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- PDB-4xek: Pyk2-FAT domain in complex with leupaxin LD4 motif -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4xek
タイトルPyk2-FAT domain in complex with leupaxin LD4 motif
要素
  • 19-mer peptide containing Leupaxin LD4 motif
  • Protein-tyrosine kinase 2-beta
キーワードCELL ADHESION / 4-HELIX BUNDLE / FOCAL ADHESION / TYROSINE KINASE / LEUPAXIN
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of macrophage chemotaxis / neurotransmitter receptor regulator activity / negative regulation of B cell receptor signaling pathway / positive regulation of B cell chemotaxis / marginal zone B cell differentiation / regulation of ubiquitin-dependent protein catabolic process / endothelin receptor signaling pathway / negative regulation of myeloid cell differentiation / negative regulation of bone mineralization / cortical cytoskeleton organization ...regulation of macrophage chemotaxis / neurotransmitter receptor regulator activity / negative regulation of B cell receptor signaling pathway / positive regulation of B cell chemotaxis / marginal zone B cell differentiation / regulation of ubiquitin-dependent protein catabolic process / endothelin receptor signaling pathway / negative regulation of myeloid cell differentiation / negative regulation of bone mineralization / cortical cytoskeleton organization / regulation of postsynaptic density assembly / activation of Janus kinase activity / chemokine-mediated signaling pathway / negative regulation of cell adhesion / apical dendrite / cellular response to fluid shear stress / regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol / signal complex assembly / positive regulation of ubiquitin-dependent protein catabolic process / calcium/calmodulin-dependent protein kinase activity / sprouting angiogenesis / Interleukin-2 signaling / Signal regulatory protein family interactions / NMDA selective glutamate receptor complex / podosome / positive regulation of cell-matrix adhesion / positive regulation of actin filament polymerization / Golgi organization / regulation of cell adhesion mediated by integrin / negative regulation of potassium ion transport / positive regulation of protein kinase activity / RHOU GTPase cycle / signaling receptor activator activity / peptidyl-tyrosine autophosphorylation / positive regulation of excitatory postsynaptic potential / vascular endothelial growth factor receptor signaling pathway / bone resorption / endothelial cell migration / postsynaptic density, intracellular component / cellular defense response / regulation of cell adhesion / tumor necrosis factor-mediated signaling pathway / cellular response to retinoic acid / ionotropic glutamate receptor binding / positive regulation of endothelial cell migration / substrate adhesion-dependent cell spreading / ionotropic glutamate receptor signaling pathway / positive regulation of synaptic transmission, glutamatergic / transforming growth factor beta receptor signaling pathway / integrin-mediated signaling pathway / cell projection / transcription coregulator activity / regulation of actin cytoskeleton organization / non-membrane spanning protein tyrosine kinase activity / positive regulation of JNK cascade / non-specific protein-tyrosine kinase / peptidyl-tyrosine phosphorylation / positive regulation of neuron projection development / regulation of synaptic plasticity / VEGFA-VEGFR2 Pathway / long-term synaptic potentiation / epidermal growth factor receptor signaling pathway / neuron migration / positive regulation of angiogenesis / lamellipodium / regulation of cell shape / presynapse / cell body / protein autophosphorylation / protein-containing complex assembly / growth cone / protein tyrosine kinase activity / cell cortex / adaptive immune response / negative regulation of neuron apoptotic process / cytoskeleton / cell surface receptor signaling pathway / positive regulation of ERK1 and ERK2 cascade / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / cell adhesion / postsynaptic density / nuclear speck / protein phosphorylation / positive regulation of cell migration / negative regulation of cell population proliferation / focal adhesion / neuronal cell body / apoptotic process / positive regulation of cell population proliferation / dendrite / negative regulation of apoptotic process / perinuclear region of cytoplasm / glutamatergic synapse / signal transduction / ATP binding / metal ion binding / nucleus / membrane / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Leupaxin/Paxillin/TGFB1I1 / Nucleotidyltransferases domain 2 / Focal adhesion kinase, targeting (FAT) domain / Focal adhesion kinase, targeting (FAT) domain superfamily / Focal adhesion kinase, N-terminal / FAK1/PYK2, FERM domain C-lobe / Focal adhesion targeting region / FERM N-terminal domain / : / FAK1/PYK2, FERM domain C-lobe ...Leupaxin/Paxillin/TGFB1I1 / Nucleotidyltransferases domain 2 / Focal adhesion kinase, targeting (FAT) domain / Focal adhesion kinase, targeting (FAT) domain superfamily / Focal adhesion kinase, N-terminal / FAK1/PYK2, FERM domain C-lobe / Focal adhesion targeting region / FERM N-terminal domain / : / FAK1/PYK2, FERM domain C-lobe / LIM zinc-binding domain signature. / LIM domain / Zinc-binding domain present in Lin-11, Isl-1, Mec-3. / Zinc finger, LIM-type / LIM domain profile. / FERM central domain / FERM/acyl-CoA-binding protein superfamily / FERM central domain / FERM superfamily, second domain / FERM domain / FERM domain profile. / Band 4.1 domain / Band 4.1 homologues / Four Helix Bundle (Hemerythrin (Met), subunit A) / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / PH-like domain superfamily / Tyrosine-protein kinase, active site / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Ubiquitin-like domain superfamily / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Leupaxin / Protein-tyrosine kinase 2-beta
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.793 Å
データ登録者Miller, D.J.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R01GM100909-03 米国
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2016
タイトル: Structural Basis for the Interaction between Pyk2-FAT Domain and Leupaxin LD Repeats.
著者: Vanarotti, M.S. / Finkelstein, D.B. / Guibao, C.D. / Nourse, A. / Miller, D.J. / Zheng, J.J.
履歴
登録2014年12月24日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02015年12月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年2月24日Group: Database references
改定 1.22016年3月16日Group: Database references
改定 1.32017年9月27日Group: Author supporting evidence / Database references / Derived calculations
カテゴリ: citation / pdbx_audit_support / pdbx_struct_oper_list
Item: _citation.journal_id_CSD / _pdbx_audit_support.funding_organization / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.42019年12月25日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.52023年9月27日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Protein-tyrosine kinase 2-beta
C: 19-mer peptide containing Leupaxin LD4 motif


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)17,3192
ポリマ－17,3192
非ポリマー00
水1,20767
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1210 Å2
ΔGint-9 kcal/mol
Surface area8670 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)138.006, 30.547, 40.576
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212

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要素

#1: タンパク質 Protein-tyrosine kinase 2-beta / Calcium-dependent tyrosine kinase / CADTK / Calcium-regulated non-receptor proline-rich tyrosine ...Calcium-dependent tyrosine kinase / CADTK / Calcium-regulated non-receptor proline-rich tyrosine kinase / Cell adhesion kinase beta / CAKB / Focal adhesion kinase 2 / FADK 2 / Proline-rich tyrosine kinase 2 / Related adhesion focal tyrosine kinase / RAFTK


分子量: 15228.520 Da / 分子数: 1 / 断片: FAT domain (UNP residues 871-1005) / 変異: C899S, C972A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PTK2B, FAK2, PYK2, RAFTK / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q14289, non-specific protein-tyrosine kinase
#2: タンパク質・ペプチド 19-mer peptide containing Leupaxin LD4 motif


分子量: 2090.376 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: O60711*PLUS
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 67 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.47 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.19 %
結晶化温度: 291.2 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 9
詳細: 4 ul drop contained 2 ul protein/LD4 peptide mixture (20 mM MES, pH 6.2, 1 mM protein, and 2 mM peptide) and 2 ul well solution (100 mM Tris pH 9.0 and 45 % PEG 600)
Temp details: constant

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-ID / 波長: 0.97915 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2011年8月5日
放射モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97915 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.793→35 Å / Num. obs: 16154 / % possible obs: 95.9 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 8.9 % / Rsym value: 0.05 / Net I/σ(I): 46.9
反射 シェル解像度: 1.793→1.86 Å / 冗長度: 6.7 % / Rmerge(I) obs: 0.368 / Mean I/σ(I) obs: 3.5 / % possible all: 76.2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(phenix.refine: 1.9_1692)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3GM3

3gm3


解像度: 1.793→34.977 Å / SU ML: 0.18 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 24.51 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2312 812 5.04 %
Rwork0.2083 --
obs0.2094 16103 95.53 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.793→34.977 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1140 0 0 67 1207
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0071152
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.8581563
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.425433
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.039203
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004199
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.7926-1.9050.2926970.27542052X-RAY DIFFRACTION79
1.905-2.0520.29351420.25432506X-RAY DIFFRACTION96
2.052-2.25850.2261490.21532577X-RAY DIFFRACTION99
2.2585-2.58520.20571480.19272649X-RAY DIFFRACTION100
2.5852-3.25670.25541400.21722674X-RAY DIFFRACTION100
3.2567-34.98360.21681360.1962833X-RAY DIFFRACTION99
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.71341.30140.0642.6426-0.04830.0313-0.3060.2817-0.8185-1.45270.77130.84440.1036-0.47050.26630.5909-0.0049-0.1570.47910.00310.5102-41.24915.8026-21.3929
22.36060.6701-0.67510.3989-0.25862.2249-0.38970.29660.98320.26860.1825-0.1382-0.6075-0.3643-0.170.30130.0235-0.03760.08610.01290.2675-25.04479.7974-12.614
31.6955-0.6390.41631.87050.89752.61020.1312-0.62330.55570.1316-0.0348-0.1966-0.158-0.17660.23690.20360.01690.01310.2053-0.05410.2196-25.07165.5267-4.9632
41.9488-0.6842-0.96381.60950.20212.78970.3678-1.0415-0.46720.1973-0.29-0.29270.47920.18410.1020.26780.0287-0.01940.22380.07530.2345-21.3458-3.4888-6.0126
50.9381-0.4964-1.00610.78460.00561.12210.13540.3291-0.0216-0.0688-0.04-0.32120.01220.1533-0.00240.2110.01140.01540.137-0.00590.2222-21.67150.2709-13.7409
61.2113-1.151-0.07431.31560.08210.5938-0.1629-0.8447-1.04860.8881-0.05040.1512-0.37670.9711-0.49140.3984-0.1283-0.0950.64880.1238-0.0745-24.6348-0.86183.0524
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 869 through 878 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 879 through 897 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 898 through 932 )
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 933 through 962 )
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'A' and (resid 963 through 1005 )
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'C' and (resid 86 through 101 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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