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- PDB-4xjk: Crystal structure of Mn(II) Ca(II) Na(I) bound calprotectin -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4xjk
タイトルCrystal structure of Mn(II) Ca(II) Na(I) bound calprotectin
要素(Protein S100- ...) x 2
キーワードMETAL BINDING PROTEIN / EF-hand calcium binding / Metal ion binding / Immune system process / Inflammatory response
機能・相同性
機能・相同性情報


S100A8 complex / S100A9 complex / neutrophil aggregation / calprotectin complex / regulation of respiratory burst involved in inflammatory response / positive regulation of peptide secretion / autocrine signaling / chronic inflammatory response / peptidyl-cysteine S-trans-nitrosylation / Toll-like receptor 4 binding ...S100A8 complex / S100A9 complex / neutrophil aggregation / calprotectin complex / regulation of respiratory burst involved in inflammatory response / positive regulation of peptide secretion / autocrine signaling / chronic inflammatory response / peptidyl-cysteine S-trans-nitrosylation / Toll-like receptor 4 binding / peptidyl-cysteine S-nitrosylation / Metal sequestration by antimicrobial proteins / peptide secretion / RAGE receptor binding / leukocyte migration involved in inflammatory response / Regulation of TLR by endogenous ligand / astrocyte development / intermediate filament cytoskeleton / MyD88 deficiency (TLR2/4) / arachidonate binding / IRAK4 deficiency (TLR2/4) / MyD88:MAL(TIRAP) cascade initiated on plasma membrane / response to zinc ion / regulation of toll-like receptor signaling pathway / regulation of cytoskeleton organization / antioxidant activity / RHO GTPases Activate NADPH Oxidases / defense response to fungus / endothelial cell migration / positive regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway / neutrophil chemotaxis / positive regulation of NF-kappaB transcription factor activity / positive regulation of neuron projection development / autophagy / positive regulation of inflammatory response / antimicrobial humoral immune response mediated by antimicrobial peptide / calcium-dependent protein binding / cell-cell signaling / ER-Phagosome pathway / : / positive regulation of cell growth / response to ethanol / secretory granule lumen / response to lipopolysaccharide / microtubule binding / cytoskeleton / defense response to bacterium / inflammatory response / innate immune response / apoptotic process / calcium ion binding / Neutrophil degranulation / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / zinc ion binding / nucleus / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
S-100/ICaBP type calcium binding protein signature. / S100/Calcium binding protein 7/8-like, conserved site / S100/CaBP-9k-type, calcium binding, subdomain / S-100/ICaBP type calcium binding domain / S-100/ICaBP type calcium binding domain / EF-hand / Recoverin; domain 1 / EF-hand, calcium binding motif / EF-Hand 1, calcium-binding site / EF-hand calcium-binding domain. ...S-100/ICaBP type calcium binding protein signature. / S100/Calcium binding protein 7/8-like, conserved site / S100/CaBP-9k-type, calcium binding, subdomain / S-100/ICaBP type calcium binding domain / S-100/ICaBP type calcium binding domain / EF-hand / Recoverin; domain 1 / EF-hand, calcium binding motif / EF-Hand 1, calcium-binding site / EF-hand calcium-binding domain. / EF-hand calcium-binding domain profile. / EF-hand domain / EF-hand domain pair / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
: / Protein S100-A8 / Protein S100-A9
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.76 Å
データ登録者Drennan, C.L. / Bowman, S.E.J.
資金援助 米国, 8件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM069857 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM099257 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM103403 米国
Department of Energy (DOE, United States)DE-AC02-06-CH11357 米国
National Science Foundation (NSF, United States)1352132 米国
National Institutes of Health/Office of the Director1DP2OD007045-01 米国
Department of Energy (DOE, United States)DE-FG02-11ER16282 米国
Howard Hughes Medical Institute (HHMI) 米国
引用ジャーナル: J.Am.Chem.Soc. / 年: 2015
タイトル: Manganese Binding Properties of Human Calprotectin under Conditions of High and Low Calcium: X-ray Crystallographic and Advanced Electron Paramagnetic Resonance Spectroscopic Analysis.
著者: Gagnon, D.M. / Brophy, M.B. / Bowman, S.E. / Stich, T.A. / Drennan, C.L. / Britt, R.D. / Nolan, E.M.
履歴
登録2015年1月8日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02015年4月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年9月27日Group: Author supporting evidence / Derived calculations / Source and taxonomy
カテゴリ: entity_src_gen / pdbx_audit_support / pdbx_struct_oper_list
Item: _entity_src_gen.pdbx_alt_source_flag / _pdbx_audit_support.funding_organization / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.22019年11月20日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.32023年9月27日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / refine_hist / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _refine_hist.d_res_high / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Protein S100-A8
B: Protein S100-A9
C: Protein S100-A8
D: Protein S100-A9
E: Protein S100-A8
F: Protein S100-A9
G: Protein S100-A8
H: Protein S100-A9
I: Protein S100-A8
J: Protein S100-A9
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)121,33235
ポリマ－120,42710
非ポリマー90525
水12,683704
1
A: Protein S100-A8
B: Protein S100-A9
C: Protein S100-A8
D: Protein S100-A9
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)48,53314
ポリマ－48,1714
非ポリマー36210
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area10830 Å2
ΔGint-186 kcal/mol
Surface area17660 Å2
手法PISA
2
E: Protein S100-A8
F: Protein S100-A9
G: Protein S100-A8
H: Protein S100-A9
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)48,53314
ポリマ－48,1714
非ポリマー36210
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area10770 Å2
ΔGint-183 kcal/mol
Surface area17570 Å2
手法PISA
3
I: Protein S100-A8
J: Protein S100-A9
ヘテロ分子

I: Protein S100-A8
J: Protein S100-A9
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)48,53314
ポリマ－48,1714
非ポリマー36210
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_856-x+3,y,-z+11
Buried area10910 Å2
ΔGint-186 kcal/mol
Surface area17550 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)55.279, 49.239, 218.067
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 94.070, 90.000
Int Tables number3
Space group name H-MP121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-211-

HOH

-
要素

-
Protein S100- ... , 2種, 10分子 ACEGIBDFHJ

#1: タンパク質
Protein S100-A8 / Calgranulin-A / Calprotectin L1L subunit / Cystic fibrosis antigen / CFAG / Leukocyte L1 complex ...Calgranulin-A / Calprotectin L1L subunit / Cystic fibrosis antigen / CFAG / Leukocyte L1 complex light chain / Migration inhibitory factor-related protein 8 / p8 / S100 calcium-binding protein A8 / Urinary stone protein band A


分子量: 10837.463 Da / 分子数: 5 / 変異: C42S / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: S100A8, CAGA, CFAG, MRP8 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P05109
#2: タンパク質
Protein S100-A9 / Calgranulin-B / Calprotectin L1H subunit / Leukocyte L1 complex heavy chain / Migration inhibitory ...Calgranulin-B / Calprotectin L1H subunit / Leukocyte L1 complex heavy chain / Migration inhibitory factor-related protein 14 / p14 / S100 calcium-binding protein A9


分子量: 13247.955 Da / 分子数: 5 / 変異: C3S / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: S100A9, CAGB, CFAG, MRP14 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P06702

-
非ポリマー , 4種, 729分子

#3: 化合物
ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 10 / 変異: C42S / 由来タイプ: 組換発現 / 式: Ca
#4: 化合物
ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 10 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#5: 化合物
ChemComp-MN / MANGANESE (II) ION


分子量: 54.938 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mn
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 704 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.56 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.04 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5.6 / 詳細: PEG 4000, isopropanol, sodium citrate

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-C / 波長: 0.9792 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M-F / 検出器: PIXEL / 日付: 2013年4月22日
放射モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9792 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.76→50 Å / Num. obs: 114052 / % possible obs: 97.7 % / 冗長度: 4.9 % / Biso Wilson estimate: 25.18 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.054 / Rpim(I) all: 0.026 / Rrim(I) all: 0.06 / Χ2: 0.972 / Net I/av σ(I): 26.833 / Net I/σ(I): 6.8 / Num. measured all: 561814
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / Rejects: _

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allΧ2% possible all
1.76-1.8240.515102700.8470.2750.5870.88888.9
1.82-1.94.80.435113870.9250.2180.4890.90697.9
1.9-1.9850.331114990.9520.1620.370.93399.2
1.98-2.095.10.231114360.9730.1130.2580.93299.1
2.09-2.224.70.153114530.9860.0780.1720.97998.1
2.22-2.395.30.119115470.9920.0570.1330.99899.2
2.39-2.635.10.09115840.9940.0440.1010.9999.1
2.63-3.0150.063114150.9960.0310.0711.0698.2
3.01-3.795.20.043116640.9980.020.0481.02298.8
3.79-5050.03117970.9990.0150.0340.97698.1

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(phenix.refine: dev_1760)精密化
HKL-2000データ削減
PHASER2.5.5位相決定
PDB_EXTRACT3.15データ抽出
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4GGF

4ggf


解像度: 1.76→49.239 Å / SU ML: 0.2 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 位相誤差: 25.7 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2204 1887 1.76 %Random selection
Rwork0.1853 105389 --
obs0.1859 107276 91.81 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 102.4 Å2 / Biso mean: 35.1104 Å2 / Biso min: 14.84 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.76→49.239 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8062 0 25 704 8791
Biso mean--25.69 40.42 -
残基数----984
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0078381
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.93911274
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0381198
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0051451
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.0943193
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 13

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.7595-1.8070.31841110.27156253636472
1.807-1.86020.3361340.26166863699779
1.8602-1.92030.27751250.24037509763485
1.9203-1.98890.3111370.22577833797089
1.9889-2.06850.22551520.21398040819292
2.0685-2.16270.251460.19698247839394
2.1627-2.27670.23131440.19368346849095
2.2767-2.41930.24251590.19048595875497
2.4193-2.60610.25911580.19288632879098
2.6061-2.86830.21151470.19458569871697
2.8683-3.28330.26071600.20058763892399
3.2833-4.13630.17641540.16458724887898
4.1363-49.25830.18571600.15769015917599

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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