3.127.60.42642311.094
3.12-3.277.60.31442261.049
3.27-3.447.50.22942241.074
3.44-3.657.50.16642381.011
3.65-3.947.50.11942611.009
3.94-4.337.50.10342601.064
4.33-4.967.40.09643141.053
4.96-6.247.40.08143291.093
6.24-506.90.0545541.076

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(phenix.refine: dev_1801)精密化
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
SCALAデータスケーリング
Cootモデル構築
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.9→29.93 Å / SU ML: 0.32 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 24.19 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2472 2182 5.07 %
Rwork0.2015 --
obs0.2038 43058 99.97 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.9→29.93 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数9464 0 105 94 9663
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0039797
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.54713298
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.4913546
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0341477
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0031701
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.9-2.9630.32321360.26152519X-RAY DIFFRACTION100
2.963-3.03190.32151330.24822546X-RAY DIFFRACTION100
3.0319-3.10760.2851310.24112495X-RAY DIFFRACTION100
3.1076-3.19150.25071290.22492526X-RAY DIFFRACTION100
3.1915-3.28530.30741290.22912532X-RAY DIFFRACTION100
3.2853-3.39120.27781330.242525X-RAY DIFFRACTION100
3.3912-3.51230.26561500.22222510X-RAY DIFFRACTION100
3.5123-3.65270.26531300.21572536X-RAY DIFFRACTION100
3.6527-3.81860.24911410.19072538X-RAY DIFFRACTION100
3.8186-4.01950.22331240.18122544X-RAY DIFFRACTION100
4.0195-4.27060.20921260.17742571X-RAY DIFFRACTION100
4.2706-4.59930.20211420.1622538X-RAY DIFFRACTION100
4.5993-5.06010.19381520.15542563X-RAY DIFFRACTION100
5.0601-5.78770.22021310.18822596X-RAY DIFFRACTION100
5.7877-7.27460.28521440.22572613X-RAY DIFFRACTION100
7.2746-29.93150.2631510.20832724X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
16.6986-1.29873.09232.3022-0.66884.9696-0.1670.40760.9422-0.1530.17790.4853-0.74570.14460.01750.48030.01-0.07880.36510.13660.7736-41.826927.6388-23.1856
23.6674-2.0532.79792.1751-1.59652.5594-0.10720.34290.50140.0357-0.1504-0.0723-0.12560.25190.2560.3301-0.07520.02050.2390.03190.367310.819314.7117-1.1557
36.44420.3661.72770.52120.25561.2505-0.01980.0957-0.09390.09940.0929-0.1080.20460.1042-0.05830.30180.01440.01690.1396-0.00140.227611.0099-8.00810.8677
40.4885-0.5415-0.20061.77740.87990.9315-0.01430.06240.0961-0.11450.0309-0.05060.0223-0.0441-0.05370.2208-0.05930.02350.2156-0.02310.2994-16.683-4.8223-16.9712
52.6398-0.429-0.59710.65340.05491.1784-0.08510.13480.02690.02520.0130.02850.0041-0.0140.03890.2335-0.08670.01410.1542-0.03730.1877-18.5797-1.2326-17.153
61.3668-0.0471-0.46450.6217-0.43512.19060.0430.37910.1215-0.248-0.0010.06120.0754-0.2884-0.04840.3194-0.04410.00790.33770.03380.2112-14.22932.7722-43.0832
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1( CHAIN A AND RESID 331:428 )A331 - 428
2X-RAY DIFFRACTION2( CHAIN A AND RESID 452:580 )A452 - 580
3X-RAY DIFFRACTION3( CHAIN A AND RESID 1010:1154 )A1010 - 1154
4X-RAY DIFFRACTION4( CHAIN A AND RESID 1155:1477 )A1155 - 1477
5X-RAY DIFFRACTION5( CHAIN A AND RESID 1478:1784 )A1478 - 1784
6X-RAY DIFFRACTION6( CHAIN A AND RESID 1785:2052 )A1785 - 2052

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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