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- PDB-4yec: Crystal structure of a clostripain (PARMER_00083) from Parabacter... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4yec
タイトルCrystal structure of a clostripain (PARMER_00083) from Parabacteroides merdae ATCC 43184 in complex with peptide inhibitor Ac-VLTK-AOMK
要素
  • (Clostripain family) x 2
  • Peptide inhibitor Ac-VLTK-AOMK
キーワードUnknown Function/Inhibitor / clostripain / microbiome / secreted protease / inhibitor / Unknown Function-Inhibitor complex
機能・相同性Rossmann fold - #11970 / Peptidase C11, clostripain / Clostripain family / Prokaryotic membrane lipoprotein lipid attachment site profile. / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta / Peptide inhibitor Ac-VLTK-AOMK / Clostripain family
機能・相同性情報
生物種Parabacteroides merdae ATCC 43184 (バクテリア)
unidentified (未定義)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.12 Å
データ登録者Wolan, D.W. / Gonzalez-Paez, G.E. / Chatterjee, S.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)3U54GM094586-03S1 米国
引用ジャーナル: ACS Chem. Biol. / 年: 2017
タイトル: Substrate Profiling and High Resolution Co-complex Crystal Structure of a Secreted C11 Protease Conserved across Commensal Bacteria.
著者: Roncase, E.J. / Moon, C. / Chatterjee, S. / Gonzalez-Paez, G.E. / Craik, C.S. / O'Donoghue, A.J. / Wolan, D.W.
履歴
登録2015年2月24日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02016年3月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年7月12日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: citation / citation_author / pdbx_struct_oper_list
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.22017年9月27日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.32019年12月25日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.42023年9月27日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 2.02023年11月15日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Data collection / Derived calculations
カテゴリ: atom_site / atom_site_anisotrop ...atom_site / atom_site_anisotrop / chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_validate_close_contact / struct_conn
Item: _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id ..._atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_atom_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_atom_id / _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_1 / _chem_comp_bond.atom_id_2 / _pdbx_validate_close_contact.auth_atom_id_2 / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Clostripain family
B: Clostripain family
C: Peptide inhibitor Ac-VLTK-AOMK


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)42,0673
ポリマ－42,0673
非ポリマー00
水5,116284
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6160 Å2
ΔGint-43 kcal/mol
Surface area14170 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)38.886, 107.344, 40.937
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 116.59, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Clostripain family


分子量: 14048.896 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 23-146 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Parabacteroides merdae ATCC 43184 (バクテリア)
遺伝子: PARMER_00083
発現宿主: Escherichia coli 'BL21-Gold(DE3)pLysS AG' (大腸菌)
参照: UniProt: A7A9N3
#2: タンパク質 Clostripain family


分子量: 27534.025 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 148-375 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Parabacteroides merdae ATCC 43184 (バクテリア)
遺伝子: PARMER_00083
発現宿主: Escherichia coli 'BL21-Gold(DE3)pLysS AG' (大腸菌)
参照: UniProt: A7A9N3
#3: タンパク質・ペプチド Peptide inhibitor Ac-VLTK-AOMK


タイプ: Peptide-like / クラス: 阻害剤 / 分子量: 483.645 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) unidentified (未定義) / 参照: Peptide inhibitor Ac-VLTK-AOMK
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 284 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.82 Å3/Da / 溶媒含有率: 32.28 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.3 / 詳細: 0.05M NH4CL, 20.0% PEG-3350, NO BUFFER

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL12-2 / 波長: 1.0332 Å
検出器タイプ: PSI PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2014年12月14日
放射モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.0332 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.12→36.61 Å / Num. obs: 90762 / % possible obs: 78.9 % / 冗長度: 3 % / Biso Wilson estimate: 14.66 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.106 / Net I/σ(I): 9.32
反射 シェル解像度: 1.12→1.14 Å / 冗長度: 1.2 % / Rmerge(I) obs: 0.327 / Mean I/σ(I) obs: 2.1 / % possible all: 14.6

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(phenix.refine: 1.9_1692)精密化
Cootモデル構築
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3UWS

3uws


解像度: 1.12→36.61 Å / SU ML: 0.1 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 24.62 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1911 1998 2.2 %random
Rwork0.1583 ---
obs0.159 90707 78.91 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 24.03 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.12→36.61 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2863 0 0 284 3147
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0113010
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.394111
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.7171125
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.062446
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.009529
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.12-1.14760.3964320.25241310X-RAY DIFFRACTION16
1.1476-1.17860.254530.23562276X-RAY DIFFRACTION29
1.1786-1.21330.2583840.20463827X-RAY DIFFRACTION48
1.2133-1.25250.20621410.18715548X-RAY DIFFRACTION70
1.2525-1.29720.23191410.17596888X-RAY DIFFRACTION86
1.2972-1.34920.20721650.16137399X-RAY DIFFRACTION92
1.3492-1.41060.19161620.15817469X-RAY DIFFRACTION93
1.4106-1.48490.20121750.14797679X-RAY DIFFRACTION96
1.4849-1.5780.18811700.13987584X-RAY DIFFRACTION94
1.578-1.69980.18461720.14687662X-RAY DIFFRACTION95
1.6998-1.87090.17331790.15697783X-RAY DIFFRACTION97
1.8709-2.14160.20861710.15067688X-RAY DIFFRACTION96
2.1416-2.6980.17661800.16877853X-RAY DIFFRACTION98
2.698-36.62770.18961730.15577743X-RAY DIFFRACTION95

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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