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- PDB-4xjj: Extracellular domain of type II Transforming Growth Factor Beta r... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4xjj
タイトルExtracellular domain of type II Transforming Growth Factor Beta receptor in complex with 2-(2-Hydroxyethyl)NDSB-201
要素TGF-beta receptor type-2
キーワードCytokine Receptor / type II Transforming Growth Factor Beta receptor / NDSB-201 / Transforming Growth Factor Beta / kinase / extracellular domain
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of tolerance induction to self antigen / positive regulation of B cell tolerance induction / inferior endocardial cushion morphogenesis / transforming growth factor beta receptor activity, type II / bronchus morphogenesis / mammary gland morphogenesis / lens fiber cell apoptotic process / growth plate cartilage chondrocyte growth / tricuspid valve morphogenesis / TGFBR2 MSI Frameshift Mutants in Cancer ...positive regulation of tolerance induction to self antigen / positive regulation of B cell tolerance induction / inferior endocardial cushion morphogenesis / transforming growth factor beta receptor activity, type II / bronchus morphogenesis / mammary gland morphogenesis / lens fiber cell apoptotic process / growth plate cartilage chondrocyte growth / tricuspid valve morphogenesis / TGFBR2 MSI Frameshift Mutants in Cancer / miRNA transport / transforming growth factor beta ligand-receptor complex / type III transforming growth factor beta receptor binding / aorta morphogenesis / positive regulation of epithelial to mesenchymal transition involved in endocardial cushion formation / Langerhans cell differentiation / TGFBR2 Kinase Domain Mutants in Cancer / transforming growth factor beta receptor activity / cardiac left ventricle morphogenesis / secondary palate development / SMAD2/3 Phosphorylation Motif Mutants in Cancer / TGFBR1 KD Mutants in Cancer / endocardial cushion fusion / membranous septum morphogenesis / positive regulation of T cell tolerance induction / positive regulation of NK T cell differentiation / TGFBR3 regulates TGF-beta signaling / activin receptor complex / activin receptor activity, type I / lung lobe morphogenesis / transmembrane receptor protein serine/threonine kinase activity / receptor protein serine/threonine kinase / regulation of stem cell proliferation / activin binding / TGFBR1 LBD Mutants in Cancer / SMAD protein signal transduction / type I transforming growth factor beta receptor binding / myeloid dendritic cell differentiation / embryonic cranial skeleton morphogenesis / glycosaminoglycan binding / activin receptor signaling pathway / positive regulation of CD4-positive, alpha-beta T cell proliferation / regulation of stem cell differentiation / response to cholesterol / outflow tract septum morphogenesis / transforming growth factor beta binding / kinase activator activity / aortic valve morphogenesis / lens development in camera-type eye / atrioventricular valve morphogenesis / positive regulation of mesenchymal cell proliferation / embryonic hemopoiesis / artery morphogenesis / trachea formation / smoothened signaling pathway / branching involved in blood vessel morphogenesis / ventricular septum morphogenesis / blood vessel development / SMAD binding / heart looping / TGF-beta receptor signaling activates SMADs / roof of mouth development / outflow tract morphogenesis / positive regulation of SMAD protein signal transduction / positive regulation of epithelial cell migration / epithelial to mesenchymal transition / positive regulation of epithelial to mesenchymal transition / vasculogenesis / gastrulation / Notch signaling pathway / transforming growth factor beta receptor signaling pathway / Downregulation of TGF-beta receptor signaling / TGF-beta receptor signaling in EMT (epithelial to mesenchymal transition) / brain development / caveola / cellular response to growth factor stimulus / positive regulation of reactive oxygen species metabolic process / positive regulation of angiogenesis / UCH proteinases / nervous system development / regulation of cell population proliferation / heart development / regulation of gene expression / molecular adaptor activity / in utero embryonic development / receptor complex / nuclear body / membrane raft / response to xenobiotic stimulus / external side of plasma membrane / protein serine/threonine kinase activity / positive regulation of cell population proliferation / apoptotic process / extracellular space / extracellular region / ATP binding / metal ion binding / membrane / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Transforming growth factor beta receptor 2 ectodomain / Transforming growth factor-beta receptor, type II / Transforming growth factor beta receptor 2 ectodomain / CD59 / CD59 / Ser/Thr protein kinase, TGFB receptor / Snake toxin-like superfamily / Ribbon / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein tyrosine and serine/threonine kinase ...Transforming growth factor beta receptor 2 ectodomain / Transforming growth factor-beta receptor, type II / Transforming growth factor beta receptor 2 ectodomain / CD59 / CD59 / Ser/Thr protein kinase, TGFB receptor / Snake toxin-like superfamily / Ribbon / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-41D / TGF-beta receptor type-2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.4 Å
データ登録者Wangkanont, K. / Forest, K.T. / Kiessling, L.L.
引用ジャーナル: to be published
タイトル: Extracellular domain of type II Transforming Growth Factor Beta receptor in complex with 2-(2-Hydroxyethyl)NDSB-201
著者: Wangkanont, K. / Forest, K.T. / Kiessling, L.L.
履歴
登録2015年1月8日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02015年6月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年9月27日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description / Source and taxonomy / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / entity_src_gen / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list / struct_keywords
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _entity_src_gen.pdbx_alt_source_flag / _pdbx_struct_assembly.oligomeric_details / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation / _struct_keywords.text
改定 1.22024年11月6日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: TGF-beta receptor type-2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)13,0012
ポリマ－12,7551
非ポリマー2451
水2,000111
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)35.170, 40.373, 76.341
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 TGF-beta receptor type-2 / TGFR-2 / TGF-beta type II receptor / Transforming growth factor-beta receptor type II / TbetaR-II


分子量: 12755.442 Da / 分子数: 1 / 断片: ligand binding domain (UNP reisudes 50-159) / 変異: K97T / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TGFBR2 / プラスミド: pET24a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: P37173, receptor protein serine/threonine kinase
#2: 化合物 ChemComp-41D / 3-[2-(2-hydroxyethyl)pyridinium-1-yl]propane-1-sulfonate


分子量: 245.295 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15NO4S
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 111 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.26 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.55 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5 / 詳細: 100 mM sodium citrate, 30% PEG 2000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 21-ID-F / 波長: 0.97872 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2013年3月23日
放射モノクロメーター: C(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97872 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.4→30.4 Å / Num. obs: 22047 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 13.8 % / Biso Wilson estimate: 13.14 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.062 / Rpim(I) all: 0.017 / Rrim(I) all: 0.064 / Χ2: 0.586 / Net I/av σ(I): 31.222 / Net I/σ(I): 7.6 / Num. measured all: 305341
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / Rejects: _

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allΧ2% possible all
1.4-1.4511.80.51920980.9540.1480.5410.45697.6
1.45-1.5113.30.38821570.9790.1080.4030.467100
1.51-1.5813.80.29421760.9880.0810.3050.489100
1.58-1.66140.21821880.9920.060.2260.519100
1.66-1.7614.20.15421930.9960.0420.160.548100
1.76-1.914.50.11521730.9970.0310.1190.581100
1.9-2.0914.50.07522040.9990.020.0780.607100
2.09-2.3914.50.07222290.9980.0190.0750.843100
2.39-3.0214.40.05722400.9990.0150.0590.802100
3.02-30.413.60.034238910.0090.0350.487100

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER2.5.6位相決定
PHENIX精密化
PDB_EXTRACT3.15データ抽出
DENZOデータ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1M9Z

1m9z


解像度: 1.4→27.737 Å / SU ML: 0.1 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 17.42 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1853 1099 5 %
Rwork0.153 20889 -
obs0.1545 21988 99.53 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 56.3 Å2 / Biso mean: 21.0997 Å2 / Biso min: 9.99 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.4→27.737 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数827 0 16 111 954
Biso mean--31.52 31.59 -
残基数----105
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.006943
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0911273
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.047137
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004168
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.719360
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 8

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.4-1.46360.19141300.16312478260896
1.4636-1.54080.20351350.136225592694100
1.5408-1.63730.16411350.125125852720100
1.6373-1.76370.19431380.119926182756100
1.7637-1.94120.15851370.135425882725100
1.9412-2.22190.19371380.145426282766100
2.2219-2.7990.21621400.177126522792100
2.799-27.7420.1721460.160327812927100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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