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- PDB-4y2e: Crystal structure of the catalytic domain of human dual-specifici... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4y2e
タイトルCrystal structure of the catalytic domain of human dual-specificity phosphatase 7 (C232S)
要素Dual specificity protein phosphatase 7
キーワードHYDROLASE / dual specificity phosphatase
機能・相同性
機能・相同性情報


protein tyrosine phosphatase activity, metal-dependent / histone H2AXS139 phosphatase activity / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat Y1 phosphatase activity / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat T4 phosphatase activity / MAP kinase serine/threonine phosphatase activity / myosin phosphatase activity / histone H2AXY142 phosphatase activity / protein tyrosine/threonine phosphatase activity / MAP kinase tyrosine phosphatase activity / calmodulin-dependent protein phosphatase activity ...protein tyrosine phosphatase activity, metal-dependent / histone H2AXS139 phosphatase activity / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat Y1 phosphatase activity / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat T4 phosphatase activity / MAP kinase serine/threonine phosphatase activity / myosin phosphatase activity / histone H2AXY142 phosphatase activity / protein tyrosine/threonine phosphatase activity / MAP kinase tyrosine phosphatase activity / calmodulin-dependent protein phosphatase activity / MAP kinase tyrosine/serine/threonine phosphatase activity / protein tyrosine/serine/threonine phosphatase activity / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat S2 phosphatase activity / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat S7 phosphatase activity / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat S5 phosphatase activity / Signaling by MAPK mutants / RAF-independent MAPK1/3 activation / ERKs are inactivated / protein-serine/threonine phosphatase / negative regulation of MAP kinase activity / peptidyl-tyrosine dephosphorylation / non-membrane spanning protein tyrosine phosphatase activity / ERK1 and ERK2 cascade / protein-tyrosine-phosphatase / protein tyrosine phosphatase activity / negative regulation of ERK1 and ERK2 cascade / Negative regulation of MAPK pathway / MAPK cascade / signal transduction / nucleoplasm / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Mitogen-activated protein (MAP) kinase phosphatase / Dual specificity phosphatase, catalytic domain / Dual specificity phosphatase, catalytic domain / Dual specificity phosphatase, catalytic domain / Rhodanese Homology Domain / Dual specificity protein phosphatase domain profile. / Dual specificity protein phosphatase domain / Rhodanese-like domain / Rhodanese domain profile. / Rhodanese-like domain superfamily ...Mitogen-activated protein (MAP) kinase phosphatase / Dual specificity phosphatase, catalytic domain / Dual specificity phosphatase, catalytic domain / Dual specificity phosphatase, catalytic domain / Rhodanese Homology Domain / Dual specificity protein phosphatase domain profile. / Dual specificity protein phosphatase domain / Rhodanese-like domain / Rhodanese domain profile. / Rhodanese-like domain superfamily / Rhodanese-like domain / Protein tyrosine phosphatase superfamily / Protein-Tyrosine Phosphatase; Chain A / Tyrosine specific protein phosphatases domain profile. / Tyrosine-specific protein phosphatases domain / Protein-tyrosine phosphatase-like / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHATE ION / Dual specificity protein phosphatase 7
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.67 Å
データ登録者Lountos, G.T. / Austin, B.P. / Tropea, J.E. / Waugh, D.S.
引用ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.F / 年: 2015
タイトル: Structure of human dual-specificity phosphatase 7, a potential cancer drug target.
著者: Lountos, G.T. / Austin, B.P. / Tropea, J.E. / Waugh, D.S.
履歴
登録2015年2月9日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02015年6月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年6月17日Group: Database references
改定 1.22023年9月27日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description / Source and taxonomy / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / entity_src_gen / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list / pdbx_validate_close_contact / struct_keywords
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _entity_src_gen.pdbx_alt_source_flag / _pdbx_struct_assembly.oligomeric_details / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation / _struct_keywords.text

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Dual specificity protein phosphatase 7
B: Dual specificity protein phosphatase 7
C: Dual specificity protein phosphatase 7
D: Dual specificity protein phosphatase 7
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)67,4258
ポリマ－67,0454
非ポリマー3804
水13,403744
1
A: Dual specificity protein phosphatase 7
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)16,8562
ポリマ－16,7611
非ポリマー951
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: Dual specificity protein phosphatase 7
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)16,8562
ポリマ－16,7611
非ポリマー951
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
3
C: Dual specificity protein phosphatase 7
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)16,8562
ポリマ－16,7611
非ポリマー951
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
4
D: Dual specificity protein phosphatase 7
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)16,8562
ポリマ－16,7611
非ポリマー951
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)64.549, 64.458, 74.333
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 91.68, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

-
要素

#1: タンパク質
Dual specificity protein phosphatase 7 / Dual specificity protein phosphatase PYST2


分子量: 16761.184 Da / 分子数: 4 / 断片: catalytic domain (UNP residues 240-388) / 変異: C232S / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: DUSP7, PYST2 / プラスミド: pBA2529 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q16829, protein-serine/threonine phosphatase, protein-tyrosine-phosphatase
#2: 化合物
ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION


分子量: 94.971 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 744 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.3 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.8 %
結晶化温度: 292 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 0.1M Hepes,MOPS pH 7.5, 0.009 nitrate-sulfate-phosphate mixture, 37.5% v/v MPD-PEG1000-PEG3350; Morpheus Crystallization screen #32
PH範囲: 7.5

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-BM / 波長: 1 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2014年6月6日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.67→50 Å / Num. obs: 70511 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 3.7 % / Net I/σ(I): 14
反射 シェル解像度: 1.67→1.7 Å / 冗長度: 3.6 % / Rmerge(I) obs: 0.109 / Mean I/σ(I) obs: 2.1 / % possible all: 100

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.5.0104精密化
HKL-3000データ削減
HKL-3000データスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3LJ8

3lj8


解像度: 1.67→50 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.966 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.952 / SU B: 1.844 / SU ML: 0.061 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.094 / ESU R Free: 0.093 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1888 3560 5.1 %RANDOM
Rwork0.15533 ---
obs0.15702 66922 99.85 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 9.848 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.73 Å20 Å20 Å2
2---0.83 Å20 Å2
3---1.56 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 1.67→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4574 0 20 744 5338
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0120.0224988
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.023332
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3411.9676812
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.90838193
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.7835637
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.36124.654217
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.4215851
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg14.6681516
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0870.2748
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.0215658
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.021022
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.711.53069
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.1961.51224
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.30825012
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.05831919
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.2964.51800
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.672→1.715 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.285 266 -
Rwork0.244 4806 -
obs--98.24 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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