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万見
- PDB-4xpl: The crystal structure of Campylobacter jejuni N-acetyltransferase... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4xpl
タイトルThe crystal structure of Campylobacter jejuni N-acetyltransferase PseH in complex with acetyl coenzyme A
要素N-Acetyltransferase, PseH
キーワードTRANSFERASE / Campylobacter jejuni / PseH / bacterial glycosylation / N-acetyltransferase
機能・相同性
機能・相同性情報


acyltransferase activity, transferring groups other than amino-acyl groups
類似検索 - 分子機能
UDP-4-amino-4,6-dideoxy-N-acetyl-beta-L-altrosamine N-acetyltransferase / Acetyltransferase (GNAT) domain / Gcn5-related N-acetyltransferase (GNAT) / Gcn5-related N-acetyltransferase (GNAT) domain profile. / GNAT domain / Acyl-CoA N-acyltransferase / Aminopeptidase / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ACETYL COENZYME *A / N-Acetyltransferase, PseH / :
類似検索 - 構成要素
生物種Campylobacter jejuni subsp. jejuni PT14 (カンピロバクター)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.95 Å
データ登録者Song, W.S. / Nam, M.S. / Namgung, B. / Yoon, S.I.
引用ジャーナル: Biochem.Biophys.Res.Commun. / 年: 2015
タイトル: Structural analysis of PseH, the Campylobacter jejuni N-acetyltransferase involved in bacterial O-linked glycosylation.
著者: Song, W.S. / Nam, M.S. / Namgung, B. / Yoon, S.I.
履歴
登録2015年1月17日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02015年3月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年3月25日Group: Database references
改定 1.22023年11月8日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description / Source and taxonomy
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / citation / database_2 / entity_src_gen / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_oper_list
Item: _citation.journal_id_CSD / _database_2.pdbx_DOI ..._citation.journal_id_CSD / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _entity_src_gen.pdbx_alt_source_flag / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: N-Acetyltransferase, PseH
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)20,1892
ポリマ－19,3791
非ポリマー8101
水1,38777
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)42.421, 110.495, 40.785
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number18
Space group name H-MP21212

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要素

#1: タンパク質 N-Acetyltransferase, PseH


分子量: 19379.373 Da / 分子数: 1
変異: M1L, N107S, D120S, R122H, H144Y, I145V, C146Y, D151N
由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Campylobacter jejuni subsp. jejuni PT14 (カンピロバクター)
遺伝子: A911_06385 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: K0HK73, UniProt: A0A0J9X276*PLUS
#2: 化合物 ChemComp-ACO / ACETYL COENZYME *A / アデノシン3′-りん酸5′-[二りん酸P2-[(R)-3-ヒドロキシ-2,2-ジメチル-3-[[(以下略)


分子量: 809.571 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C23H38N7O17P3S
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 77 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.47 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.13 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.4
詳細: 28% PEG 300, 10mM beta-mercaptoethanol, 0.1M phosphate-citrate, 10mM acetyl coenzyme A
PH範囲: 4.4 / Temp details: incubator

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Ambient temp details: liquid nitrogen cryo-stream
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: PAL/PLS / ビームライン: 7A (6B, 6C1) / 波長: 0.97933 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 270 / 検出器: CCD / 日付: 2014年12月13日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97933 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.95→30 Å / Num. obs: 14434 / % possible obs: 98.2 % / 冗長度: 6.1 % / Rmerge(I) obs: 0.078 / Χ2: 2.139 / Net I/av σ(I): 35.1 / Net I/σ(I): 12.5 / Num. measured all: 87513
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / Rejects: _

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2% possible all
1.95-2.026.20.46314211.58498.5
2.02-2.16.20.3313971.76998
2.1-2.26.10.27614111.83898.1
2.2-2.316.10.2114081.93998.3
2.31-2.4660.17214241.96697.2
2.46-2.655.90.13414172.11797.7
2.65-2.915.90.09714142.32596.3
2.91-3.335.80.07314392.62698.1
3.33-4.26.20.05315072.71899.8
4.2-306.20.04715962.44999.6

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ削減
REFMAC5.5.0109精密化
PDB_EXTRACT3.15データ抽出
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4XPK

4xpk


解像度: 1.95→30 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.953 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.936 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.149 / ESU R Free: 0.143 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2294 713 5 %RANDOM
Rwork0.1878 13563 --
obs0.1898 13563 97.67 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 68.64 Å2 / Biso mean: 29.9 Å2 / Biso min: 12.4 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.16 Å20 Å20 Å2
2--2.1 Å20 Å2
3----1.94 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.95→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1182 0 51 77 1310
Biso mean--43.91 35.41 -
残基数----141
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0140.0221262
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d00.02847
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4871.9991704
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg4.02332073
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.9915139
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg40.93225.08559
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.93515229
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg24.85151
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0890.2184
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.021332
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0080.02265
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.7631.5703
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other01.5284
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.43821133
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.2293559
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.6624.5571
LS精密化 シェル解像度: 1.95→2 Å
Rfactor反射数%反射
Rfree0.315 58 -
Rwork0.246 974 -
obs--98.1 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.72861.088-4.25321.1088-1.576113.5050.21530.01890.11560.25440.07940.0468-0.2319-0.0799-0.29470.27110.0271-0.03010.2177-0.0070.247718.7822.35133.276
23.4306-1.4220.05693.14230.66762.21360.0118-0.0085-0.01460.00360.0472-0.03910.01630.0228-0.0590.1123-0.0049-0.00240.02130.00380.179417.15719.38418.539
35.6526-0.0332-0.79318.7591-0.86912.95260.0199-0.0659-0.2353-0.0304-0.03050.59630.2255-0.14760.01050.1974-0.0272-0.03750.0593-0.03290.287511.0966.20214.202
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A0 - 52
2X-RAY DIFFRACTION2A53 - 111
3X-RAY DIFFRACTION3A112 - 154

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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