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- PDB-4y12: Crystal structure of the S/T protein kinase PknG from Mycobacteri... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4y12
タイトルCrystal structure of the S/T protein kinase PknG from Mycobacterium tuberculosis in complex with AGS
要素Serine/threonine-protein kinase PknG
キーワードTRANSFERASE / S/T protein kinase / PknG
機能・相同性
機能・相同性情報


symbiont-mediated perturbation of host signal transduction pathway / symbiont-mediated perturbation of host defenses / L-glutamine catabolic process / L-glutamate catabolic process / symbiont-mediated evasion of host immune response / regulation of cellular respiration / non-specific serine/threonine protein kinase / intracellular signal transduction / symbiont-mediated suppression of host innate immune response / response to antibiotic ...symbiont-mediated perturbation of host signal transduction pathway / symbiont-mediated perturbation of host defenses / L-glutamine catabolic process / L-glutamate catabolic process / symbiont-mediated evasion of host immune response / regulation of cellular respiration / non-specific serine/threonine protein kinase / intracellular signal transduction / symbiont-mediated suppression of host innate immune response / response to antibiotic / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / ATP binding / identical protein binding / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Protein kinase G, rubredoxin domain / Protein kinase G rubredoxin domain / Protein kinase G, tetratricopeptide repeat containing domain / Protein kinase G tetratricopeptide repeat / Tetratricopeptide-like helical domain superfamily / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase domain profile. ...Protein kinase G, rubredoxin domain / Protein kinase G rubredoxin domain / Protein kinase G, tetratricopeptide repeat containing domain / Protein kinase G tetratricopeptide repeat / Tetratricopeptide-like helical domain superfamily / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHOTHIOPHOSPHORIC ACID-ADENYLATE ESTER / Serine/threonine-protein kinase PknG
類似検索 - 構成要素
生物種Mycobacterium tuberculosis (結核菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Lisa, M.N. / Alzari, P.M.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2015
タイトル: Molecular Basis of the Activity and the Regulation of the Eukaryotic-like S/T Protein Kinase PknG from Mycobacterium tuberculosis.
著者: Lisa, M.N. / Gil, M. / Andre-Leroux, G. / Barilone, N. / Duran, R. / Biondi, R.M. / Alzari, P.M.
履歴
登録2015年2月6日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBE
改定 1.02015年5月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年6月10日Group: Database references
改定 1.22024年1月10日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Serine/threonine-protein kinase PknG
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)41,5975
ポリマ－40,9591
非ポリマー6374
水3,081171
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1090 Å2
ΔGint-23 kcal/mol
Surface area15580 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)75.452, 37.183, 108.032
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 97.93, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 Serine/threonine-protein kinase PknG


分子量: 40959.332 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 74-405 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Mycobacterium tuberculosis (strain ATCC 25618 / H37Rv) (結核菌)
遺伝子: pknG, Rv0410c, MTCY22G10.06c / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
参照: UniProt: P9WI73, non-specific serine/threonine protein kinase
#2: 化合物 ChemComp-AGS / PHOSPHOTHIOPHOSPHORIC ACID-ADENYLATE ESTER / ATP-GAMMA-S / ADENOSINE 5'-(3-THIOTRIPHOSPHATE) / ADENOSINE 5'-(GAMMA-THIOTRIPHOSPHATE) / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE MONOTHIOPHOSPHATE / ATP-γ-S


分子量: 523.247 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O12P3S
コメント: ATP-gamma-S, エネルギー貯蔵分子類似体*YM
#3: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#4: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 171 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.83 Å3/Da / 溶媒含有率: 32.87 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 100 mM Hepes, 35% w/v PEG 4000, 200 mM CaCl2, pH 7.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SOLEIL / ビームライン: PROXIMA 1 / 波長: 1.28189 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2012年2月20日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.28189 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→37.37 Å / Num. obs: 23248 / % possible obs: 98 % / 冗長度: 7.4 % / Biso Wilson estimate: 33.42 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.073 / Net I/σ(I): 12.8
反射 シェル解像度: 1.9→2 Å / 冗長度: 7.2 % / Rmerge(I) obs: 0.774 / Mean I/σ(I) obs: 2.6 / % possible all: 96.4

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
XDS2.11.4データ削減
SCALAデータスケーリング
PHASER位相決定
Cootモデル構築
BUSTER2.11.4精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4Y0X

4y0x


解像度: 1.9→36.9 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.9483 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.9368 / SU R Cruickshank DPI: 0.167 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU R Blow DPI: 0.171 / SU Rfree Blow DPI: 0.136 / SU Rfree Cruickshank DPI: 0.135
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2116 1210 5.21 %RANDOM
Rwork0.1956 ---
obs0.1965 23246 97.62 %-
原子変位パラメータBiso mean: 44.82 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-6.4401 Å20 Å2-1.8467 Å2
2---11.7347 Å20 Å2
3---5.2946 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.3 Å
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 1.9→36.9 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2379 0 34 171 2584
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Restraint functionWeight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.012468HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg1.053383HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d793SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_incorr_chiral_ct
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes47HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes383HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it2468HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd0SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion2.96
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion15.98
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion328SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact2937SEMIHARMONIC4
LS精密化 シェル解像度: 1.9→1.98 Å / Total num. of bins used: 12
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2725 146 5.27 %
Rwork0.2369 2625 -
all0.2387 2771 -
obs--97.62 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.3593-0.08810.15282.60291.05870.0356-0.0024-0.03140.04410.00040.04-0.1-0.1685-0.0111-0.0376-0.0368-0.03640.10190.124-0.0911-0.035-16.676920.3009-32.8816
26.48310.51311.56816.84992.98436.59740.00340.04320.2637-0.1582-0.0544-0.08280.03280.1920.0509-0.1626-0.1079-0.01570.11110.0336-0.13110.963613.9609-44.8795
32.1265-0.80831.67332.3287-1.86212.46540.2240.1665-0.0673-0.041-0.27720.05590.3301-0.01140.0533-0.1132-0.14280.02590.1448-0.0763-0.131-6.94951.4986-36.761
42.0783-0.2566-0.93381.3724-0.27334.4203-0.0992-0.3028-0.0540.0110.0405-0.15190.09870.3040.0587-0.1116-0.01870.01940.0151-0.0031-0.1119.18232.929-14.2373
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1{ A|83 - A|97 }
2X-RAY DIFFRACTION2{ A|98 - A|137 }
3X-RAY DIFFRACTION3{ A|138 - A|236 }
4X-RAY DIFFRACTION4{ A|237 - A|404 }

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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