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万見
- PDB-4y76: Factor Xa complex with GTC000401 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4y76
タイトルFactor Xa complex with GTC000401
要素(Coagulation factor X) x 2
キーワードHYDROLASE / Inhibitor
機能・相同性
機能・相同性情報


coagulation factor Xa / Defective factor IX causes thrombophilia / Defective cofactor function of FVIIIa variant / Defective F9 variant does not activate FX / Extrinsic Pathway of Fibrin Clot Formation / positive regulation of leukocyte chemotaxis / positive regulation of TOR signaling / Gamma-carboxylation of protein precursors / Transport of gamma-carboxylated protein precursors from the endoplasmic reticulum to the Golgi apparatus / Common Pathway of Fibrin Clot Formation ...coagulation factor Xa / Defective factor IX causes thrombophilia / Defective cofactor function of FVIIIa variant / Defective F9 variant does not activate FX / Extrinsic Pathway of Fibrin Clot Formation / positive regulation of leukocyte chemotaxis / positive regulation of TOR signaling / Gamma-carboxylation of protein precursors / Transport of gamma-carboxylated protein precursors from the endoplasmic reticulum to the Golgi apparatus / Common Pathway of Fibrin Clot Formation / Removal of aminoterminal propeptides from gamma-carboxylated proteins / Intrinsic Pathway of Fibrin Clot Formation / phospholipid binding / Golgi lumen / blood coagulation / positive regulation of cell migration / endoplasmic reticulum lumen / external side of plasma membrane / serine-type endopeptidase activity / calcium ion binding / proteolysis / extracellular space / extracellular region / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Peptidase S1A, coagulation factor VII/IX/X/C/Z / Coagulation factor-like, Gla domain superfamily / Laminin / Coagulation Factor Xa inhibitory site / Laminin / EGF-like domain / EGF-type aspartate/asparagine hydroxylation site / EGF-like calcium-binding, conserved site / Calcium-binding EGF-like domain signature. / Aspartic acid and asparagine hydroxylation site. ...Peptidase S1A, coagulation factor VII/IX/X/C/Z / Coagulation factor-like, Gla domain superfamily / Laminin / Coagulation Factor Xa inhibitory site / Laminin / EGF-like domain / EGF-type aspartate/asparagine hydroxylation site / EGF-like calcium-binding, conserved site / Calcium-binding EGF-like domain signature. / Aspartic acid and asparagine hydroxylation site. / EGF-like calcium-binding domain / Calcium-binding EGF-like domain / Vitamin K-dependent carboxylation/gamma-carboxyglutamic (GLA) domain / Gamma-carboxyglutamic acid-rich (GLA) domain / Gamma-carboxyglutamic acid-rich (GLA) domain superfamily / Vitamin K-dependent carboxylation domain. / Gla domain profile. / Domain containing Gla (gamma-carboxyglutamate) residues. / Epidermal growth factor-like domain. / EGF-like domain profile. / EGF-like domain signature 2. / EGF-like domain signature 1. / EGF-like domain / Ribbon / Serine proteases, trypsin family, histidine active site / Serine proteases, trypsin family, serine active site / Peptidase S1A, chymotrypsin family / Serine proteases, trypsin family, histidine active site. / Serine proteases, trypsin domain profile. / Serine proteases, trypsin family, serine active site. / Trypsin-like serine protease / Serine proteases, trypsin domain / Trypsin / Trypsin-like serine proteases / Thrombin, subunit H / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-4O1 / Coagulation factor X
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2 Å
Model detailsChains A & B are disulfide bonded together
データ登録者Convery, M.A. / Young, R.J. / Senger, S. / Hamblin, J.N. / Chan, C. / Toomey, J.R. / Watson, N.S.
引用ジャーナル: J. Med. Chem. / 年: 2007
タイトル: Factor Xa inhibitors: S1 binding interactions of a series of N-{(3S)-1-[(1S)-1-methyl-2-morpholin-4-yl-2-oxoethyl]-2-oxopyrrolidin-3-yl}sulfonamides.
著者: Chan, C. / Borthwick, A.D. / Brown, D. / Burns-Kurtis, C.L. / Campbell, M. / Chaudry, L. / Chung, C.W. / Convery, M.A. / Hamblin, J.N. / Johnstone, L. / Kelly, H.A. / Kleanthous, S. / ...著者: Chan, C. / Borthwick, A.D. / Brown, D. / Burns-Kurtis, C.L. / Campbell, M. / Chaudry, L. / Chung, C.W. / Convery, M.A. / Hamblin, J.N. / Johnstone, L. / Kelly, H.A. / Kleanthous, S. / Patikis, A. / Patel, C. / Pateman, A.J. / Senger, S. / Shah, G.P. / Toomey, J.R. / Watson, N.S. / Weston, H.E. / Whitworth, C. / Young, R.J. / Zhou, P.
履歴
登録2015年2月13日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBE
改定 1.02015年9月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年1月10日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Coagulation factor X
B: Coagulation factor X
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)44,3524
ポリマ－43,7612
非ポリマー5902
水3,801211
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1730 Å2
ΔGint-22 kcal/mol
Surface area13950 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)56.648, 72.805, 80.021
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Coagulation factor X / Stuart factor / Stuart-Prower factor / Activated factor Xa heavy chain


分子量: 28550.596 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P00742, coagulation factor Xa
#2: タンパク質 Coagulation factor X / Stuart factor / Stuart-Prower factor / Factor X light chain


分子量: 15210.793 Da / 分子数: 1 / Fragment: UNP residues 46-179 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P00742, coagulation factor Xa
#3: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#4: 化合物 ChemComp-4O1 / N~2~-[(6-chloronaphthalen-2-yl)sulfonyl]-N~2~-{(3S)-1-[(2S)-1-(4-methyl-1,4-diazepan-1-yl)-1-oxopropan-2-yl]-2-oxopyrrolidin-3-yl}glycinamide / GTC000401


分子量: 550.070 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C25H32ClN5O5S
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 211 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.89 Å3/Da / 溶媒含有率: 34.76 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.75
詳細: 18% PEG 6000, 100 mm MES PH 5.75, 10 mm calcium chloride

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SRS / ビームライン: PX9.6
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2001年6月27日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長相対比: 1
反射解像度: 2→35 Å / Num. obs: 22803 / % possible obs: 99.7 % / 冗長度: 4.04 % / Rmerge(I) obs: 0.064 / Χ2: 0.99 / Net I/av σ(I): 20.845 / Net I/σ(I): 11.8 / Num. measured all: 91250
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / Rejects: _

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2% possible all
2-2.073.870.46221840.95498.5
2.07-2.150.33322340.98799.7
2.15-2.250.26622650.97499.7
2.25-2.370.19322560.99399.9
2.37-2.520.1522560.999100
2.52-2.710.11422780.995100
2.71-2.990.07922770.997100
2.99-3.420.05122880.992100
3.42-4.310.03523341.003100
4.31-350.0324310.99798.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
REFMAC5.6.0117精密化
PDB_EXTRACT3.15データ抽出
REFMAC位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1ezq

1ezq


解像度: 2→19.5 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.957 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.931 / SU B: 4.047 / SU ML: 0.113 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.177 / ESU R Free: 0.164 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2362 1164 5.1 %RANDOM
Rwork0.1874 ---
obs0.19 21593 99.42 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso max: 101.37 Å2 / Biso mean: 35.024 Å2 / Biso min: 15.72 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.6 Å20 Å20 Å2
2---1.58 Å20 Å2
3---0.98 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2→19.5 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2227 0 38 211 2476
Biso mean--40.65 39.03 -
残基数----285
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.010.0192330
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3611.9383146
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg3.6475284
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg26.97123.925107
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg10.13215396
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg15.121516
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.10.2333
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.0211759
LS精密化 シェル解像度: 2.003→2.054 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.291 71 -
Rwork0.241 1355 -
all-1426 -
obs--94.37 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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