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- PDB-4xpm: Crystal structure of EGO-TC -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4xpm
タイトルCrystal structure of EGO-TC
要素
  • Protein MEH1
  • Protein SLM4
  • Uncharacterized protein YCR075W-A
キーワードPROTEIN BINDING / EGO complex / Ego1 / Ego2 / Ego3 / TOR signaling / rapamycin
機能・相同性
機能・相同性情報


Ragulator complex / microautophagy / protein localization to vacuole / TORC1 signaling / endocytic recycling / fungal-type vacuole membrane / vacuolar acidification / lysosome organization / regulation of receptor recycling / positive regulation of TOR signaling ...Ragulator complex / microautophagy / protein localization to vacuole / TORC1 signaling / endocytic recycling / fungal-type vacuole membrane / vacuolar acidification / lysosome organization / regulation of receptor recycling / positive regulation of TOR signaling / cholesterol homeostasis / cellular response to amino acid stimulus / protein transport / late endosome / late endosome membrane / positive regulation of MAPK cascade / membrane raft / signal transduction / identical protein binding / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Profilin-like / YNR034W-A-like / YNR034W-A/EGO2 / YNR034W-A/EGO2 superfamily / YNR034W-A-like / GSE/EGO complex subunit Slm4 / Protein SLM4 / LAMTOR1/MEH1 / Late endosomal/lysosomal adaptor and MAPK and MTOR activator / Late endosomal/lysosomal adaptor and MAPK and MTOR activator ...Profilin-like / YNR034W-A-like / YNR034W-A/EGO2 / YNR034W-A/EGO2 superfamily / YNR034W-A-like / GSE/EGO complex subunit Slm4 / Protein SLM4 / LAMTOR1/MEH1 / Late endosomal/lysosomal adaptor and MAPK and MTOR activator / Late endosomal/lysosomal adaptor and MAPK and MTOR activator / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Protein SLM4 / Protein MEH1 / Protein EGO2
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.4 Å
データ登録者Powis, K. / Zhang, T. / De Virgilio, C. / Ding, J.
引用ジャーナル: Cell Res. / : 2015
タイトル: Crystal structure of the Ego1-Ego2-Ego3 complex and its role in promoting Rag GTPase-dependent TORC1 signaling.
著者: Powis, K. / Zhang, T. / Panchaud, N. / Wang, R. / De Virgilio, C. / Ding, J.
履歴
登録2015年1月17日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02015年8月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年10月14日Group: Database references
改定 1.22023年11月8日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_oper_list
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Protein MEH1
B: Uncharacterized protein YCR075W-A
C: Protein SLM4


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)30,8913
ポリマ-30,8913
非ポリマー00
1,04558
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4390 Å2
ΔGint-33 kcal/mol
Surface area11980 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)48.118, 48.118, 223.377
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number92
Space group name H-MP41212

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要素

#1: タンパク質・ペプチド Protein MEH1 / EGO complex subunit 1 / GSE complex subunit 2


分子量: 4326.944 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP RESIDUES 146-184 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母)
: ATCC 204508 / S288c / 遺伝子: MEH1, EGO1, GSE2, YKR007W, YK106 / プラスミド: pET-Duet / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) codon plus / 参照: UniProt: Q02205
#2: タンパク質 Uncharacterized protein YCR075W-A


分子量: 8192.013 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母)
: ATCC 204508 / S288c / 遺伝子: YCR075W-A / プラスミド: pET28a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) codon plus / 参照: UniProt: Q3E830
#3: タンパク質 Protein SLM4 / EGO complex subunit 3 / GSE complex subunit 1


分子量: 18371.877 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母)
: ATCC 204508 / S288c / 遺伝子: SLM4, EGO3, GSE1, YBR077C, YBR0723 / プラスミド: pET-Duet / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) codon plus / 参照: UniProt: P38247
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 58 / 由来タイプ: 天然 / : H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.35 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.6 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.5 / 詳細: 0.2M NaCl, 0.1M Bis-Tris (pH 5.5), 25% PEG 3350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL17U / 波長: 0.9794 Å
検出器タイプ: RAYONIX MX225HE / 検出器: CCD / 日付: 2014年9月28日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9794 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.4→50 Å / Num. obs: 11033 / % possible obs: 99.7 % / 冗長度: 6.2 % / Rmerge(I) obs: 0.076 / Net I/σ(I): 18.7
反射 シェル解像度: 2.4→2.49 Å / 冗長度: 6.3 % / Rmerge(I) obs: 0.52 / Mean I/σ(I) obs: 4.6 / % possible all: 99.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.8.1_1168精密化
PHENIX位相決定
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4FTX, 3MS6
解像度: 2.4→40.414 Å / FOM work R set: 0.8591 / SU ML: 0.21 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 19.56 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2167 528 4.79 %Random
Rwork0.1707 10503 --
obs0.1728 11031 99.66 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 132.66 Å2 / Biso mean: 50.01 Å2 / Biso min: 15.62 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.4→40.414 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1939 0 0 58 1997
Biso mean---47.17 -
残基数----249
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0081969
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0872658
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.073314
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004334
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.168724
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 4

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.4013-2.64290.27011360.197425392675100
2.6429-3.02520.22621510.187725362687100
3.0252-3.8110.21911270.157826272754100
3.811-40.41930.19041140.16472801291599
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL112)L122)L132)L222)L232)L332)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T112)T122)T132)T222)T232)T332)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
13.91770.07611.67230.60320.41590.9583-0.58211.4634-1.0767-0.9879-0.0375-0.32550.2629-0.87230.51540.4491-0.11850.21831.1215-0.20980.736-11.5871-11.1702-40.6631
24.94110.06120.38011.33050.10461.2474-0.07030.0209-0.29040.0460.0011-0.04310.03780.1792-0.14180.0535-0.00370.00890.7007-0.18310.3399-10.6328-10.0025-24.0843
35.6294-0.743-0.25460.88580.37642.8291-0.6781-0.4114-0.94760.62680.394-0.04941.9951.66310.23540.67830.2316-0.00180.4926-0.140.5127-14.0984-6.42395.1507
43.50030.3716-0.68654.70790.42444.3653-0.26510.1694-0.0001-0.49190.0531-0.0535-0.83370.10940.16130.2654-0.0765-0.05070.4819-0.08530.3008-20.26380.579-29.5381
59.76945.39550.42065.0261-4.19319.59350.19080.4051-0.7105-0.0918-0.5612-0.42390.49510.51860.23780.1715-0.0178-0.00640.4097-0.17830.4345-23.3093-15.2834-34.5123
62.68462.9356-0.37327.0252-1.39577.8974-0.67271.05360.4058-0.6114-0.1687-0.2323-0.86530.6770.58290.3043-0.149-0.13390.60720.02540.3285-19.6816-4.8424-40.6743
76.7467-0.72070.3984.17390.71814.499-0.18910.4582-0.1354-0.27080.030.0188-0.21390.69140.25630.168-0.0976-0.01830.5553-0.06620.2363-17.4281-6.8879-32.4757
81.90540.1851-0.61912.4141.02887.9524-0.3072-0.19470.3180.15180.2111-0.019-0.36050.79850.01240.31090.006-0.04940.3721-0.13130.3203-15.96132.6958-4.1143
96.9991-2.23471.89980.9903-1.38574.5471-0.3059-0.0330.40670.1131-0.02550.4555-1.089-0.95660.30160.53970.2580.02820.6204-0.12750.4992-29.30378.4646-3.1498
106.74661.5652-1.01363.6698-1.29858.6051-0.1528-0.04270.03860.53790.23390.9535-0.3397-0.9407-0.03630.22660.05920.07540.3867-0.11580.3393-28.5171-1.9885-7.7953
115.07630.5632-1.66475.2844-3.19559.168-0.2628-0.104-0.14350.36740.02010.12550.21060.09710.21180.19840.030.00440.2311-0.08130.208-21.9671-1.7255-5.6321
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain A and (resid 146 through 153 )A0
2X-RAY DIFFRACTION2chain A and (resid 154 through 171 )A0
3X-RAY DIFFRACTION3chain A and (resid 172 through 184 )A0
4X-RAY DIFFRACTION4chain B and (resid 8 through 40 )B0
5X-RAY DIFFRACTION5chain B and (resid 41 through 47 )B0
6X-RAY DIFFRACTION6chain B and (resid 48 through 55 )B0
7X-RAY DIFFRACTION7chain B and (resid 56 through 74 )B0
8X-RAY DIFFRACTION8chain C and (resid 2 through 44 )C0
9X-RAY DIFFRACTION9chain C and (resid 45 through 94 )C0
10X-RAY DIFFRACTION10chain C and (resid 95 through 126 )C0
11X-RAY DIFFRACTION11chain C and (resid 127 through 161 )C0

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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