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万見
- PDB-4xgl: Structure of the nuclease subunit of human mitochondrial RNase P ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4xgl
タイトルStructure of the nuclease subunit of human mitochondrial RNase P (MRPP3) at 1.8A
要素Mitochondrial ribonuclease P protein 3
キーワードHYDROLASE / PPR domain / zinc binding domain / metallonuclease / RNase P
機能・相同性
機能・相同性情報


rRNA processing in the mitochondrion / tRNA processing in the mitochondrion / mitochondrial ribonuclease P complex / mitochondrial tRNA 5'-end processing / tRNA modification in the mitochondrion / ribonuclease P / ribonuclease P activity / tRNA 5'-leader removal / mitochondrial nucleoid / mitochondrial matrix ...rRNA processing in the mitochondrion / tRNA processing in the mitochondrion / mitochondrial ribonuclease P complex / mitochondrial tRNA 5'-end processing / tRNA modification in the mitochondrion / ribonuclease P / ribonuclease P activity / tRNA 5'-leader removal / mitochondrial nucleoid / mitochondrial matrix / mitochondrion / nucleoplasm / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Mitochondrial ribonuclease P catalytic subunit / Protein-only RNase P, C-terminal / Protein-only RNase P / Tetratricopeptide-like helical domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Mitochondrial ribonuclease P catalytic subunit
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Reinhard, L. / Sridhara, S. / Hallberg, B.M.
資金援助 スウェーデン, 1件
組織認可番号国
Swedish Research Council2011-6510 スウェーデン
引用ジャーナル: Nucleic Acids Res. / 年: 2015
タイトル: Structure of the nuclease subunit of human mitochondrial RNase P.
著者: Reinhard, L. / Sridhara, S. / Hallberg, B.M.
履歴
登録2014年12月31日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBE
改定 1.02015年5月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年5月20日Group: Database references
改定 1.22015年7月1日Group: Database references
改定 1.32024年5月8日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Mitochondrial ribonuclease P protein 3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)44,3704
ポリマ－44,1211
非ポリマー2503
水3,207178
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area560 Å2
ΔGint-2 kcal/mol
Surface area18310 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)99.250, 99.250, 50.940
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number78
Space group name H-MP43
詳細biological unit is the same as asym.

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要素

#1: タンパク質 Mitochondrial ribonuclease P protein 3 / Mitochondrial RNase P protein 3


分子量: 44120.523 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 207-583 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: KIAA0391, MRPP3 / 発現宿主: Escherichia coli KRX (大腸菌) / 参照: UniProt: O15091, ribonuclease P
#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 178 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.84 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.74 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6 / 詳細: potassium citrate, PEG3350, magnesium chloride

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID29 / 波長: 0.97625 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2014年4月23日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97625 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→50 Å / Num. obs: 46217 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 7.6 % / Biso Wilson estimate: 34.14 Å2 / Rmerge F obs: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.092 / Rrim(I) all: 0.097 / Χ2: 0.977 / Net I/σ(I): 12.89 / Num. measured all: 488725
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / Rejects: _

解像度 (Å)最高解像度 (Å)Rmerge F obsRmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured obsNum. possibleNum. unique obsRrim(I) all% possible all
1.8-1.850.4332.270.8936138340033932.38699.8
1.85-1.90.6411.6991.2636167332933291.784100
1.9-1.950.7631.2271.8234551320632041.28899.9
1.95-2.010.8380.9962.3133051309830961.04799.9
2.01-2.080.9120.7143.1331592301930190.751100
2.08-2.150.930.5463.9428393294829360.57899.6
2.15-2.230.9670.4155.630610283228310.436100
2.23-2.320.9820.3137.4129988274327430.329100
2.32-2.430.9880.2538.9528254260826080.265100
2.43-2.550.9920.20411.0127256251825180.215100
2.55-2.680.9930.16113.2824671236623660.169100
2.68-2.850.9960.12515.8822762227122710.132100
2.85-3.040.9970.10120.8623572210721070.106100
3.04-3.290.9980.07726.821752198419840.081100
3.29-3.60.9990.06232.0419656183318330.066100
3.6-4.030.9980.05135.9616142166216620.054100
4.03-4.650.9990.04641.9815686147414740.048100
4.65-5.690.9990.04543.3513434125112500.04799.9
5.69-8.050.9990.04440.2892629689680.047100
8.050.9980.03949.7957885675650.04199.6

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
XSCALEデータスケーリング
PHENIX精密化
PDB_EXTRACT3.15データ抽出
XDSデータ削減
PHENIX位相決定
Cootモデル構築
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 1.8→49.625 Å / SU ML: 0.22 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 27.62 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2276 1609 3.48 %Random selection
Rwork0.1885 44578 --
obs0.1899 46187 99.91 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 176.3 Å2 / Biso mean: 61.5153 Å2 / Biso min: 22.12 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.8→49.625 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2794 0 13 178 2985
Biso mean--85.68 50.79 -
残基数----342
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0072889
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.923896
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.039429
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004494
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.2581092
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 11 / % reflection obs: 100 %

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all
1.8-1.85810.37671380.35539824120
1.8581-1.92450.35561490.308840474196
1.9245-2.00160.30111450.273740154160
2.0016-2.09270.27091450.232340314176
2.0927-2.2030.24651440.207340314175
2.203-2.34110.22351500.187240324182
2.3411-2.52180.22221450.185240444189
2.5218-2.77560.22061460.183540634209
2.7756-3.17710.22931450.184540834228
3.1771-4.00260.22611490.173940634212
4.0026-49.64380.20081530.168741874340
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.4395-1.51850.83383.4042-1.21751.60480.0043-0.0135-0.25630.02530.2111-0.00890.11320.0013-0.21690.2084-0.0134-0.04520.2111-0.03250.261855.649132.698822.2789
20.3452-1.1668-0.61988.32553.4631.3734-0.13740.1038-0.1751-0.1571-0.07790.05220.1159-0.06050.18530.52010.045-0.0190.3869-0.07270.670970.20132.405918.6143
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 207 through 341 )A0
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 342 through 582 )A0

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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