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- PDB-4xmm: Structure of the yeast coat nucleoporin complex, space group C2 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4xmm
タイトルStructure of the yeast coat nucleoporin complex, space group C2
要素
  • Antibody 57 heavy chain
  • Antibody 57 light chain
  • Nucleoporin NUP120
  • Nucleoporin NUP145
  • Nucleoporin NUP84
  • Nucleoporin NUP85
  • Nucleoporin SEH1
  • Protein transport protein SEC13
キーワードTransport Protein/Immune System / Structural protein / Immune System / Transport Protein-Immune System complex
機能・相同性
機能・相同性情報


mRNA export from nucleus in response to heat stress / Seh1-associated complex / positive regulation of ER to Golgi vesicle-mediated transport / protein localization to nuclear inner membrane / protein exit from endoplasmic reticulum / COPII-mediated vesicle transport / COPII-coated vesicle budding / nuclear pore localization / regulation of nucleocytoplasmic transport / regulation of TORC1 signaling ...mRNA export from nucleus in response to heat stress / Seh1-associated complex / positive regulation of ER to Golgi vesicle-mediated transport / protein localization to nuclear inner membrane / protein exit from endoplasmic reticulum / COPII-mediated vesicle transport / COPII-coated vesicle budding / nuclear pore localization / regulation of nucleocytoplasmic transport / regulation of TORC1 signaling / nuclear pore central transport channel / telomere tethering at nuclear periphery / nuclear pore outer ring / tRNA export from nucleus / COPII vesicle coat / nuclear pore cytoplasmic filaments / positive regulation of protein exit from endoplasmic reticulum / Transport of Mature mRNA derived from an Intron-Containing Transcript / post-transcriptional tethering of RNA polymerase II gene DNA at nuclear periphery / Regulation of HSF1-mediated heat shock response / SUMOylation of SUMOylation proteins / SUMOylation of RNA binding proteins / structural constituent of nuclear pore / RNA export from nucleus / SUMOylation of chromatin organization proteins / nucleocytoplasmic transport / silent mating-type cassette heterochromatin formation / vacuolar membrane / poly(A)+ mRNA export from nucleus / nuclear localization sequence binding / NLS-bearing protein import into nucleus / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; セリンエンドペプチターゼ / ribosomal large subunit export from nucleus / subtelomeric heterochromatin formation / positive regulation of TOR signaling / mRNA transport / mRNA export from nucleus / nuclear pore / ERAD pathway / positive regulation of TORC1 signaling / cellular response to amino acid starvation / protein export from nucleus / cell periphery / protein import into nucleus / double-strand break repair / protein transport / nuclear envelope / nuclear membrane / chromosome, telomeric region / hydrolase activity / endoplasmic reticulum membrane / structural molecule activity / positive regulation of DNA-templated transcription / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / endoplasmic reticulum / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / RNA binding / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
Nucleoporin Nup120/160 / Nucleoporin Nup85-like / Nucleoporin Nup120/160 / Nup85 Nucleoporin / Nuclear pore protein 84/107 / Nuclear pore protein 84 / 107 / Nucleoporin FG repeat / Nucleoporin FG repeat region / Sec13/Seh1 family / Nuclear pore complex protein NUP96, C-terminal domain ...Nucleoporin Nup120/160 / Nucleoporin Nup85-like / Nucleoporin Nup120/160 / Nup85 Nucleoporin / Nuclear pore protein 84/107 / Nuclear pore protein 84 / 107 / Nucleoporin FG repeat / Nucleoporin FG repeat region / Sec13/Seh1 family / Nuclear pore complex protein NUP96, C-terminal domain / Nuclear protein 96 / Nuclear pore complex protein Nup98-Nup96-like, autopeptidase S59 domain / Nuclear pore complex protein Nup98-Nup96-like, autopeptidase S59 domain superfamily / Nucleoporin autopeptidase / NUP C-terminal domain profile. / Nucleoporin peptidase S59-like / Trp-Asp (WD) repeats profile. / Trp-Asp (WD) repeats circular profile. / WD domain, G-beta repeat / WD40 repeats / WD40 repeat / WD40-repeat-containing domain superfamily / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Nucleoporin NUP120 / Nucleoporin NUP85 / Nucleoporin NUP145 / Nucleoporin NUP84 / Nucleoporin SEH1 / Protein transport protein SEC13
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae S288c (パン酵母)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 7.384 Å
データ登録者Stuwe, T. / Correia, A.R. / Lin, D.H. / Paduch, M. / Lu, V.T. / Kossiakoff, A.A. / Hoelz, A.
資金援助 米国, 3件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)5 T32 GM07616 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)U01 GM094588 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)U54 GM087519 米国
引用ジャーナル: Science / 年: 2015
タイトル: Nuclear pores. Architecture of the nuclear pore complex coat.
著者: Stuwe, T. / Correia, A.R. / Lin, D.H. / Paduch, M. / Lu, V.T. / Kossiakoff, A.A. / Hoelz, A.
履歴
登録2015年1月14日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02015年3月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年4月1日Group: Structure summary
改定 1.22016年2月3日Group: Database references
改定 1.32016年7月20日Group: Data collection
改定 1.42017年9月20日Group: Author supporting evidence / Derived calculations / カテゴリ: pdbx_audit_support / pdbx_struct_oper_list
Item: _pdbx_audit_support.funding_organization / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.52019年12月25日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.62023年9月27日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Protein transport protein SEC13
B: Nucleoporin NUP145
C: Nucleoporin SEH1
D: Nucleoporin NUP85
E: Nucleoporin NUP120
F: Nucleoporin NUP84
H: Antibody 57 heavy chain
L: Antibody 57 light chain


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)454,6448
ポリマ－454,6448
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area18810 Å2
ΔGint-131 kcal/mol
Surface area164350 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)210.645, 186.297, 199.570
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 100.85, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

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タンパク質 , 6種, 6分子 ABCDEF

#1: タンパク質 Protein transport protein SEC13


分子量: 33082.965 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae S288c (パン酵母)
株: S288c / 遺伝子: SEC13, ANU3, YLR208W, L8167.4 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q04491
#2: タンパク質 Nucleoporin NUP145 / Nuclear pore protein NUP145


分子量: 74618.719 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae S288c (パン酵母)
株: S288c / 遺伝子: NUP145, RAT10, YGL092W / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P49687, 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; セリンエンドペプチターゼ
#3: タンパク質 Nucleoporin SEH1 / Nuclear pore protein SEH1 / SEC13 homolog 1


分子量: 39170.758 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae S288c (パン酵母)
株: S288c / 遺伝子: SEH1, YGL100W / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P53011
#4: タンパク質 Nucleoporin NUP85 / Nuclear pore protein NUP85


分子量: 81568.719 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae S288c (パン酵母)
株: S288c / 遺伝子: NUP85, RAT9, YJR042W, J1624 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P46673
#5: タンパク質 Nucleoporin NUP120 / Nuclear pore protein NUP120


分子量: 121577.383 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae S288c (パン酵母)
株: S288c / 遺伝子: NUP120, RAT2, YKL057C, YKL313, YKL314 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P35729
#6: タンパク質 Nucleoporin NUP84 / Nuclear pore protein NUP84


分子量: 52059.820 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae S288c (パン酵母)
株: S288c / 遺伝子: NUP84, YDL116W / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P52891

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抗体 , 2種, 2分子 HL

#7: 抗体 Antibody 57 heavy chain


分子量: 28977.424 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
#8: 抗体 Antibody 57 light chain


分子量: 23588.242 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.23 Å3/Da / 溶媒含有率: 70.92 %
結晶化温度: 294 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: PEG 20000, ethanol, MES / PH範囲: 6.7

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 23-ID-D / 波長: 0.9794 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2014年8月9日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9794 Å / 相対比: 1
反射解像度: 7.384→70 Å / Num. obs: 10375 / % possible obs: 99 % / 冗長度: 13.5 % / Rmerge(I) obs: 0.097 / Net I/σ(I): 15.3
反射 シェル解像度: 7.384→7.8 Å / 冗長度: 13.5 % / Rmerge(I) obs: 0.212 / Mean I/σ(I) obs: 1.4 / % possible all: 94.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(phenix.refine: dev_1809)精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3IKO, 3F3F, 3F7F, and 3PGF

3iko

3f3f

3f7f

3pgf


解像度: 7.384→67.516 Å / SU ML: 1.21 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 42.65 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.3527 1022 9.99 %Random selection
Rwork0.3299 ---
obs0.3322 10227 99.47 %-
溶媒の処理減衰半径: 1.3 Å / VDWプローブ半径: 1.3 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 7.384→67.516 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数26139 0 0 0 26139
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00626637
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.21736184
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.7619280
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0514198
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0074616
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
7.384-7.77250.39961420.39081265X-RAY DIFFRACTION98
7.7725-8.25860.37751450.36661325X-RAY DIFFRACTION100
8.2586-8.8950.37961450.3121298X-RAY DIFFRACTION100
8.895-9.78770.36381470.29641323X-RAY DIFFRACTION100
9.7877-11.19850.27921470.27761315X-RAY DIFFRACTION100
11.1985-14.08780.33381480.31991332X-RAY DIFFRACTION100
14.0878-67.51910.3821480.35981347X-RAY DIFFRACTION99

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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