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- PDB-4ygy: Crystal Structure of Human Scp1 bound to trans-proline peptidomim... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4ygy
タイトルCrystal Structure of Human Scp1 bound to trans-proline peptidomimetic CTD phospho-Ser5 peptide
要素
  • Carboxy-terminal domain RNA polymerase II polypeptide A small phosphatase 1
  • peptidomimetic CTD phospho-Ser5 peptide
キーワードHYDROLASE / Phosphatase / Peptidomimetic / Complex
機能・相同性
機能・相同性情報


RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat phosphatase activity / negative regulation of G1/S transition of mitotic cell cycle / myosin phosphatase activity / protein-serine/threonine phosphatase / negative regulation of neuron differentiation / protein dephosphorylation / negative regulation of protein phosphorylation / negative regulation of neurogenesis / regulation of transcription by RNA polymerase II / extracellular exosome ...RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat phosphatase activity / negative regulation of G1/S transition of mitotic cell cycle / myosin phosphatase activity / protein-serine/threonine phosphatase / negative regulation of neuron differentiation / protein dephosphorylation / negative regulation of protein phosphorylation / negative regulation of neurogenesis / regulation of transcription by RNA polymerase II / extracellular exosome / nucleoplasm / nucleus / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Dullard phosphatase domain, eukaryotic / CTD small RNA polymerase II polypeptide A phosphatase-like / : / FCP1 homology domain / NLI interacting factor-like phosphatase / FCP1 homology domain profile. / catalytic domain of ctd-like phosphatases / HAD superfamily/HAD-like / HAD superfamily / HAD-like superfamily ...Dullard phosphatase domain, eukaryotic / CTD small RNA polymerase II polypeptide A phosphatase-like / : / FCP1 homology domain / NLI interacting factor-like phosphatase / FCP1 homology domain profile. / catalytic domain of ctd-like phosphatases / HAD superfamily/HAD-like / HAD superfamily / HAD-like superfamily / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Carboxy-terminal domain RNA polymerase II polypeptide A small phosphatase 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
synthetic construct (人工物)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.36 Å
データ登録者Mayfield, J.E. / Zhang, Y.
引用ジャーナル: Acs Chem.Biol. / 年: 2015
タイトル: Chemical Tools To Decipher Regulation of Phosphatases by Proline Isomerization on Eukaryotic RNA Polymerase II.
著者: Mayfield, J.E. / Fan, S. / Wei, S. / Zhang, M. / Li, B. / Ellington, A.D. / Etzkorn, F.A. / Zhang, Y.J.
履歴
登録2015年2月26日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02015年9月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年9月23日Group: Derived calculations
改定 1.22015年10月28日Group: Database references

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Carboxy-terminal domain RNA polymerase II polypeptide A small phosphatase 1
B: Carboxy-terminal domain RNA polymerase II polypeptide A small phosphatase 1
C: peptidomimetic CTD phospho-Ser5 peptide
D: peptidomimetic CTD phospho-Ser5 peptide
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)45,7146
ポリマ－45,6654
非ポリマー492
水1,11762
1
A: Carboxy-terminal domain RNA polymerase II polypeptide A small phosphatase 1
C: peptidomimetic CTD phospho-Ser5 peptide
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,8573
ポリマ－22,8332
非ポリマー241
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Carboxy-terminal domain RNA polymerase II polypeptide A small phosphatase 1
D: peptidomimetic CTD phospho-Ser5 peptide
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,8573
ポリマ－22,8332
非ポリマー241
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
A: Carboxy-terminal domain RNA polymerase II polypeptide A small phosphatase 1
C: peptidomimetic CTD phospho-Ser5 peptide
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,8573
ポリマ－22,8332
非ポリマー241
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area890 Å2
ΔGint-13 kcal/mol
Surface area9210 Å2
手法PISA
4
B: Carboxy-terminal domain RNA polymerase II polypeptide A small phosphatase 1
D: peptidomimetic CTD phospho-Ser5 peptide
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,8573
ポリマ－22,8332
非ポリマー241
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area910 Å2
ΔGint-14 kcal/mol
Surface area9060 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)125.280, 78.335, 63.031
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 112.590, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121

-
要素

#1: タンパク質 Carboxy-terminal domain RNA polymerase II polypeptide A small phosphatase 1 / Nuclear LIM interactor-interacting factor 3 / NLI-interacting factor 3 / Small C-terminal domain ...Nuclear LIM interactor-interacting factor 3 / NLI-interacting factor 3 / Small C-terminal domain phosphatase 1 / Small CTD phosphatase 1


分子量: 21573.492 Da / 分子数: 2 / 断片: unp residues 76-254 / 変異: D96N / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CTDSP1, NIF3, NLIIF, SCP1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q9GZU7, protein-serine/threonine phosphatase
#2: タンパク質・ペプチド peptidomimetic CTD phospho-Ser5 peptide


分子量: 1259.238 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) synthetic construct (人工物)
#3: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 62 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3.38 Å3/Da / 溶媒含有率: 63.6 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7 / 詳細: 30% PEG 3350, 0.2 M magnesium acetate

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 23-ID-B / 波長: 1.03334 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2014年8月7日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.03334 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.36→64.86 Å / Num. obs: 22534 / % possible obs: 96.9 % / 冗長度: 3.7 % / Rmerge(I) obs: 0.05 / Χ2: 1.354 / Net I/av σ(I): 29.256 / Net I/σ(I): 15.3 / Num. measured all: 84442
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / Rejects: _

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2% possible all
2.36-2.43.10.319581.24285.2
2.4-2.443.20.2510341.23188.5
2.44-2.493.30.23110551.26191.7
2.49-2.543.50.23111201.26795.8
2.54-2.63.70.23611181.27697.2
2.6-2.663.80.19811341.33397.4
2.66-2.723.90.17311331.25698
2.72-2.83.90.14511291.25198.1
2.8-2.883.90.12811421.298.4
2.88-2.973.90.10911511.23198.5
2.97-3.083.90.08111421.25598.5
3.08-3.23.90.0711541.3498.4
3.2-3.353.90.05711351.37398.6
3.35-3.533.90.04811511.42798.9
3.53-3.753.90.0411441.36798.8
3.75-4.033.90.03611581.47298.8
4.03-4.443.90.03311581.66199
4.44-5.083.90.03211451.5798.9
5.08-6.43.80.0311761.45599.2
6.4-503.70.02611971.47899.1

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0073精密化
HKL-2000データ削減
PHASER2.5.6位相決定
PDB_EXTRACT3.15データ抽出
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.36→64.86 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.954 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.903 / SU B: 6.926 / SU ML: 0.16 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.255 / ESU R Free: 0.225 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2462 1105 4.9 %RANDOM
Rwork0.1832 ---
obs0.1862 21427 96.75 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 117.16 Å2 / Biso mean: 47.118 Å2 / Biso min: 27.24 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.59 Å20 Å21.81 Å2
2--0.95 Å20 Å2
3----1.39 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.36→64.86 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2980 0 2 62 3044
Biso mean--53.54 50.27 -
残基数----366
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0160.0193054
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.022886
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.8651.974156
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.86236622
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.9985360
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg33.46823.506154
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.22415492
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg20.3891524
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0960.2464
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0080.0213404
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02724
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it3.7614.431458
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other3.7614.431458
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it5.2026.6241814
LS精密化 シェル解像度: 2.359→2.421 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.339 74 -
Rwork0.257 1384 -
all-1458 -
obs--85.21 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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