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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 4xgc | |||||||||
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タイトル | Crystal structure of the eukaryotic origin recognition complex | |||||||||
![]() | (Origin recognition complex subunit ...) x 7 | |||||||||
![]() | DNA BINDING PROTEIN / protein complex | |||||||||
機能・相同性 | ![]() alpha-heterochromatin / larval feeding behavior / CDC6 association with the ORC:origin complex / septin cytoskeleton / septin cytoskeleton organization / Activation of ATR in response to replication stress / Activation of the pre-replicative complex / eggshell chorion gene amplification / Orc1 removal from chromatin / DNA amplification ...alpha-heterochromatin / larval feeding behavior / CDC6 association with the ORC:origin complex / septin cytoskeleton / septin cytoskeleton organization / Activation of ATR in response to replication stress / Activation of the pre-replicative complex / eggshell chorion gene amplification / Orc1 removal from chromatin / DNA amplification / positive regulation of border follicle cell migration / origin recognition complex / Assembly of the ORC complex at the origin of replication / nuclear origin of replication recognition complex / olfactory learning / nuclear pre-replicative complex / DNA replication preinitiation complex / mitotic chromosome condensation / mitotic DNA replication checkpoint signaling / chromosome condensation / DNA replication origin binding / DNA replication initiation / nuclear pore / ribonucleoprotein complex binding / heterochromatin / GTPase activator activity / learning / mitotic spindle organization / DNA-templated DNA replication / mitotic cell cycle / learning or memory / DNA replication / chromatin binding / protein homodimerization activity / ATP hydrolysis activity / DNA binding / ATP binding / metal ion binding / nucleus / plasma membrane 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | ![]() ![]() | |||||||||
手法 | ![]() ![]() ![]() | |||||||||
![]() | Bleichert, F. / Botchan, M.R. / Berger, J.M. | |||||||||
資金援助 | ![]()
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![]() | ![]() タイトル: Crystal structure of the eukaryotic origin recognition complex. 著者: Bleichert, F. / Botchan, M.R. / Berger, J.M. | |||||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 853.9 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 702.6 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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単位格子 |
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詳細 | The depositor states that the biological assembly is hexameric, not heptameric. Orc2 was deposited as 2 different chains because the N-terminus could only be built as a discontinuous polyalanine model. However, both chains belong to the same polypeptide. |
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要素
-Origin recognition complex subunit ... , 7種, 7分子 BCEAGFD
#1: タンパク質 | 分子量: 40106.762 Da / 分子数: 1 / 断片: residues 266-618 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() ![]() 遺伝子: Orc2, CG3041 / 発現宿主: ![]() |
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#2: タンパク質 | 分子量: 77650.078 Da / 分子数: 1 / 断片: residues 47-721 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() ![]() 遺伝子: lat, CG34315-RB, lat-RA, CG4088, Dmel_CG4088 / 発現宿主: ![]() |
#3: タンパク質 | 分子量: 52175.066 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() ![]() 遺伝子: Orc5, CG7833 / 発現宿主: ![]() |
#4: タンパク質 | 分子量: 43910.801 Da / 分子数: 1 / 断片: residues 533-924 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() ![]() 遺伝子: Orc1, CG10667 / 発現宿主: ![]() |
#5: タンパク質・ペプチド | 分子量: 3507.314 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() ![]() 遺伝子: Orc2, CG3041 / 発現宿主: ![]() |
#6: タンパク質 | 分子量: 8204.343 Da / 分子数: 1 / 断片: residues 187-257 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() ![]() 遺伝子: Orc6, CG1584 / 発現宿主: ![]() |
#7: タンパク質 | 分子量: 52004.852 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() ![]() 遺伝子: Orc4, CG2917, Dmel_CG2917 / 発現宿主: ![]() 参照: UniProt: Q9W102, nucleoside-triphosphate phosphatase |
-非ポリマー , 2種, 2分子 


#8: 化合物 | ChemComp-K / |
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#9: 化合物 | ChemComp-CL / |
-詳細
Has protein modification | N |
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配列の詳細 | THE AUTHOR STATES THAT CHAIN G IS LIKELY PART OF THE N-TERMINUS OF CHAIN B. 61 N-TERMINAL RESIDUES ...THE AUTHOR STATES THAT CHAIN G IS LIKELY PART OF THE N-TERMINUS OF CHAIN B. 61 N-TERMINAL RESIDUES ARE MISSING (DISORDERED |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: ![]() |
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試料調製
結晶 | マシュー密度: 4.37 Å3/Da / 溶媒含有率: 71.84 % |
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結晶化 | 温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 詳細: PIPES (pH 7.5), magnesium chloride, ammonium acetate, PEG 20000 |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K | |||||||||
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放射光源 | 由来: ![]() ![]() ![]() | |||||||||
検出器 | タイプ: MAR scanner 300 mm plate / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2014年6月27日 | |||||||||
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray | |||||||||
放射波長 |
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反射 | 解像度: 3.5→48.8 Å / Num. obs: 61418 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 8.4 % / Biso Wilson estimate: 118.6 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.214 / Net I/σ(I): 7.7 | |||||||||
反射 シェル | 解像度: 3.5→3.59 Å / 冗長度: 8.6 % / Rmerge(I) obs: 2.181 / Mean I/σ(I) obs: 1.1 / % possible all: 100 |
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解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: ![]() 開始モデル: SAD SOLUTION 解像度: 3.5→48.799 Å / SU ML: 0.45 / 交差検証法: THROUGHOUT / 位相誤差: 28.17
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溶媒の処理 | 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso mean: 118.1 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 3.5→48.799 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル |
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精密化 TLS | 手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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精密化 TLSグループ |
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