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万見
- PDB-4ygw: RNase S in complex with stabilized S peptide -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4ygw
タイトルRNase S in complex with stabilized S peptide
要素
  • Ribonuclease A C2
  • S-peptide: ACE-LYS-GLU-THR-ALA-ALA-HCS-LYS-PHE-GLU-HCS-GLN-HIS-MET-ASP-SER
キーワードHYDROLASE / Rnase / unnatural amino acids / side chain link
機能・相同性
機能・相同性情報


pancreatic ribonuclease / ribonuclease A activity / RNA nuclease activity / endonuclease activity / nucleic acid binding / membrane => GO:0016020 / lyase activity / defense response to Gram-positive bacterium / extracellular region
類似検索 - 分子機能
P-30 Protein / Ribonuclease A-like domain / Pancreatic ribonuclease / Ribonuclease A, active site / Ribonuclease A-domain / Ribonuclease A-like domain superfamily / Pancreatic ribonuclease / Pancreatic ribonuclease family signature. / Pancreatic ribonuclease / Roll / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
1-hydroxypropan-2-one / Ribonuclease pancreatic / Ribonuclease A C2
類似検索 - 構成要素
生物種Bos taurus (ウシ)
synthetic construct (人工物)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.18 Å
データ登録者Assem, N. / Ferreira, D. / Wolan, D.W. / Dawson, P.E.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS) 米国
引用ジャーナル: Angew.Chem.Int.Ed.Engl. / 年: 2015
タイトル: Acetone-Linked Peptides: A Convergent Approach for Peptide Macrocyclization and Labeling.
著者: Assem, N. / Ferreira, D.J. / Wolan, D.W. / Dawson, P.E.
履歴
登録2015年2月26日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02015年7月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年7月8日Group: Source and taxonomy / Structure summary
改定 1.22015年7月29日Group: Database references
改定 1.32022年3月30日Group: Author supporting evidence / Database references ...Author supporting evidence / Database references / Derived calculations / Source and taxonomy
カテゴリ: citation / database_2 ...citation / database_2 / entity_src_gen / pdbx_audit_support / pdbx_entity_src_syn / pdbx_struct_oper_list / struct_conn
Item: _citation.journal_id_CSD / _database_2.pdbx_DOI ..._citation.journal_id_CSD / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _entity_src_gen.pdbx_alt_source_flag / _pdbx_audit_support.funding_organization / _pdbx_entity_src_syn.pdbx_alt_source_flag / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id
改定 1.42023年9月27日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
改定 1.52023年11月15日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / Item: _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_2
改定 1.62024年4月3日Group: Structure summary / カテゴリ: chem_comp / Item: _chem_comp.pdbx_synonyms

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
b: S-peptide: ACE-LYS-GLU-THR-ALA-ALA-HCS-LYS-PHE-GLU-HCS-GLN-HIS-MET-ASP-SER
B: Ribonuclease A C2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)13,5205
ポリマ－13,2542
非ポリマー2663
水1,36976
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1740 Å2
ΔGint-30 kcal/mol
Surface area6970 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)28.562, 87.108, 45.420
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質・ペプチド S-peptide: ACE-LYS-GLU-THR-ALA-ALA-HCS-LYS-PHE-GLU-HCS-GLN-HIS-MET-ASP-SER


分子量: 1785.050 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) synthetic construct (人工物) / 参照: UniProt: P61823*PLUS
#2: タンパク質 Ribonuclease A C2


分子量: 11468.903 Da / 分子数: 1 / Fragment: UNP residues 113-215 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Bos taurus (ウシ) / 遺伝子: RAC2 / 器官: pancreas / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: W0UVI3, UniProt: P61823*PLUS
#3: 化合物 ChemComp-4Y8 / 1-hydroxypropan-2-one / ヒドロキシアセトン


分子量: 74.079 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H6O2
#4: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 76 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.13 Å3/Da / 溶媒含有率: 42.29 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 0.1 M sodium citrate, pH 5.5, 27.5% PEG4000, 0.06 M ammonium sulfate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL12-2 / 波長: 0.9795 Å
検出器タイプ: PSI PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2015年1月22日
放射モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9795 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.18→50 Å / Num. obs: 5835 / % possible obs: 91.2 % / 冗長度: 4.9 % / Rmerge(I) obs: 0.115 / Rsym value: 0.099 / Net I/σ(I): 12.6
反射 シェル解像度: 2.18→2.22 Å / 冗長度: 2.5 % / Rmerge(I) obs: 0.372 / Mean I/σ(I) obs: 1.8 / % possible all: 58.2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(phenix.refine: 1.9_1692)精密化
Blu-Iceデータ収集
HKL-2000データ削減
PHASER位相決定
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3OQY

3oqy


解像度: 2.18→40.274 Å / SU ML: 0.1 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.38 / 位相誤差: 22.42 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2188 290 5 %
Rwork0.2014 --
obs0.2023 5804 91.24 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.18→40.274 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数917 0 14 76 1007
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.004983
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.6491330
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.733368
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.025144
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.002173
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.18-2.74130.24921290.23212457X-RAY DIFFRACTION84
2.7413-40.28080.20891610.19133057X-RAY DIFFRACTION99

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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