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- PDB-4xj2: FerA - NADH:FMN oxidoreductase from Paracoccus denitrificans in c... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4xj2
タイトルFerA - NADH:FMN oxidoreductase from Paracoccus denitrificans in complex with FMN
要素Flavin reductase domain protein, FMN-binding protein
キーワードOXIDOREDUCTASE
機能・相同性
機能・相同性情報


oxidoreductase activity, acting on the CH-NH group of donors, NAD or NADP as acceptor / FMN binding
類似検索 - 分子機能
Flavin reductase like domain / Flavin reductase like domain / Flavin reductase like domain / Electron Transport, Fmn-binding Protein; Chain A / Pnp Oxidase; Chain A / FMN-binding split barrel / Roll / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
FLAVIN MONONUCLEOTIDE / Flavin reductase domain protein, FMN-binding protein
類似検索 - 構成要素
生物種Paracoccus denitrificans PD1222 (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Sedlacek, V. / Klumpler, T. / Marek, J. / Kucera, I.
資金援助 チェコ, 3件
組織認可番号国
European Regional Development FundCZ.1.05/1.1.00/02.0068 チェコ
GACR Czech science foundationCZ.1.07/2.3.00/30.0037 チェコ
GACR Czech science foundationP503/12/0369 チェコ
引用ジャーナル: Microbiol. Res. / 年: 2016
タイトル: Biochemical properties and crystal structure of the flavin reductase FerA from Paracoccus denitrificans.
著者: Sedlacek, V. / Klumpler, T. / Marek, J. / Kucera, I.
履歴
登録2015年1月8日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBE
改定 1.02016年1月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年9月21日Group: Database references
改定 1.22017年5月10日Group: Database references
改定 1.32017年5月17日Group: Database references
改定 1.42018年4月18日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / diffrn_source
Item: _citation.journal_id_ISSN / _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site
改定 1.52019年7月10日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_source / Item: _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site
改定 1.62019年7月17日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_source / Item: _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site
改定 1.72024年5月8日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Flavin reductase domain protein, FMN-binding protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)20,4472
ポリマ－19,9911
非ポリマー4561
水3,747208
1
A: Flavin reductase domain protein, FMN-binding protein
ヘテロ分子

A: Flavin reductase domain protein, FMN-binding protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)40,8944
ポリマ－39,9812
非ポリマー9132
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation6_555-x,-x+y,-z+1/31
Buried area7380 Å2
ΔGint-55 kcal/mol
Surface area13810 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)43.920, 43.920, 154.480
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number152
Space group name H-MP3121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-629-

HOH

21A-641-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 Flavin reductase domain protein, FMN-binding protein


分子量: 19990.533 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Paracoccus denitrificans PD1222 (バクテリア)
遺伝子: Pden_2689 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: A1B5I2
#2: 化合物 ChemComp-FMN / FLAVIN MONONUCLEOTIDE / RIBOFLAVIN MONOPHOSPHATE / FMN


分子量: 456.344 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C17H21N4O9P
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 208 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.15 Å3/Da / 溶媒含有率: 42.83 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: PEG 4000, ammonium sulfate, ammonium acetate, MES

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: EMBL/DESY, HAMBURG / ビームライン: X13 / 波長: 0.81 Å
検出器タイプ: MAR CCD 165 mm / 検出器: CCD / 日付: 2012年9月18日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.81 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→15 Å / Num. obs: 16671 / % possible obs: 99 % / 冗長度: 4.19 % / Net I/σ(I): 21.3915

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0049精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化解像度: 1.8→15 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.975 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.97 / SU B: 6.902 / SU ML: 0.105 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.116 / ESU R Free: 0.113 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.202 834 5 %RANDOM
Rwork0.166 ---
obs0.168 15793 98.7 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 42.71 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.02 Å2-0.01 Å20 Å2
2---0.02 Å20 Å2
3---0.07 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→15 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1201 0 31 208 1440
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.020.0191277
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.021202
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg2.0621.9791751
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.96832752
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.1395164
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg28.47921.56951
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.94615172
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg16.5441512
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1260.2198
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0110.0211447
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02301
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.051.815650
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other2.0491.814649
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it3.0272.705810
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other3.0262.706811
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.5622.377627
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other3.5372.374626
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other5.6863.433940
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined10.47421.2741543
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other10.47121.2861544
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.8→1.85 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3 55 -
Rwork0.31 1141 -
obs--98.52 %
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 5.3766 Å / Origin y: 7.2447 Å / Origin z: 20.7787 Å
111213212223313233
T0.0535 Å2-0.0838 Å2-0.0174 Å2-0.2793 Å20.0141 Å2--0.0756 Å2
L0.9052 °2-0.1957 °2-0.6671 °2-1.4551 °2-0.6374 °2--5.0894 °2
S0.0622 Å °-0.0065 Å °0.0752 Å °0.0264 Å °-0.1691 Å °-0.1106 Å °-0.0091 Å °0.5889 Å °0.1069 Å °

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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