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- PDB-4xt0: Crystal Structure of Beta-etherase LigF from Sphingobium sp. stra... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4xt0
タイトルCrystal Structure of Beta-etherase LigF from Sphingobium sp. strain SYK-6
要素Protein LigF
キーワードTRANSFERASE / beta-etherase / lignase / LigF / thioredoxin / glutathione / GST
機能・相同性
機能・相同性情報


lignin catabolic process
類似検索 - 分子機能
Glutathione S-transferase, C-terminal domain / Glutathione S-transferase, N-terminal domain / Glutathione transferase family / Glutathione S-transferase, C-terminal / Glutathione S-transferase, C-terminal-like / Soluble glutathione S-transferase C-terminal domain profile. / Soluble glutathione S-transferase N-terminal domain profile. / Glutathione S-transferase, N-terminal / Glutathione S-transferase, C-terminal domain superfamily / Thioredoxin-like superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
GLUTATHIONE / Protein LigF
類似検索 - 構成要素
生物種Sphingobium sp. SYK-6 (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.07 Å
データ登録者Helmich, K.E. / Bingman, C.A. / Donohue, T.J. / Phillips Jr., G.N.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
Department of Energy (DOE, United States)DE-FC02-07ER64494 米国
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2016
タイトル: Structural Basis of Stereospecificity in the Bacterial Enzymatic Cleavage of beta-Aryl Ether Bonds in Lignin.
著者: Helmich, K.E. / Pereira, J.H. / Gall, D.L. / Heins, R.A. / McAndrew, R.P. / Bingman, C. / Deng, K. / Holland, K.C. / Noguera, D.R. / Simmons, B.A. / Sale, K.L. / Ralph, J. / Donohue, T.J. / ...著者: Helmich, K.E. / Pereira, J.H. / Gall, D.L. / Heins, R.A. / McAndrew, R.P. / Bingman, C. / Deng, K. / Holland, K.C. / Noguera, D.R. / Simmons, B.A. / Sale, K.L. / Ralph, J. / Donohue, T.J. / Adams, P.D. / Phillips, G.N.
履歴
登録2015年1月22日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02016年2月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年3月16日Group: Database references / Source and taxonomy
改定 1.22017年9月13日Group: Author supporting evidence / Derived calculations / カテゴリ: pdbx_audit_support / pdbx_struct_oper_list
Item: _pdbx_audit_support.funding_organization / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.32017年11月22日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.classification
改定 1.42019年12月4日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.52024年2月28日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Protein LigF
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,9604
ポリマ－28,2921
非ポリマー6683
水4,720262
1
A: Protein LigF
ヘテロ分子

A: Protein LigF
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)57,9208
ポリマ－56,5842
非ポリマー1,3356
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation11_657-x+y+1,y,-z+5/21
Buried area2180 Å2
ΔGint-10 kcal/mol
Surface area21540 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)123.708, 123.708, 66.416
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number182
Space group name H-MP6322
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-419-

HOH

21A-468-

HOH

31A-470-

HOH

詳細The biological unit is a dimer, generated from the monomer in the asymmetric unit by the operation -x+y+1, y, -z+5/2.

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要素

#1: タンパク質 Protein LigF


分子量: 28292.068 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 1-243 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Sphingobium sp. SYK-6 (バクテリア)
遺伝子: ligF / プラスミド: pVP67K / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): B834(DE3) / 参照: UniProt: P30347
#2: 化合物 ChemComp-GSH / GLUTATHIONE / グルタチオン


分子量: 307.323 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H17N3O6S
#3: 化合物 ChemComp-TRS / 2-AMINO-2-HYDROXYMETHYL-PROPANE-1,3-DIOL / TRIS BUFFER / トリス(ヒドロキシメチル)メチルアンモニウム


分子量: 122.143 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H12NO3 / コメント: pH緩衝剤*YM
#4: 化合物 ChemComp-1PE / PENTAETHYLENE GLYCOL / PEG400 / ペンタエチレングリコ-ル


分子量: 238.278 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H22O6 / コメント: 沈殿剤*YM
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 262 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.59 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.56 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 1 uL protein solution (10mM HEPES pH 7.5, 50mM NaCl, 0.5mM TCEP, 1mM glutathione) mixed with 0.8 uL of the well solution (25% MEPEG 2000, 0.2M TMAO, 0.1M BTP pH 9) and 0.2 uL of a suspension ...詳細: 1 uL protein solution (10mM HEPES pH 7.5, 50mM NaCl, 0.5mM TCEP, 1mM glutathione) mixed with 0.8 uL of the well solution (25% MEPEG 2000, 0.2M TMAO, 0.1M BTP pH 9) and 0.2 uL of a suspension of LigF micro-crystals (0.2M Magnesium formate, 30% PEG 3350, 1mM glutathione) Cryoprotected with 30% MEPEG 2000, 0.2M TMAO, 0.1M Tris pH 8.5, 1mM glutathione

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 21-ID-G / 波長: 0.97857 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2014年2月5日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97857 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.07→40.493 Å / Num. obs: 18884 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 17.3 % / Biso Wilson estimate: 24.29 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.076 / Rpim(I) all: 0.019 / Rrim(I) all: 0.079 / Χ2: 1.003 / Net I/av σ(I): 32.714 / Net I/σ(I): 11.9 / Num. measured all: 326246
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / Rejects: _

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allΧ2% possible all
2.07-2.1112.90.6378990.9220.1810.6630.74798.3
2.11-2.1414.50.6099210.9530.1620.6310.74299.1
2.14-2.1915.70.4989080.970.1280.5140.77100
2.19-2.2317.20.4089330.9820.0990.420.816100
2.23-2.2818.10.3239220.9910.0770.3330.838100
2.28-2.3318.10.2639210.9920.0630.2710.878100
2.33-2.3918.10.2479560.9920.0590.2540.9100
2.39-2.4518.30.2029100.9940.0480.2080.953100
2.45-2.5318.10.189420.9950.0430.1850.982100
2.53-2.6118.20.1639280.9950.0390.1680.99100
2.61-2.718.20.1439420.9960.0340.1471.093100
2.7-2.8118.20.139290.9960.0310.1341.196100
2.81-2.9418.10.1179540.9970.0280.121.307100
2.94-3.0918.10.1059340.9970.0250.1081.389100
3.09-3.29180.099450.9980.0220.0931.374100
3.29-3.5417.90.0789580.9980.0190.081.2899.9
3.54-3.917.70.0699600.9990.0170.0711.20699.8
3.9-4.4617.40.0649700.9990.0160.0661.08799.9
4.46-5.6217.20.0519920.9990.0130.0530.80699.9
5.62-5015.50.03810600.9980.010.0390.49298.8

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位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MR
最高解像度最低解像度
Rotation2.06 Å45.26 Å
Translation2.06 Å45.26 Å

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER2.5.5位相決定
PHENIX精密化
PDB_EXTRACT3.15データ抽出
HKL-2000データスケーリング
Cootモデル構築
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.07→40.493 Å / SU ML: 0.17 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 20.02 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2143 963 5.28 %
Rwork0.1581 17269 -
obs0.161 18232 96.42 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 126.79 Å2 / Biso mean: 40.8004 Å2 / Biso min: 7.81 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.07→40.493 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1975 0 44 262 2281
Biso mean--41.09 45.94 -
残基数----243
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0082080
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0222808
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.042284
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005365
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.593779
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 7

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.07-2.17310.26311090.18212010211981
2.1731-2.30920.2321260.17442377250395
2.3092-2.48750.22741560.163524982654100
2.4875-2.73780.27171350.173525402675100
2.7378-3.13380.23661280.172225542682100
3.1338-3.94780.19811590.147225702729100
3.9478-40.50070.18251500.14372720287099
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
13.18760.3269-0.13143.404-1.33642.8604-0.05240.78430.3031-0.39710.13450.06020.05180.1279-0.01920.1722-0.02950.01280.27790.06390.111966.027956.231167.341
22.73451.7471-1.49512.58160.37291.51810.2970.4121.01770.00590.10360.5025-0.93390.0443-0.03540.4203-0.01680.06710.19080.12810.482767.774773.720575.5928
32.46730.2004-0.88512.98840.17131.6290.08910.14130.37160.0054-0.1434-0.646-0.52880.6965-0.10260.1975-0.13820.00630.34690.09570.333682.301662.031278.907
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 0 through 88 )A0
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 89 through 178 )A0
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 179 through 242 )A0

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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