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- PDB-4ydh: The structure of human FMNL1 N-terminal domains bound to Cdc42 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4ydh
タイトルThe structure of human FMNL1 N-terminal domains bound to Cdc42
要素
  • Cell division control protein 42 homolog
  • Formin-like protein 1
キーワードSIGNALING PROTEIN / actin cytoskeleton / GTPase / formin
機能・相同性
機能・相同性情報


GBD domain binding / Golgi transport complex / positive regulation of pinocytosis / dendritic cell migration / endothelin receptor signaling pathway involved in heart process / cardiac neural crest cell migration involved in outflow tract morphogenesis / storage vacuole / apolipoprotein A-I receptor binding / positive regulation of epithelial cell proliferation involved in lung morphogenesis / neuron fate determination ...GBD domain binding / Golgi transport complex / positive regulation of pinocytosis / dendritic cell migration / endothelin receptor signaling pathway involved in heart process / cardiac neural crest cell migration involved in outflow tract morphogenesis / storage vacuole / apolipoprotein A-I receptor binding / positive regulation of epithelial cell proliferation involved in lung morphogenesis / neuron fate determination / organelle transport along microtubule / regulation of attachment of spindle microtubules to kinetochore / positive regulation of pseudopodium assembly / bleb / Inactivation of CDC42 and RAC1 / cardiac conduction system development / host-mediated perturbation of viral process / regulation of filopodium assembly / leading edge membrane / actin filament severing / neuropilin signaling pathway / establishment of Golgi localization / GTP-dependent protein binding / adherens junction organization / cell junction assembly / filopodium assembly / establishment of epithelial cell apical/basal polarity / dendritic spine morphogenesis / thioesterase binding / regulation of lamellipodium assembly / regulation of stress fiber assembly / GTPase activating protein binding / embryonic heart tube development / RHO GTPases activate KTN1 / DCC mediated attractive signaling / regulation of postsynapse organization / CD28 dependent Vav1 pathway / cortical actin cytoskeleton organization / positive regulation of filopodium assembly / Wnt signaling pathway, planar cell polarity pathway / regulation of mitotic nuclear division / phagocytosis, engulfment / RHOV GTPase cycle / nuclear migration / small GTPase-mediated signal transduction / Myogenesis / heart contraction / positive regulation of cytokinesis / establishment of cell polarity / spindle midzone / establishment or maintenance of cell polarity / RHOJ GTPase cycle / Golgi organization / RHOQ GTPase cycle / RHO GTPases activate PAKs / RHOU GTPase cycle / CDC42 GTPase cycle / macrophage differentiation / RHOG GTPase cycle / RHO GTPases Activate WASPs and WAVEs / RAC2 GTPase cycle / RAC3 GTPase cycle / RHO GTPases activate IQGAPs / negative regulation of protein-containing complex assembly / positive regulation of lamellipodium assembly / GPVI-mediated activation cascade / phagocytic vesicle / positive regulation of stress fiber assembly / EPHB-mediated forward signaling / RAC1 GTPase cycle / substantia nigra development / positive regulation of substrate adhesion-dependent cell spreading / Gene and protein expression by JAK-STAT signaling after Interleukin-12 stimulation / actin filament organization / EGFR downregulation / small monomeric GTPase / integrin-mediated signaling pathway / MAPK6/MAPK4 signaling / FCGR3A-mediated phagocytosis / regulation of actin cytoskeleton organization / filopodium / RHO GTPases Activate Formins / Regulation of actin dynamics for phagocytic cup formation / cellular response to type II interferon / small GTPase binding / VEGFA-VEGFR2 Pathway / cytoplasmic ribonucleoprotein granule / endocytosis / G beta:gamma signalling through CDC42 / apical part of cell / actin filament binding / mitotic spindle / cell-cell junction / ubiquitin protein ligase activity / intracellular protein localization / cell migration / regulation of cell shape / Factors involved in megakaryocyte development and platelet production / G protein activity / actin cytoskeleton organization
類似検索 - 分子機能
Formin-like protein, animal / Diaphanous autoregulatory (DAD) domain / Diaphanous autoregulatory domain (DAD) profile. / Cdc42 / Formin, FH3 domain / Formin, GTPase-binding domain / Diaphanous FH3 Domain / Diaphanous GTPase-binding Domain / Diaphanous FH3 Domain / Diaphanous GTPase-binding Domain ...Formin-like protein, animal / Diaphanous autoregulatory (DAD) domain / Diaphanous autoregulatory domain (DAD) profile. / Cdc42 / Formin, FH3 domain / Formin, GTPase-binding domain / Diaphanous FH3 Domain / Diaphanous GTPase-binding Domain / Diaphanous FH3 Domain / Diaphanous GTPase-binding Domain / Rho GTPase-binding/formin homology 3 (GBD/FH3) domain / Rho GTPase-binding/formin homology 3 (GBD/FH3) domain profile. / Formin, FH2 domain / Formin, FH2 domain superfamily / Formin Homology 2 Domain / Formin homology-2 (FH2) domain profile. / Formin Homology 2 Domain / Small GTPase Rho / Small GTPase Rho domain profile. / Rho (Ras homology) subfamily of Ras-like small GTPases / Ras subfamily of RAS small GTPases / Small GTPase / Ras family / Rab subfamily of small GTPases / Armadillo-like helical / Small GTP-binding protein domain / Armadillo-type fold / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-GUANYLATE ESTER / Formin-like protein 1 / Cell division control protein 42 homolog
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.8 Å
データ登録者Kuhn, S. / Anand, K. / Geyer, M.
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2015
タイトル: The structure of FMNL2-Cdc42 yields insights into the mechanism of lamellipodia and filopodia formation.
著者: Kuhn, S. / Erdmann, C. / Kage, F. / Block, J. / Schwenkmezger, L. / Steffen, A. / Rottner, K. / Geyer, M.
履歴
登録2015年2月22日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBE
改定 1.02015年5月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年2月20日Group: Advisory / Data collection / Derived calculations
カテゴリ: pdbx_data_processing_status / pdbx_validate_close_contact ...pdbx_data_processing_status / pdbx_validate_close_contact / struct_conn / struct_conn_type
改定 1.22024年1月10日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Formin-like protein 1
B: Cell division control protein 42 homolog
C: Formin-like protein 1
D: Cell division control protein 42 homolog
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)139,7758
ポリマ－138,6824
非ポリマー1,0934
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area8870 Å2
ΔGint-68 kcal/mol
Surface area48670 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)87.600, 102.100, 170.600
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Formin-like protein 1 / CLL-associated antigen KW-13 / Leukocyte formin


分子量: 49313.098 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: FMNL1, C17orf1, C17orf1B, FMNL / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: O95466
#2: タンパク質 Cell division control protein 42 homolog / G25K GTP-binding protein


分子量: 20027.961 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CDC42 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P60953
#3: 化合物 ChemComp-GNP / PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-GUANYLATE ESTER / Gpp(NH)p


分子量: 522.196 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H17N6O13P3
コメント: GppNHp, GMPPNP, エネルギー貯蔵分子類似体*YM
#4: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.75 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.28 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8 / 詳細: 17% (v/v) PEG 3350, 0.16 M tri-ammonium citrate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06SA / 波長: 0.9786 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2010年9月25日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9786 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.8→50 Å / Num. obs: 15654 / % possible obs: 99.4 % / 冗長度: 11.2 % / Rmerge(I) obs: 0.186 / Net I/σ(I): 11.8
反射 シェル解像度: 3.8→50 Å

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.9_1692精密化
XDSデータ削減
PHASER位相決定
XSCALEデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4YC7

4yc7


解像度: 3.8→47.698 Å / SU ML: 0.42 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.99 / 位相誤差: 27.66 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2809 782 5 %
Rwork0.2079 --
obs0.2114 15648 99.98 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.8→47.698 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7498 0 66 0 7564
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0057713
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.17610559
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.9752605
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0431249
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0051374
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.8002-4.03810.31711270.26852416X-RAY DIFFRACTION100
4.0381-4.34970.29781290.23392455X-RAY DIFFRACTION100
4.3497-4.78710.30311280.20422422X-RAY DIFFRACTION100
4.7871-5.47890.27251300.2052475X-RAY DIFFRACTION100
5.4789-6.89950.28911310.24582485X-RAY DIFFRACTION100
6.8995-47.70150.25361370.16732613X-RAY DIFFRACTION100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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