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- PDB-4yjx: The structure of Agrobacterium tumefaciens ClpS2 bound to L-pheny... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4yjx
タイトルThe structure of Agrobacterium tumefaciens ClpS2 bound to L-phenylalaninamide
要素ATP-dependent Clp protease adapter protein ClpS 2
キーワードPROTEIN BINDING / N-end rule / Protease adaptor
機能・相同性
機能・相同性情報


protein catabolic process / proteolysis
類似検索 - 分子機能
Ribosomal protein L7/L12, C-terminal domain/Adaptor protein ClpS / ATP-dependent Clp protease adaptor protein ClpS / Adaptor protein ClpS, core / ATP-dependent Clp protease adaptor protein ClpS / Ribosomal Protein L30; Chain: A, / Ribosomal protein L7/L12, C-terminal/adaptor protein ClpS-like / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHENYLALANINE AMIDE / ATP-dependent Clp protease adapter protein ClpS 2
類似検索 - 構成要素
生物種Agrobacterium fabrum (バクテリア)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.547 Å
データ登録者Stein, B. / Grant, R.A. / Sauer, R.T. / Baker, T.A.
資金援助 米国, 2件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM049224 米国
Howard Hughes Medical Institute (HHMI) 米国
引用ジャーナル: Structure / 年: 2016
タイトル: Structural Basis of an N-Degron Adaptor with More Stringent Specificity.
著者: Stein, B.J. / Grant, R.A. / Sauer, R.T. / Baker, T.A.
履歴
登録2015年3月3日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02016年1月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年2月3日Group: Database references
改定 1.22016年2月10日Group: Database references
改定 1.32016年12月28日Group: Structure summary
改定 1.42017年9月20日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.52019年11月20日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.62023年9月27日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ATP-dependent Clp protease adapter protein ClpS 2
B: ATP-dependent Clp protease adapter protein ClpS 2
C: ATP-dependent Clp protease adapter protein ClpS 2
D: ATP-dependent Clp protease adapter protein ClpS 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)47,78011
ポリマ－46,8354
非ポリマー9457
水1,13563
1
A: ATP-dependent Clp protease adapter protein ClpS 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)11,9693
ポリマ－11,7091
非ポリマー2602
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: ATP-dependent Clp protease adapter protein ClpS 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)11,8732
ポリマ－11,7091
非ポリマー1641
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
3
C: ATP-dependent Clp protease adapter protein ClpS 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)12,0654
ポリマ－11,7091
非ポリマー3563
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
4
D: ATP-dependent Clp protease adapter protein ClpS 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)11,8732
ポリマ－11,7091
非ポリマー1641
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)58.033, 92.997, 94.259
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質
ATP-dependent Clp protease adapter protein ClpS 2


分子量: 11708.688 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Agrobacterium fabrum (strain C58 / ATCC 33970) (バクテリア)
株: C58 / ATCC 33970 / 遺伝子: clpS2, Atu2232, AGR_C_4060 / プラスミド: pET23b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Bl21 (DE3) / 参照: UniProt: Q8UD95
#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 化合物
ChemComp-NFA / PHENYLALANINE AMIDE / L-フェニルアラニンアミド


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 164.204 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C9H12N2O
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 63 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.72 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.7 %
結晶化温度: 291.15 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: 2.2M Ammonium Sulfate 0.2M Sodium Formate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: OTHER / 波長: 1.54 Å
検出器タイプ: RIGAKU SATURN 944 / 検出器: CCD / 日付: 2014年12月17日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.547→33.864 Å / Num. obs: 17257 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 7.1 % / Biso Wilson estimate: 36.44 Å2 / Rsym value: 0.098 / Net I/σ(I): 19.5
反射 シェル解像度: 2.55→2.59 Å / 冗長度: 6.6 % / Rmerge(I) obs: 0.501 / Mean I/σ(I) obs: 3.08 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.9_1692精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4YJM

4yjm


解像度: 2.547→33.864 Å / SU ML: 0.27 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 20.42 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.216 819 4.75 %
Rwork0.1753 --
obs0.1771 17257 99.9 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.547→33.864 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2645 0 63 63 2771
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0042749
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.8133698
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d11.5111036
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.028421
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.003470
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.5468-2.70630.22381330.21132685X-RAY DIFFRACTION100
2.7063-2.91510.30561560.20632669X-RAY DIFFRACTION100
2.9151-3.20830.22911600.19792680X-RAY DIFFRACTION100
3.2083-3.6720.22951220.17892739X-RAY DIFFRACTION100
3.672-4.62450.17131260.14172760X-RAY DIFFRACTION100
4.6245-33.86740.19861220.1752905X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.814-0.5077-0.43494.93310.1382.51070.0055-0.0916-0.0374-0.20080.0110.23020.0964-0.1895-0.00720.233-0.02470.01360.29370.02630.2175-20.677311.79010.1429
23.3270.91680.1443.32822.21824.1023-0.0139-0.05020.00270.15370.1223-0.19120.12960.2947-0.10580.18860.0144-0.00060.22380.01220.2349-3.157216.6566-8.8259
33.2049-0.50240.53584.70090.08943.7886-0.0787-0.1516-0.04960.18710.13530.00390.0905-0.0865-0.03120.27860.0051-0.00270.244-0.0430.2482-7.9417-2.0775-26.7789
43.9282.1464-0.21115.870.14274.0256-0.11150.40330.2693-0.69870.17230.1409-0.18770.059-0.05760.3855-0.0135-0.01130.28730.00110.2473-2.924926.0443-28.959
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1Chain A
2X-RAY DIFFRACTION2Chain B
3X-RAY DIFFRACTION3Chain C
4X-RAY DIFFRACTION4Chain D

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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