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- PDB-4yfd: Crystal structure PTP delta Ig1-Fn2 in complex with IL-1RAcP -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4yfd
タイトルCrystal structure PTP delta Ig1-Fn2 in complex with IL-1RAcP
要素
  • Interleukin-1 receptor accessory protein
  • Receptor-type tyrosine-protein phosphatase delta
キーワードIMMUNE SYSTEM/HYDROLASE / trans-synaptic complex / synapse organizer / IMMUNE SYSTEM-HYDROLASE complex
機能・相同性
機能・相同性情報


Interleukin-33 signaling / Interleukin-36 pathway / interleukin-33 receptor activity / trans-synaptic signaling / Receptor-type tyrosine-protein phosphatases / interleukin-1 receptor activity / Synaptic adhesion-like molecules / trans-synaptic signaling by trans-synaptic complex / presynaptic membrane assembly / Interleukin-1 signaling ...Interleukin-33 signaling / Interleukin-36 pathway / interleukin-33 receptor activity / trans-synaptic signaling / Receptor-type tyrosine-protein phosphatases / interleukin-1 receptor activity / Synaptic adhesion-like molecules / trans-synaptic signaling by trans-synaptic complex / presynaptic membrane assembly / Interleukin-1 signaling / PIP3 activates AKT signaling / synaptic membrane adhesion / PI5P, PP2A and IER3 Regulate PI3K/AKT Signaling / interleukin-33-mediated signaling pathway / positive regulation of interleukin-13 production / positive regulation of dendritic spine morphogenesis / positive regulation of interleukin-5 production / regulation of postsynaptic density assembly / ADP-ribosyl cyclase/cyclic ADP-ribose hydrolase / negative regulation of receptor signaling pathway via JAK-STAT / positive regulation of dendrite morphogenesis / NAD+ nucleosidase activity, cyclic ADP-ribose generating / positive regulation of synapse assembly / heterophilic cell-cell adhesion via plasma membrane cell adhesion molecules / interleukin-1-mediated signaling pathway / positive regulation of interleukin-4 production / regulation of presynapse assembly / regulation of immune response / coreceptor activity / cell adhesion molecule binding / protein-tyrosine-phosphatase / protein tyrosine phosphatase activity / protein tyrosine kinase binding / hippocampal mossy fiber to CA3 synapse / positive regulation of NF-kappaB transcription factor activity / modulation of chemical synaptic transmission / positive regulation of interleukin-6 production / Schaffer collateral - CA1 synapse / neuron differentiation / cytokine-mediated signaling pathway / presynaptic membrane / inflammatory response / signaling receptor binding / innate immune response / synapse / glutamatergic synapse / extracellular region / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Receptor-type tyrosine-protein phosphatase delta, PTPase domain, repeat 1 / Interleukin-1 receptor type I/II / IL-1Ra-like, immunoglobulin domain / Immunoglobulin domain / Interleukin-1 receptor family / : / TIR domain / Immunoglobulin domain / Toll - interleukin 1 - resistance / TIR domain profile. ...Receptor-type tyrosine-protein phosphatase delta, PTPase domain, repeat 1 / Interleukin-1 receptor type I/II / IL-1Ra-like, immunoglobulin domain / Immunoglobulin domain / Interleukin-1 receptor family / : / TIR domain / Immunoglobulin domain / Toll - interleukin 1 - resistance / TIR domain profile. / Toll/interleukin-1 receptor homology (TIR) domain / Toll/interleukin-1 receptor homology (TIR) domain superfamily / Immunoglobulin domain / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain / PTP type protein phosphatase domain profile. / Protein-tyrosine phosphatase / Tyrosine-specific protein phosphatase, PTPase domain / Immunoglobulin I-set / Immunoglobulin I-set domain / Protein-tyrosine phosphatase, catalytic / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain motif / Tyrosine specific protein phosphatases active site. / Protein-tyrosine phosphatase, active site / Tyrosine-specific protein phosphatases domain / Tyrosine specific protein phosphatases domain profile. / Protein-tyrosine phosphatase-like / Fibronectin type III domain / Fibronectin type 3 domain / Immunoglobulin subtype 2 / Immunoglobulin C-2 Type / Fibronectin type-III domain profile. / Fibronectin type III / Fibronectin type III superfamily / Immunoglobulin subtype / Immunoglobulin / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Immunoglobulin-like fold / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Interleukin-1 receptor accessory protein / Receptor-type tyrosine-protein phosphatase delta
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.253 Å
データ登録者Yamagata, A. / Fukai, S.
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2015
タイトル: Mechanisms of splicing-dependent trans-synaptic adhesion by PTP delta-IL1RAPL1/IL-1RAcP for synaptic differentiation.
著者: Yamagata, A. / Yoshida, T. / Sato, Y. / Goto-Ito, S. / Uemura, T. / Maeda, A. / Shiroshima, T. / Iwasawa-Okamoto, S. / Mori, H. / Mishina, M. / Fukai, S.
履歴
登録2015年2月25日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02015年5月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年2月5日Group: Data collection / Derived calculations / Source and taxonomy
カテゴリ: chem_comp / diffrn_source ...chem_comp / diffrn_source / entity_src_gen / pdbx_struct_oper_list
Item: _chem_comp.type / _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site ..._chem_comp.type / _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site / _entity_src_gen.pdbx_alt_source_flag / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.22020年7月29日Group: Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / entity ...chem_comp / entity / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_nonpoly / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _chem_comp.name / _entity.pdbx_description ..._chem_comp.name / _entity.pdbx_description / _pdbx_entity_nonpoly.name / _struct_conn.pdbx_role
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 1.32023年11月8日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.42024年11月6日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
B: Interleukin-1 receptor accessory protein
A: Receptor-type tyrosine-protein phosphatase delta
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)94,8299
ポリマ－93,2812
非ポリマー1,5487
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4820 Å2
ΔGint12 kcal/mol
Surface area43360 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)77.497, 63.306, 169.350
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 94.23, 90.00
Int Tables number3
Space group name H-MP121

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要素

#1: タンパク質 Interleukin-1 receptor accessory protein / IL-1RAcP


分子量: 39368.535 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP RESIDUES 21-351 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Il1rap / 細胞株 (発現宿主): Freestyle 293-F / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q61730
#2: タンパク質 Receptor-type tyrosine-protein phosphatase delta / R-PTP-delta


分子量: 53912.441 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP RESIDUES 21-511 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Ptprd / 細胞株 (発現宿主): Freestyle 293-F / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q64487, protein-tyrosine-phosphatase
#3: 糖
ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.34 Å3/Da / 溶媒含有率: 71.67 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5.5
詳細: 15% PEG3350, 0.1 M ammonium sulfate and 0.1 M tri-sodium citrate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL41XU / 波長: 1 Å
検出器タイプ: RAYONIX MX225HE / 検出器: CCD / 日付: 2013年8月19日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.25→50 Å / Num. obs: 25436 / % possible obs: 97.3 % / 冗長度: 4.7 % / Rsym value: 0.118 / Net I/σ(I): 10.7
反射 シェル解像度: 3.25→3.31 Å / 冗長度: 2.9 % / Rmerge(I) obs: 0.438 / Mean I/σ(I) obs: 2 / % possible all: 92.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(phenix.refine: 1.9_1692)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2YD6, 2YD9, 4DEP, 3O4O, 4YFE

2yd6

2yd9

4dep

3o4o

4yfe


解像度: 3.253→48.974 Å / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.44 / 位相誤差: 33.03 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2867 1292 5.08 %
Rwork0.2558 --
obs0.2574 25418 97.04 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.253→48.974 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6505 0 0 0 6505
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0056676
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.1499104
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d17.1312485
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0481037
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0061186
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.2525-3.38270.41681120.38722540X-RAY DIFFRACTION92
3.3827-3.53660.37131532597X-RAY DIFFRACTION94
3.5366-3.7230.3861370.32392581X-RAY DIFFRACTION95
3.723-3.95620.29981430.28522653X-RAY DIFFRACTION97
3.9562-4.26150.28231420.23372678X-RAY DIFFRACTION98
4.2615-4.690.24151460.20352707X-RAY DIFFRACTION99
4.69-5.3680.22761370.18932759X-RAY DIFFRACTION99
5.368-6.76020.27051580.24762765X-RAY DIFFRACTION99
6.7602-48.97920.26441640.23932846X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 15.6804 Å / Origin y: 14.5936 Å / Origin z: 31.1471 Å
111213212223313233
T0.5213 Å2-0.1218 Å2-0.0017 Å2-0.2613 Å2-0.0353 Å2--0.5726 Å2
L0.9261 °2-0.2226 °2-0.2828 °2-0.2729 °20.3176 °2--0.1207 °2
S0.0439 Å °0.0365 Å °-0.1008 Å °-0.0589 Å °0.108 Å °-0.0725 Å °-0.2196 Å °0.0344 Å °-0.127 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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