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- PDB-4xko: N-terminal domain of Hsp90 from Dictyostelium discoideum in hexag... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4xko
タイトルN-terminal domain of Hsp90 from Dictyostelium discoideum in hexagonal form with PEG
要素Heat shock cognate 90 kDa protein
キーワードCHAPERONE / Hsp90 / PEG
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of aggregation involved in sorocarp development / Tetrahydrobiopterin (BH4) synthesis, recycling, salvage and regulation / eNOS activation / HSP90 chaperone cycle for steroid hormone receptors (SHR) in the presence of ligand / HSF1 activation / HSF1-dependent transactivation / Sema3A PAK dependent Axon repulsion / VEGFR2 mediated vascular permeability / The NLRP3 inflammasome / Aryl hydrocarbon receptor signalling ...regulation of aggregation involved in sorocarp development / Tetrahydrobiopterin (BH4) synthesis, recycling, salvage and regulation / eNOS activation / HSP90 chaperone cycle for steroid hormone receptors (SHR) in the presence of ligand / HSF1 activation / HSF1-dependent transactivation / Sema3A PAK dependent Axon repulsion / VEGFR2 mediated vascular permeability / The NLRP3 inflammasome / Aryl hydrocarbon receptor signalling / Extra-nuclear estrogen signaling / Regulation of actin dynamics for phagocytic cup formation / Neutrophil degranulation / phagocytic vesicle / extracellular matrix / ATP-dependent protein folding chaperone / unfolded protein binding / protein folding / cellular response to heat / protein stabilization / perinuclear region of cytoplasm / protein-containing complex / ATP hydrolysis activity / ATP binding / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Heat shock protein Hsp90, conserved site / Heat shock hsp90 proteins family signature. / HSP90, C-terminal domain / Heat shock protein Hsp90, N-terminal / Heat shock protein Hsp90 family / Hsp90 protein / Histidine kinase-like ATPase, C-terminal domain / Heat Shock Protein 90 / Histidine kinase-, DNA gyrase B-, and HSP90-like ATPase / Histidine kinase-like ATPases ...Heat shock protein Hsp90, conserved site / Heat shock hsp90 proteins family signature. / HSP90, C-terminal domain / Heat shock protein Hsp90, N-terminal / Heat shock protein Hsp90 family / Hsp90 protein / Histidine kinase-like ATPase, C-terminal domain / Heat Shock Protein 90 / Histidine kinase-, DNA gyrase B-, and HSP90-like ATPase / Histidine kinase-like ATPases / Histidine kinase/HSP90-like ATPase / Histidine kinase/HSP90-like ATPase superfamily / Ribosomal protein S5 domain 2-type fold / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
DI(HYDROXYETHYL)ETHER / Heat shock cognate 90 kDa protein
類似検索 - 構成要素
生物種Dictyostelium discoideum (キイロタマホコリカビ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.455 Å
データ登録者Raman, S. / Suguna, K.
引用ジャーナル: Sci Rep / 年: 2015
タイトル: First Structural View of a Peptide Interacting with the Nucleotide Binding Domain of Heat Shock Protein 90
著者: Raman, S. / Singh, M. / Tatu, U. / Suguna, K.
履歴
登録2015年1月12日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02015年12月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 2.02023年11月8日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: atom_site / chem_comp_atom ...atom_site / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_oper_list
Item: _atom_site.occupancy / _database_2.pdbx_DOI ..._atom_site.occupancy / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Heat shock cognate 90 kDa protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,4963
ポリマ－29,2271
非ポリマー2692
水82946
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area260 Å2
ΔGint-0 kcal/mol
Surface area11280 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)158.190, 158.190, 46.110
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number180
Space group name H-MP6222
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-411-

HOH

21A-414-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Heat shock cognate 90 kDa protein / Heat shock protein 90


分子量: 29226.871 Da / 分子数: 1 / 断片: N-terminal domain, UNP residues 1-223 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Dictyostelium discoideum (キイロタマホコリカビ)
株: AX2 / 遺伝子: hspD / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)Rosetta / 参照: UniProt: P54651
#2: 化合物 ChemComp-PEG / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / ジエチレングリコ-ル


分子量: 106.120 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H10O3
#3: 化合物 ChemComp-TAM / TRIS(HYDROXYETHYL)AMINOMETHANE / 3-アミノ-3-(2-ヒドロキシエチル)-1,5-ペンタンジオ-ル


分子量: 163.215 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C7H17NO3 / コメント: pH緩衝剤*YM
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 46 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.85 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.83 %
結晶化温度: 290 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5 / 詳細: 0.1M Tris, Ammonium sulphate, PEG 200 / PH範囲: 7.50-9.0

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: BM14 / 波長: 0.97625 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2011年2月5日
放射モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97625 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.455→51.78 Å / Num. obs: 12933 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 14.2 % / Rmerge(I) obs: 0.072 / Net I/σ(I): 24.2
反射 シェル解像度: 2.455→2.59 Å / 冗長度: 13.9 % / Rmerge(I) obs: 0.741 / Mean I/σ(I) obs: 4 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: (phenix.refine: 1.7.3_928) / 分類: 精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4XCJ

4xcj


解像度: 2.455→51.78 Å / SU ML: 0.36 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 25.75 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2659 629 4.87 %
Rwork0.2161 --
obs0.2185 12918 99.96 %
溶媒の処理減衰半径: 0.86 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 41.47 Å2 / ksol: 0.335 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-7.3578 Å2-0 Å2-0 Å2
2--7.3578 Å2-0 Å2
3----14.7156 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.455→51.78 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1678 0 18 46 1742
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0081718
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0572316
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.893636
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.068274
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.003291
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.4554-2.70250.32141770.28312977X-RAY DIFFRACTION100
2.7025-3.09350.29451460.2583017X-RAY DIFFRACTION100
3.0935-3.89730.33521570.2143054X-RAY DIFFRACTION100
3.8973-51.79130.20781490.19513241X-RAY DIFFRACTION100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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