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- PDB-4yi7: Anthranilate bound at active site of anthranilate phosphoribosyl ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4yi7
タイトルAnthranilate bound at active site of anthranilate phosphoribosyl transferase from Acinetobacter (AnPRT; TrpD)
要素Anthranilate phosphoribosyltransferase
キーワードTRANSFERASE / phosphoribosyl binding / anthranilate bound
機能・相同性
機能・相同性情報


anthranilate phosphoribosyltransferase / anthranilate phosphoribosyltransferase activity / L-tryptophan biosynthetic process / magnesium ion binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Anthranilate phosphoribosyl transferase / Transferase, Pyrimidine Nucleoside Phosphorylase; Chain C / Transferase, Pyrimidine Nucleoside Phosphorylase; Chain A, domain 3 / Pyrimidine Nucleoside Phosphorylase; Chain A, domain 2 / Nucleoside phosphorylase/phosphoribosyltransferase catalytic domain / Glycosyl transferase family 3, N-terminal domain / Glycosyl transferase family 3, N-terminal domain superfamily / Glycosyl transferase family, helical bundle domain / Glycosyl transferase, family 3 / Glycosyl transferase family, a/b domain ...Anthranilate phosphoribosyl transferase / Transferase, Pyrimidine Nucleoside Phosphorylase; Chain C / Transferase, Pyrimidine Nucleoside Phosphorylase; Chain A, domain 3 / Pyrimidine Nucleoside Phosphorylase; Chain A, domain 2 / Nucleoside phosphorylase/phosphoribosyltransferase catalytic domain / Glycosyl transferase family 3, N-terminal domain / Glycosyl transferase family 3, N-terminal domain superfamily / Glycosyl transferase family, helical bundle domain / Glycosyl transferase, family 3 / Glycosyl transferase family, a/b domain / Nucleoside phosphorylase/phosphoribosyltransferase catalytic domain superfamily / Up-down Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
2-AMINOBENZOIC ACID / Anthranilate phosphoribosyltransferase
類似検索 - 構成要素
生物種Acinetobacter baylyi (バクテリア)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.853 Å
データ登録者Evans, G.L. / Newton, M.S. / Norris, G.E. / Patrick, W.M.
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Substrate inhibition of protein in tryptophan biosynthesis pathway redirects flux to aromatic catabolism in Acinetobacter baylyi ADP1.
著者: Evans, G.E. / Nigon, L.V. / Ponniah, K. / Burr, N. / Anderson, B.F. / Norris, G.E. / Patrick, W.M.
履歴
登録2015年2月28日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02015年9月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年12月9日Group: Database references
改定 1.22017年11月22日Group: Derived calculations / Refinement description / カテゴリ: pdbx_struct_oper_list / software
Item: _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation / _software.classification
改定 1.32023年9月27日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 2.02023年11月15日Group: Atomic model / Data collection / カテゴリ: atom_site / chem_comp_atom / chem_comp_bond
Item: _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id ..._atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id / _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_1 / _chem_comp_bond.atom_id_2

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Anthranilate phosphoribosyltransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)39,5902
ポリマ－39,4531
非ポリマー1371
水2,144119
1
A: Anthranilate phosphoribosyltransferase
ヘテロ分子

A: Anthranilate phosphoribosyltransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)79,1804
ポリマ－78,9062
非ポリマー2742
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation3_654-x+1,y,-z-1/21
Buried area2450 Å2
ΔGint-8 kcal/mol
Surface area24330 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)60.997, 70.830, 169.156
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221

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要素

#1: タンパク質 Anthranilate phosphoribosyltransferase


分子量: 39453.066 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Acinetobacter baylyi (strain ATCC 33305 / BD413 / ADP1) (バクテリア)
株: ATCC 33305 / BD413 / ADP1 / 遺伝子: trpD, ACIAD2462 / プラスミド: pCA24N-ACTRPD / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): JMP19 (DELTA -TRPF)
参照: UniProt: P00500, anthranilate phosphoribosyltransferase
#2: 化合物 ChemComp-BE2 / 2-AMINOBENZOIC ACID / アントラニル酸


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 137.136 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 式: C7H7NO2
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 119 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.41 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.92 % / 解説: Very rough-surfaced rectangular
結晶化温度: 291.15 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.96 / 詳細: PEG 8000, sodium cacodylate, magnesium acetate

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データ収集

回折平均測定温度: 110 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-007 HF / 波長: 1.54179 Å
検出器タイプ: MAR scanner 345 mm plate / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2014年12月8日
放射モノクロメーター: Mirrors / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54179 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.85→45 Å / Num. obs: 31276 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 7.2 % / Biso Wilson estimate: 22.8 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.025 / Net I/σ(I): 28.7
反射 シェル解像度: 1.85→1.91 Å / 冗長度: 6.9 % / Rmerge(I) obs: 0.402 / Mean I/σ(I) obs: 2.7 / % possible all: 99

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
Aimless(aimless: 0.3.11)データスケーリング
PHASER(phaser_mr: 2.5.6)位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.9_1692)精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4GTN

4gtn


解像度: 1.853→42.289 Å / SU ML: 0.25 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 28.62 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2577 1545 4.94 %Random selection
Rwork0.223 ---
obs0.2247 31276 99.11 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.853→42.289 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2335 0 10 119 2464
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0072368
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.9363215
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.516811
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.038399
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004417
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.8533-1.91310.38681390.36572593X-RAY DIFFRACTION97
1.9131-1.98150.38961570.32622611X-RAY DIFFRACTION98
1.9815-2.06090.30141510.26782695X-RAY DIFFRACTION100
2.0609-2.15460.32781230.26892694X-RAY DIFFRACTION100
2.1546-2.26820.30571410.28172626X-RAY DIFFRACTION97
2.2682-2.41030.28151480.2342658X-RAY DIFFRACTION99
2.4103-2.59640.29621290.22762751X-RAY DIFFRACTION100
2.5964-2.85770.26781120.22722735X-RAY DIFFRACTION100
2.8577-3.2710.26041530.22452742X-RAY DIFFRACTION100
3.271-4.12060.21211390.19012755X-RAY DIFFRACTION100
4.1206-42.30.20761530.18382871X-RAY DIFFRACTION99

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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