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- PDB-4xi6: Crystal structure of the MZM-REP domains of Mind bomb 1 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4xi6
タイトルCrystal structure of the MZM-REP domains of Mind bomb 1
要素E3 ubiquitin-protein ligase MIB1
キーワードLIGASE / E3 ligase / Notch signaling
機能・相同性
機能・相同性情報


neural tube formation / central nervous system neuron differentiation / blood vessel development / heart looping / positive regulation of endocytosis / negative regulation of neuron differentiation / somitogenesis / Notch signaling pathway / Constitutive Signaling by NOTCH1 HD Domain Mutants / NOTCH2 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus ...neural tube formation / central nervous system neuron differentiation / blood vessel development / heart looping / positive regulation of endocytosis / negative regulation of neuron differentiation / somitogenesis / Notch signaling pathway / Constitutive Signaling by NOTCH1 HD Domain Mutants / NOTCH2 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / Activated NOTCH1 Transmits Signal to the Nucleus / NOTCH3 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / RING-type E3 ubiquitin transferase / centriolar satellite / Constitutive Signaling by NOTCH1 PEST Domain Mutants / Constitutive Signaling by NOTCH1 HD+PEST Domain Mutants / endocytosis / ubiquitin-protein transferase activity / ubiquitin protein ligase activity / ubiquitin-dependent protein catabolic process / cytoplasmic vesicle / in utero embryonic development / postsynaptic density / protein ubiquitination / centrosome / glutamatergic synapse / zinc ion binding / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Mind bomb, SH3 repeat domain / E3 ubiquitin-protein ligase MIB1/2, zinc finger, ZZ-type / Mind bomb SH3 repeat domain / Mib-herc2 / Mib/herc2 domain superfamily / Mib_herc2 / MIB/HERC2 domain profile. / Zinc finger ZZ-type signature. / Zinc-binding domain, present in Dystrophin, CREB-binding protein. / Zinc finger, ZZ type ...Mind bomb, SH3 repeat domain / E3 ubiquitin-protein ligase MIB1/2, zinc finger, ZZ-type / Mind bomb SH3 repeat domain / Mib-herc2 / Mib/herc2 domain superfamily / Mib_herc2 / MIB/HERC2 domain profile. / Zinc finger ZZ-type signature. / Zinc-binding domain, present in Dystrophin, CREB-binding protein. / Zinc finger, ZZ type / Zinc finger, ZZ-type / Zinc finger, ZZ-type superfamily / Zinc finger ZZ-type profile. / Zinc finger, C3HC4 type (RING finger) / SH3 Domains / Ankyrin repeat / Ring finger / Ankyrin repeats (3 copies) / Ankyrin repeat profile. / Ankyrin repeat region circular profile. / ankyrin repeats / Ankyrin repeat / Zinc finger RING-type profile. / Ankyrin repeat-containing domain superfamily / Zinc finger, RING-type / SH3 type barrels. / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / Roll / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
E3 ubiquitin-protein ligase MIB1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 2.04 Å
データ登録者McMillan, B.J. / Blacklow, S.C.
資金援助 米国, ドイツ, 3件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Cancer Institute (NIH/NCI)P01 CA119070 米国
American Cancer Society120246-PF-11-044-01-DMC 米国
German Research Foundation (DFG)KL 1028/3-1 ドイツ
引用ジャーナル: Mol.Cell / 年: 2015
タイトル: A tail of two sites: a bipartite mechanism for recognition of notch ligands by mind bomb e3 ligases.
著者: McMillan, B.J. / Schnute, B. / Ohlenhard, N. / Zimmerman, B. / Miles, L. / Beglova, N. / Klein, T. / Blacklow, S.C.
履歴
登録2015年1月6日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02015年3月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年3月25日Group: Database references
改定 1.22017年9月20日Group: Author supporting evidence / Database references ...Author supporting evidence / Database references / Derived calculations / Refinement description / Source and taxonomy
カテゴリ: citation / entity_src_gen ...citation / entity_src_gen / pdbx_audit_support / pdbx_struct_oper_list / software
Item: _citation.journal_id_CSD / _entity_src_gen.pdbx_alt_source_flag ..._citation.journal_id_CSD / _entity_src_gen.pdbx_alt_source_flag / _pdbx_audit_support.funding_organization / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation / _software.classification
改定 1.32017年9月27日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.42019年12月4日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.52023年12月27日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: E3 ubiquitin-protein ligase MIB1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)42,4715
ポリマ－42,1481
非ポリマー3234
水3,351186
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area330 Å2
ΔGint-24 kcal/mol
Surface area17360 Å2
2
A: E3 ubiquitin-protein ligase MIB1
ヘテロ分子

A: E3 ubiquitin-protein ligase MIB1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)84,94210
ポリマ－84,2962
非ポリマー6468
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation6_544x,-y-1,-z-1/21
Buried area2750 Å2
ΔGint-58 kcal/mol
Surface area32630 Å2
手法PISA
3
A: E3 ubiquitin-protein ligase MIB1
ヘテロ分子

A: E3 ubiquitin-protein ligase MIB1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)84,94210
ポリマ－84,2962
非ポリマー6468
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation7_644y+1,x-1,-z-1/41
Buried area3220 Å2
ΔGint-62 kcal/mol
Surface area32150 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)73.083, 73.083, 170.959
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number91
Space group name H-MP4122
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-264-

LEU

21A-663-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 E3 ubiquitin-protein ligase MIB1 / DAPK-interacting protein 1 / DIP-1 / Mind bomb homolog 1 / Zinc finger ZZ type with ankyrin repeat ...DAPK-interacting protein 1 / DIP-1 / Mind bomb homolog 1 / Zinc finger ZZ type with ankyrin repeat domain protein 2


分子量: 42148.145 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: MIB1, DIP1, KIAA1323, ZZANK2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q86YT6, 合成酵素; C-N結合を形成; 酸-D-アミノ酸リガーゼ（ペプチド合成）
#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 186 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.61 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.92 %
結晶化温度: 293.15 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.6 / 詳細: 1.5 M (NH4)2SO4, 20% v/v glycerol, HEPES pH 7.6

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-C / 波長: 1.2562, 1.2822, 1.283
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2013年3月17日
放射プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
11.25621
21.28221
31.2831
Reflection冗長度: 8.1 % / 数: 235966 / Rmerge(I) obs: 0.067 / Χ2: 0.99 / D res high: 2.04 Å / D res low: 50 Å / Num. obs: 29269 / % possible obs: 95.2
Diffraction reflection shell
最高解像度 (Å)最低解像度 (Å)IDRmerge(I) obsChi squaredRedundancy
5.545010.0381.4338.2
4.395.5410.0411.1238.1
3.844.3910.0441.0468.9
3.493.8410.0520.9768.1
3.243.4910.0631.028.5
3.053.2410.0741.0268.8
2.893.0510.0941.0068.8
2.772.8910.1181.0497.8
2.662.7710.141.0018.4
2.572.6610.1720.9738.7
2.492.5710.1890.9518.8
2.422.4910.2120.9368.9
2.352.4210.2540.9118.1
2.32.3510.2940.9058.2
2.252.310.2910.8918.2
2.22.2510.3320.8937.9
2.152.210.3740.8747.3
2.112.1510.3560.8246.6
2.082.1110.3660.876.2
2.042.0810.4040.8634.6
反射解像度: 2.04→50 Å / Num. obs: 29269 / % possible obs: 95.2 % / 冗長度: 8.1 % / Biso Wilson estimate: 19.79 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.067 / Χ2: 0.992 / Net I/av σ(I): 28.7 / Net I/σ(I): 6.5 / Num. measured all: 235966
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / Rejects: _

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2% possible all
2.04-2.084.60.4048080.86353.6
2.08-2.116.20.36612110.8780.7
2.11-2.156.60.35613600.82490.3
2.15-2.27.30.37414450.87496.9
2.2-2.257.90.33214740.89398.1
2.25-2.38.20.29115000.89199.3
2.3-2.358.20.29415030.90599.5
2.35-2.428.10.25414820.91199.1
2.42-2.498.90.21215160.93699.3
2.49-2.578.80.18914890.95199.5
2.57-2.668.70.17215220.97399.7
2.66-2.778.40.1415151.00199.7
2.77-2.897.80.11815381.04999.6
2.89-3.058.80.09415411.00699.5
3.05-3.248.80.07415211.02699.5
3.24-3.498.50.06315461.0299.5
3.49-3.848.10.05215230.97698.1
3.84-4.398.90.04415481.04698.7
4.39-5.548.10.04115651.12397.3
5.54-508.20.03816621.43395.2

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(phenix.refine: 1.9_1692)精密化
PDB_EXTRACT3.14データ抽出
HKL-2000データスケーリング
Cootモデル構築
PHENIX位相決定
精密化解像度: 2.04→44.939 Å / SU ML: 0.24 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 24.45 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2481 2000 6.58 %
Rwork0.2085 28375 -
obs0.2111 30375 93.56 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 143.96 Å2 / Biso mean: 39.8021 Å2 / Biso min: 0 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.04→44.939 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2836 0 12 186 3034
Biso mean--21.66 31.91 -
残基数----363
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0052918
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.9673941
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.036416
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004512
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.2841043
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 14

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.9947-2.04460.3725850.31141197128257
2.0446-2.09990.36721100.30331554166474
2.0999-2.16170.3161340.28151910204490
2.1617-2.23150.27351460.25312076222298
2.2315-2.31120.24311480.22292093224199
2.3112-2.40380.2311490.21572132228199
2.4038-2.51320.22181520.199621452297100
2.5132-2.64560.24621500.20621232273100
2.6456-2.81140.2371520.202721602312100
2.8114-3.02840.25481520.200621512303100
3.0284-3.33310.25451530.186221812334100
3.3331-3.81510.20131520.1812156230899
3.8151-4.80580.18951550.16192200235599
4.8058-44.95070.30231620.23392297245997
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 6.93 Å / Origin y: -37.7679 Å / Origin z: -19.8573 Å
111213212223313233
T0.0242 Å20.0596 Å20.0597 Å2-0.2741 Å20.081 Å2--0.142 Å2
L0.148 °20.0335 °2-0.0894 °2-0.1146 °20.0007 °2--0.2114 °2
S0.1204 Å °-0.0669 Å °0.0848 Å °0.1142 Å °0.1133 Å °0.042 Å °-0.0361 Å °-0.2672 Å °0.3042 Å °
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1allA7 - 400
2X-RAY DIFFRACTION1allB1 - 2
3X-RAY DIFFRACTION1allE1 - 2
4X-RAY DIFFRACTION1allS1 - 310

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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