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- PDB-4xn0: Tailspike protein mutant E372A of E. coli bacteriophage HK620 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4xn0
タイトルTailspike protein mutant E372A of E. coli bacteriophage HK620
要素Tail spike protein
キーワードVIRAL PROTEIN / beta helix / protein-carbohydrate complex / pectin lyase fold / metal binding protein
機能・相同性
機能・相同性情報


biological process involved in interaction with host / viral life cycle / virion component / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Elongation Factor Tu (Ef-tu); domain 3 - #250 / Phage spike trimer 2 / Phage spike trimer / HK620, Tail spike protein, C-terminal / Hk620 tailspike protein, N-terminal domain-like / Bacteriophage P22 tailspike, N-terminal / Phage P22 tailspike-like, N-terminal domain superfamily / Head binding / Arc Repressor Mutant, subunit A / Single-stranded right-handed beta-helix, Pectin lyase-like ...Elongation Factor Tu (Ef-tu); domain 3 - #250 / Phage spike trimer 2 / Phage spike trimer / HK620, Tail spike protein, C-terminal / Hk620 tailspike protein, N-terminal domain-like / Bacteriophage P22 tailspike, N-terminal / Phage P22 tailspike-like, N-terminal domain superfamily / Head binding / Arc Repressor Mutant, subunit A / Single-stranded right-handed beta-helix, Pectin lyase-like / Pectate Lyase C-like / Pectin lyase fold / Pectin lyase fold/virulence factor / 3 Solenoid / Elongation Factor Tu (Ef-tu); domain 3 / Helix non-globular / Special / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
FORMIC ACID / Tail spike protein
類似検索 - 構成要素
生物種Enterobacteria phage HK620 (ファージ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.75 Å
データ登録者Gohlke, U. / Broeker, N.K. / Heinemann, U. / Seckler, R. / Barbirz, S.
資金援助 ドイツ, 1件
組織認可番号国
German Research FoundationBA 4046/1-1 ドイツ
引用
ジャーナル: to be published
タイトル: Enthalpic cost of water removal from a hydrophobic glucose binding cavity on HK620 tailspike protein.
著者: Gohlke, U. / Broeker, N.K. / Kunstmann, S. / Santer, M. / Heinemann, U. / Lipowski, R. / Seckler, R. / Barbirz, S.
#1: ジャーナル: Glycobiology / 年: 2013
タイトル: Single amino acid exchange in bacteriophage HK620 tailspike protein results in thousand-fold increase of its oligosaccharide affinity.
著者: Broeker, N.K. / Gohlke, U. / Mueller, J.J. / Uetrecht, C. / Heinemann, U. / Seckler, R. / Barbirz, S.
履歴
登録2015年1月15日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBE
改定 1.02016年1月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 2.02017年9月6日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Author supporting evidence / Data collection / Derived calculations
カテゴリ: atom_site / diffrn_radiation_wavelength ...atom_site / diffrn_radiation_wavelength / pdbx_audit_support / pdbx_distant_solvent_atoms / pdbx_struct_conn_angle / pdbx_validate_close_contact / pdbx_validate_symm_contact / struct_conn / struct_sheet / struct_sheet_order / struct_sheet_range / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.occupancy / _pdbx_audit_support.funding_organization / _pdbx_distant_solvent_atoms.auth_seq_id / _pdbx_distant_solvent_atoms.neighbor_macromolecule_distance / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_validate_close_contact.auth_seq_id_1 / _pdbx_validate_close_contact.auth_seq_id_2 / _pdbx_validate_symm_contact.auth_seq_id_1 / _pdbx_validate_symm_contact.auth_seq_id_2 / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_site_gen.auth_seq_id
改定 2.12024年1月10日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Tail spike protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)64,6036
ポリマ－64,3201
非ポリマー2835
水10,809600
1
A: Tail spike protein
ヘテロ分子

A: Tail spike protein
ヘテロ分子

A: Tail spike protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)193,81018
ポリマ－192,9603
非ポリマー85015
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_655-y+1,x-y,z1
crystal symmetry operation3_665-x+y+1,-x+1,z1
Buried area23040 Å2
ΔGint-109 kcal/mol
Surface area50210 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)74.342, 74.342, 174.898
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number150
Space group name H-MP321
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-1409-

HOH

21A-1469-

HOH

31A-1494-

HOH

41A-1495-

HOH

51A-1497-

HOH

詳細The biological assembly is a trimer generated from the monomer in the asymmetric unit by the operations: -y+1,x-y,z and -x+y+1,-x+1,z.

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要素

#1: タンパク質 Tail spike protein


分子量: 64320.027 Da / 分子数: 1 / 断片: head binding, UNP residues 114-710 / 変異: E372A / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Enterobacteria phage HK620 (ファージ)
プラスミド: pET11d / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9AYY6
#2: 化合物 ChemComp-TRS / 2-AMINO-2-HYDROXYMETHYL-PROPANE-1,3-DIOL / TRIS BUFFER / トリス(ヒドロキシメチル)メチルアンモニウム


分子量: 122.143 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H12NO3 / コメント: pH緩衝剤*YM
#3: 化合物 ChemComp-FMT / FORMIC ACID / ギ酸


分子量: 46.025 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: CH2O2
#4: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 600 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.17 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.3 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5 / 詳細: 0.1 M Tris-HCl, 3.5 M Sodiumformiate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: BESSY / ビームライン: 14.1 / 波長: 0.91841 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2014年1月28日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: SI-111 CRYSTAL / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.91841 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.75→43.72 Å / Num. obs: 57234 / % possible obs: 99.7 % / 冗長度: 4.3 % / CC1/2: 0.998 / Rmerge(I) obs: 0.084 / Rpim(I) all: 0.044 / Net I/σ(I): 9.5 / Num. measured all: 247205
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / Rejects: _

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique allCC1/2Rpim(I) all% possible all
1.75-1.783.80.5631.91160730880.7670.33299.6
9.09-43.724.10.03722.719914870.9970.01998.1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
XDSデータ削減
Aimless0.2.17データスケーリング
REFMAC位相決定
ARPモデル構築
Cootモデル構築
REFMAC5.8.0049精密化
PDB_EXTRACT3.15データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4XM3

4xm3


解像度: 1.75→43.72 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.976 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.962 / WRfactor Rfree: 0.1863 / WRfactor Rwork: 0.1426 / FOM work R set: 0.8434 / SU B: 5.396 / SU ML: 0.086 / SU R Cruickshank DPI: 0.1072 / SU Rfree: 0.107 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.107 / ESU R Free: 0.107 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : WITH TLS ADDED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1928 2863 5 %RANDOM
Rwork0.1512 54348 --
obs0.1533 57234 99.55 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 78.19 Å2 / Biso mean: 24.821 Å2 / Biso min: 13.11 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.83 Å20.41 Å2-0 Å2
2--0.83 Å2-0 Å2
3----2.68 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.75→43.72 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4528 0 18 600 5146
Biso mean--29.74 34.09 -
残基数----597
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0180.0194786
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.024273
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.7581.9166543
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.87639774
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.3855628
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg37.35124.323229
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg11.81615679
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.041524
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1140.2713
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.010.025816
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.021242
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.0921.4812468
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other1.0921.4822469
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.5172.2183110
LS精密化 シェル解像度: 1.75→1.795 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.273 210 -
Rwork0.238 3969 -
all-4179 -
obs--99.59 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.60340.5071-0.50075.368-1.97812.1909-0.12090.32740.0812-0.30680.0053-0.119-0.0531-0.13260.11560.20160.0048-0.01670.1856-0.00520.023532.438319.1799-11.5915
20.1866-0.00050.12270.05860.06121.0641-0.05990.06910.0518-0.0739-0.03820.0196-0.22-0.02260.0980.12910.0213-0.04490.0660.0210.069534.557839.548825.9421
31.81270.07090.18530.496-0.00690.7766-0.04350.03230.1671-0.0339-0.00260.0462-0.1428-0.02720.04610.0860.0041-0.01230.07240.01450.118436.561339.430154.1052
413.98510.69090.1527.6901-9.063410.770.1467-0.39121.29180.863-0.251-0.0986-1.09420.29420.10430.511-0.11280.29020.0539-0.17070.714636.200850.351960.1006
50.06940.00140.0110.1188-0.04370.2902-0.005-0.01070.02060.0168-0.0098-0.0066-0.06660.0090.01470.0256-0.0053-0.00410.0428-0.00140.142940.19534.535879.8771
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A113 - 137
2X-RAY DIFFRACTION2A138 - 467
3X-RAY DIFFRACTION3A468 - 524
4X-RAY DIFFRACTION4A525 - 532
5X-RAY DIFFRACTION5A533 - 709

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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