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万見
- PDB-4y99: Core domain of human cardiac troponin -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4y99
タイトルCore domain of human cardiac troponin
要素
  • Troponin C, slow skeletal and cardiac muscles
  • Troponin I, cardiac muscle
  • Troponin T, cardiac muscle
キーワードCONTRACTILE PROTEIN / muscle regulation / calcium-binding / EF-hand / coiled-coil / myopathy / complex
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of systemic arterial blood pressure by ischemic conditions / troponin C binding / diaphragm contraction / regulation of ATP-dependent activity / regulation of muscle filament sliding speed / troponin T binding / cardiac Troponin complex / cardiac myofibril / troponin complex / regulation of muscle contraction ...regulation of systemic arterial blood pressure by ischemic conditions / troponin C binding / diaphragm contraction / regulation of ATP-dependent activity / regulation of muscle filament sliding speed / troponin T binding / cardiac Troponin complex / cardiac myofibril / troponin complex / regulation of muscle contraction / regulation of smooth muscle contraction / negative regulation of ATP-dependent activity / transition between fast and slow fiber / positive regulation of ATP-dependent activity / Striated Muscle Contraction / muscle filament sliding / response to metal ion / regulation of cardiac muscle contraction by calcium ion signaling / ventricular cardiac muscle tissue morphogenesis / heart contraction / regulation of heart contraction / tropomyosin binding / troponin I binding / striated muscle thin filament / skeletal muscle contraction / vasculogenesis / calcium channel inhibitor activity / cardiac muscle contraction / Ion homeostasis / sarcomere / response to calcium ion / intracellular calcium ion homeostasis / calcium-dependent protein binding / actin filament binding / actin binding / heart development / protein domain specific binding / calcium ion binding / protein kinase binding / protein homodimerization activity / identical protein binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Troponin complex, TnI/TnT subunit / Troponin T / Troponin I residues 1-32 / Troponin I residues 1-32 / : / Troponin / Troponin domain superfamily / Troponin / EF-hand domain pair / : ...Troponin complex, TnI/TnT subunit / Troponin T / Troponin I residues 1-32 / Troponin I residues 1-32 / : / Troponin / Troponin domain superfamily / Troponin / EF-hand domain pair / : / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces / EF-hand domain pair / EF-hand, calcium binding motif / EF-Hand 1, calcium-binding site / EF-hand calcium-binding domain. / EF-hand calcium-binding domain profile. / EF-hand domain / EF-hand domain pair / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Troponin I, cardiac muscle / Troponin T, cardiac muscle / Troponin C, slow skeletal and cardiac muscles
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Takeda, S.
資金援助 日本, 1件
組織認可番号国
The ministry of Education, Culture, Sports, Science and Techinology Japan 日本
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Core domain of human cardiac troponin
著者: Takeda, S. / Fujiwara, S.
履歴
登録2015年2月17日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02016年3月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年2月5日Group: Data collection / Derived calculations / カテゴリ: diffrn_source / pdbx_struct_oper_list
Item: _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.22023年11月8日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Troponin C, slow skeletal and cardiac muscles
B: Troponin T, cardiac muscle
C: Troponin I, cardiac muscle
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)55,82812
ポリマ－55,2393
非ポリマー5899
水1,838102
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area11580 Å2
ΔGint-94 kcal/mol
Surface area21330 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)66.062, 80.368, 93.712
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

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タンパク質 , 3種, 3分子 ABC

#1: タンパク質 Troponin C, slow skeletal and cardiac muscles / TN-C


分子量: 18401.377 Da / 分子数: 1 / 変異: C35S, C84S / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TNNC1, TNNC / プラスミド: pET3D / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P63316
#2: タンパク質 Troponin T, cardiac muscle / TnTc / Cardiac muscle troponin T / cTnT


分子量: 12842.768 Da / 分子数: 1 / Fragment: UNP RESIDUES 193-298 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TNNT2 / プラスミド: pET3D / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P45379
#3: タンパク質 Troponin I, cardiac muscle / Cardiac troponin I


分子量: 23994.553 Da / 分子数: 1 / 変異: C80A, C97A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TNNI3, TNNC1 / プラスミド: pET3D / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P19429

-
非ポリマー , 3種, 111分子

#4: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#5: 化合物
ChemComp-DMS / DIMETHYL SULFOXIDE / 2-チアプロパン2-オキシド


分子量: 78.133 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6OS / コメント: DMSO, 沈殿剤*YM
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 102 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.25 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.38 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8 / 詳細: Dimethy sulfoxide

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL38B1 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: RIGAKU JUPITER 210 / 検出器: CCD / 日付: 2006年12月9日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→70 Å / Num. obs: 31896 / % possible obs: 97.2 % / 冗長度: 7 % / Rmerge(I) obs: 0.063 / Net I/σ(I): 21.8
反射 シェル解像度: 2→2.07 Å / 冗長度: 5.9 % / Rmerge(I) obs: 0.351 / Mean I/σ(I) obs: 5.9 / % possible all: 83.2

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
HKL-2000データスケーリング
MOLREP位相決定
REFMAC5.5.0109精密化
PDB_EXTRACT3.15データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1J1D

1j1d


解像度: 2→50 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.944 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.933 / SU B: 9.042 / SU ML: 0.114 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.183 / ESU R Free: 0.163 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2588 1680 5 %RANDOM
Rwork0.2302 ---
obs0.2317 31896 97.04 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 100.06 Å2 / Biso mean: 46.459 Å2 / Biso min: 20.66 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.14 Å20 Å20 Å2
2---2.71 Å20 Å2
3---2.85 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2871 0 27 102 3000
Biso mean--73.1 42.83 -
残基数----355
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.010.0222912
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg0.9711.9913880
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg4.2355350
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.53825.605157
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.82315605
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg21.1131523
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0670.2429
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.022154
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.7321.51764
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.47722818
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.43831148
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.3844.51062
LS精密化 シェル解像度: 1.996→2.048 Å
Rfactor反射数%反射
Rfree0.339 100 5 %
Rwork0.28 1911 -
obs--80.41 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.79880.5582-0.00071.12580.20220.06580.00910.05780.15010.203-0.02620.20640.06490.00930.01710.09350.00590.03540.083-0.00610.116757.937485.517733.8367
20.16440.5627-0.15032.1071-0.58040.1841-0.01880.0069-0.0117-0.0095-0.0288-0.10870.0014-0.01090.04760.0529-0.00090.01690.04980.01140.141141.960141.928623.9958
30.2530.36540.01151.150.02130.00560.05070.03320.01640.1957-0.02980.11920.0091-0.004-0.02080.1015-0.02690.03110.04770.01350.104448.844659.37932.2894
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A2 - 161
2X-RAY DIFFRACTION2B199 - 272
3X-RAY DIFFRACTION3C31 - 137

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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