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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 4xeg | ||||||
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タイトル | Structure of the enzyme-product complex resulting from TDG action on a G/hmU mismatch | ||||||
要素 |
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キーワード | HYDROLASE/DNA / DNA glycosylase (DNAグリコシラーゼ) / abasic site / enzyme-product complex / 5-hydroxymethyluracil / HYDROLASE-DNA complex | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 G/T mismatch-specific thymine-DNA glycosylase activity / thymine-DNA glycosylase / G/U mismatch-specific uracil-DNA glycosylase activity / TET1,2,3 and TDG demethylate DNA / pyrimidine-specific mismatch base pair DNA N-glycosylase activity / base-excision repair, AP site formation / depyrimidination / sodium ion binding / DNA N-glycosylase activity / SUMO binding ...G/T mismatch-specific thymine-DNA glycosylase activity / thymine-DNA glycosylase / G/U mismatch-specific uracil-DNA glycosylase activity / TET1,2,3 and TDG demethylate DNA / pyrimidine-specific mismatch base pair DNA N-glycosylase activity / base-excision repair, AP site formation / depyrimidination / sodium ion binding / DNA N-glycosylase activity / SUMO binding / mismatched DNA binding / : / Displacement of DNA glycosylase by APEX1 / uracil DNA N-glycosylase activity / chloride ion binding / regulation of embryonic development / SUMOylation of DNA damage response and repair proteins / epigenetic regulation of gene expression / Recognition and association of DNA glycosylase with site containing an affected pyrimidine / Cleavage of the damaged pyrimidine / protein kinase C binding / transcription coregulator activity / 塩基除去修復 / PML body / : / double-stranded DNA binding / DNA-binding transcription factor binding / nucleic acid binding / damaged DNA binding / protein domain specific binding / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / magnesium ion binding / DNA binding / 核質 / ATP binding / 細胞核 / 細胞膜 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Homo sapiens (ヒト) unidentified (未定義) | ||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.72 Å | ||||||
データ登録者 | Pozharski, E. / Malik, S.S. / Drohat, A.C. | ||||||
資金援助 | 米国, 1件
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引用 | ジャーナル: Nucleic Acids Res. / 年: 2015 タイトル: Thymine DNA glycosylase exhibits negligible affinity for nucleobases that it removes from DNA. 著者: Malik, S.S. / Coey, C.T. / Varney, K.M. / Pozharski, E. / Drohat, A.C. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 4xeg.cif.gz | 98.2 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb4xeg.ent.gz | 68.5 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 4xeg.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/xe/4xeg ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/xe/4xeg | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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単位格子 |
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Components on special symmetry positions |
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-要素
-タンパク質 , 1種, 1分子 A
#1: タンパク質 | 分子量: 23070.670 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TDG / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q13569, thymine-DNA glycosylase |
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-DNA鎖 , 2種, 2分子 CD
#2: DNA鎖 | 分子量: 8646.565 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) unidentified (未定義) |
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#3: DNA鎖 | 分子量: 8473.431 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) unidentified (未定義) |
-非ポリマー , 3種, 305分子
#4: 化合物 | #5: 化合物 | #6: 水 | ChemComp-HOH / | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.47 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.27 % |
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結晶化 | 温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6 詳細: 20% (w/v) PEG 4000, 0.2 M ammonium acetate, 0.1 M sodium acetate, pH 6.0 |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K | |||||||||||||||||||||||||||
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放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL7-1 / 波長: 0.97948 Å | |||||||||||||||||||||||||||
検出器 | タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2014年6月10日 | |||||||||||||||||||||||||||
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray | |||||||||||||||||||||||||||
放射波長 | 波長: 0.97948 Å / 相対比: 1 | |||||||||||||||||||||||||||
反射 | 解像度: 1.72→39.14 Å / Num. obs: 40036 / % possible obs: 97.2 % / 冗長度: 6.6 % / Biso Wilson estimate: 29.1 Å2 / CC1/2: 1 / Rmerge(I) obs: 0.038 / Rpim(I) all: 0.016 / Net I/σ(I): 23.8 / Num. measured all: 266180 | |||||||||||||||||||||||||||
反射 シェル | Diffraction-ID: 1 / Rejects: 0
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-位相決定
位相決定 | 手法: 分子置換 |
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-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: 分子置換 開始モデル: PDB ENTRY 4FNC 解像度: 1.72→39.14 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.969 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.953 / SU B: 3.258 / SU ML: 0.099 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.115 / ESU R Free: 0.117 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
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溶媒の処理 | イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso max: 100.21 Å2 / Biso mean: 38.544 Å2 / Biso min: 17.31 Å2
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精密化ステップ | サイクル: final / 解像度: 1.72→39.14 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル | 解像度: 1.718→1.763 Å / Total num. of bins used: 20
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