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- PDB-4xef: Pyk2-FAT complexed with Leupaxin LD motif LD1 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4xef
タイトルPyk2-FAT complexed with Leupaxin LD motif LD1
要素
  • 20-mer peptide containing LD1 motif of leupaxin
  • Protein-tyrosine kinase 2-beta
キーワードCELL ADHESION / 4-HELIX BUNDLE / FOCAL ADHESION / TYROSINE KINASE / LEUPAXIN
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of B cell receptor signaling pathway / regulation of macrophage chemotaxis / neurotransmitter receptor regulator activity / response to cation stress / positive regulation of B cell chemotaxis / marginal zone B cell differentiation / 3-phosphoinositide-dependent protein kinase binding / muscle structure development / regulation of ubiquitin-dependent protein catabolic process / endothelin receptor signaling pathway ...negative regulation of B cell receptor signaling pathway / regulation of macrophage chemotaxis / neurotransmitter receptor regulator activity / response to cation stress / positive regulation of B cell chemotaxis / marginal zone B cell differentiation / 3-phosphoinositide-dependent protein kinase binding / muscle structure development / regulation of ubiquitin-dependent protein catabolic process / endothelin receptor signaling pathway / negative regulation of myeloid cell differentiation / regulation of postsynaptic density assembly / blood vessel endothelial cell migration / negative regulation of muscle cell apoptotic process / negative regulation of bone mineralization / muscle alpha-actinin binding / cortical cytoskeleton organization / apical dendrite / positive regulation of ubiquitin-dependent protein catabolic process / regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol / activation of Janus kinase activity / cellular response to fluid shear stress / negative regulation of cell adhesion / focal adhesion assembly / signal complex assembly / chemokine-mediated signaling pathway / podosome / NMDA selective glutamate receptor complex / Interleukin-2 signaling / sprouting angiogenesis / long-term synaptic depression / oocyte maturation / Signal regulatory protein family interactions / positive regulation of cell-matrix adhesion / calmodulin-dependent protein kinase activity / positive regulation of DNA biosynthetic process / postsynaptic modulation of chemical synaptic transmission / positive regulation of actin filament polymerization / stress fiber assembly / filamentous actin / regulation of cell adhesion mediated by integrin / negative regulation of potassium ion transport / positive regulation of excitatory postsynaptic potential / RHOU GTPase cycle / response to immobilization stress / endothelial cell migration / positive regulation of protein kinase activity / postsynaptic density, intracellular component / glial cell proliferation / glutamate receptor binding / cellular defense response / regulation of cell adhesion / vascular endothelial growth factor receptor signaling pathway / response to glucose / response to mechanical stimulus / cellular response to retinoic acid / stress fiber / peptidyl-tyrosine autophosphorylation / bone resorption / response to cAMP / tumor necrosis factor-mediated signaling pathway / ionotropic glutamate receptor signaling pathway / positive regulation of endothelial cell migration / positive regulation of synaptic transmission, glutamatergic / substrate adhesion-dependent cell spreading / transforming growth factor beta receptor signaling pathway / response to hormone / response to cocaine / positive regulation of translation / cell projection / integrin-mediated signaling pathway / response to ischemia / long-term synaptic potentiation / regulation of actin cytoskeleton organization / transcription coregulator activity / adherens junction / positive regulation of JNK cascade / non-specific protein-tyrosine kinase / non-membrane spanning protein tyrosine kinase activity / Schaffer collateral - CA1 synapse / regulation of synaptic plasticity / response to hydrogen peroxide / epidermal growth factor receptor signaling pathway / VEGFA-VEGFR2 Pathway / positive regulation of neuron projection development / Z disc / response to calcium ion / peptidyl-tyrosine phosphorylation / positive regulation of angiogenesis / : / neuron projection development / positive regulation of reactive oxygen species metabolic process / MAPK cascade / positive regulation of nitric oxide biosynthetic process / presynapse / lamellipodium / actin binding / heart development / cell cortex / regulation of cell shape
類似検索 - 分子機能
Leupaxin/Paxillin/TGFB1I1 / Nucleotidyltransferases domain 2 / Focal adhesion kinase, targeting (FAT) domain / Focal adhesion kinase, targeting (FAT) domain superfamily / Focal adhesion kinase, N-terminal / FAK1/PYK2, FERM domain C-lobe / Focal adhesion targeting region / FERM N-terminal domain / : / FAK1/PYK2, FERM domain C-lobe ...Leupaxin/Paxillin/TGFB1I1 / Nucleotidyltransferases domain 2 / Focal adhesion kinase, targeting (FAT) domain / Focal adhesion kinase, targeting (FAT) domain superfamily / Focal adhesion kinase, N-terminal / FAK1/PYK2, FERM domain C-lobe / Focal adhesion targeting region / FERM N-terminal domain / : / FAK1/PYK2, FERM domain C-lobe / LIM zinc-binding domain signature. / LIM domain / Zinc-binding domain present in Lin-11, Isl-1, Mec-3. / Zinc finger, LIM-type / LIM domain profile. / FERM central domain / FERM/acyl-CoA-binding protein superfamily / FERM central domain / FERM superfamily, second domain / FERM domain / FERM domain profile. / Band 4.1 domain / Band 4.1 homologues / Four Helix Bundle (Hemerythrin (Met), subunit A) / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / PH-like domain superfamily / Tyrosine-protein kinase, active site / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Ubiquitin-like domain superfamily / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Leupaxin / Protein-tyrosine kinase 2-beta
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Miller, D.J.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R01GM100909-03 米国
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2016
タイトル: Structural Basis for the Interaction between Pyk2-FAT Domain and Leupaxin LD Repeats.
著者: Vanarotti, M.S. / Finkelstein, D.B. / Guibao, C.D. / Nourse, A. / Miller, D.J. / Zheng, J.J.
履歴
登録2014年12月23日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02015年12月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年2月24日Group: Database references
改定 1.22016年3月16日Group: Database references
改定 1.32017年9月27日Group: Author supporting evidence / Database references / Derived calculations
カテゴリ: citation / pdbx_audit_support / pdbx_struct_oper_list
Item: _citation.journal_id_CSD / _pdbx_audit_support.funding_organization / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.42019年12月25日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.52023年9月27日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Protein-tyrosine kinase 2-beta
B: 20-mer peptide containing LD1 motif of leupaxin
C: 20-mer peptide containing LD1 motif of leupaxin
D: Protein-tyrosine kinase 2-beta
E: 20-mer peptide containing LD1 motif of leupaxin
F: 20-mer peptide containing LD1 motif of leupaxin


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)39,8076
ポリマ－39,8076
非ポリマー00
水21612
1
A: Protein-tyrosine kinase 2-beta
B: 20-mer peptide containing LD1 motif of leupaxin
C: 20-mer peptide containing LD1 motif of leupaxin


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)19,9043
ポリマ－19,9043
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2180 Å2
ΔGint-19 kcal/mol
Surface area8580 Å2
手法PISA
2
D: Protein-tyrosine kinase 2-beta
E: 20-mer peptide containing LD1 motif of leupaxin
F: 20-mer peptide containing LD1 motif of leupaxin


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)19,9043
ポリマ－19,9043
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2010 Å2
ΔGint-16 kcal/mol
Surface area8610 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)27.482, 78.094, 165.418
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Protein-tyrosine kinase 2-beta / Calcium-dependent tyrosine kinase / CADTK / Calcium-regulated non-receptor proline-rich tyrosine ...Calcium-dependent tyrosine kinase / CADTK / Calcium-regulated non-receptor proline-rich tyrosine kinase / Cell adhesion kinase beta / CAKB / Focal adhesion kinase 2 / FADK 2 / Proline-rich tyrosine kinase 2 / Related adhesion focal tyrosine kinase / RAFTK


分子量: 15228.520 Da / 分子数: 2 / 断片: FAT domain (UNP residues 871-1005) / 変異: C899S, C972A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PTK2B, FAK2, PYK2, RAFTK / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q14289, non-specific protein-tyrosine kinase
#2: タンパク質・ペプチド
20-mer peptide containing LD1 motif of leupaxin


分子量: 2337.492 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: O60711*PLUS
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.23 Å3/Da / 溶媒含有率: 44.83 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 400 nl drop contained 200 nl protein/LD1 peptide mixture (20 mM MES, pH 6.2, 1 mM protein, and 2 mM peptide) and 200 nl well solution (100 mM Tris, pH 8.5, 0.2 M MgCl2, and 30% PEG 4000).

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-BM / 波長: 0.9712 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2011年7月8日
放射モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9712 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5→25 Å / Num. obs: 12937 / % possible obs: 98.4 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 7.5 % / Rsym value: 0.09 / Net I/σ(I): 20.9
反射 シェル解像度: 2.5→2.59 Å / 冗長度: 5 % / Rmerge(I) obs: 0.556 / Mean I/σ(I) obs: 2.2 / % possible all: 91.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(PHENIX.REFINE: 1.8.4_1496)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3GM3

3gm3


解像度: 2.5→24.83 Å / SU ML: 0.23 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 26.33 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.266 690 5.36 %
Rwork0.224 --
obs0.227 12885 98.1 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.5→24.83 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2430 0 0 12 2442
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0092438
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.1383302
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.632916
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.044431
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004421
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.5-2.68770.2961250.25662181X-RAY DIFFRACTION91
2.6877-2.95780.28561290.25122439X-RAY DIFFRACTION100
2.9578-3.38480.26751500.24752451X-RAY DIFFRACTION100
3.3848-4.2610.28811440.21462475X-RAY DIFFRACTION100
4.261-24.83180.23721420.20682649X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.7317-0.10520.09752.0501-0.29782.8096-0.0110.01280.01960.07350.0668-0.2027-0.29980.69890.03760.2649-0.05710.02610.276-0.00330.332815.42116.627518.0353
20.9987-0.47590.57560.999-0.50772.8883-0.0247-0.2140.10280.2364-0.00180.0964-0.5723-0.6820.02170.390.00780.02050.3855-0.03060.39874.938821.195623.8892
31.8071-0.592-0.07791.60050.18623.19880.18260.0082-0.19140.1499-0.0541-0.05820.629-0.3545-0.0260.2568-0.07970.04740.28440.01770.34396.50111.94619.7552
41.9392-0.0113-0.16162.5443-0.54852.07180.1044-0.1283-0.16150.0697-0.0788-0.2927-0.12840.6476-0.02620.1827-0.0509-0.00130.32150.00020.298127.061952.52711.4863
51.91360.081.18751.63270.39494.39890.0172-0.48850.05570.1053-0.20050.1623-0.6838-0.5603-0.08710.383-0.03920.0070.3505-0.01290.29116.877357.86918.2989
60.82940.14330.44952.12930.72974.45310.5156-0.3585-0.53270.2197-0.0471-0.25790.6133-0.3191-0.1090.2841-0.1007-0.00740.36160.03160.352619.243548.446716.3146
71.2657-0.3496-0.75550.27750.1670.3970.07570.4750.62310.9670.0861-0.3842-1.1060.08570.14870.89830.07490.02920.4438-0.01060.72129.359730.737121.3524
83.2783-0.0575-0.14931.75920.06834.06840.2616-0.2764-0.72810.063-0.138-0.32510.77440.3722-0.02460.59920.00780.05870.36780.13620.723515.53284.178620.6665
94.35251.7681-0.75267.66292.65395.20030.1465-0.32420.53420.2232-0.56390.4886-0.68440.28180.56520.5391-0.03280.06820.30960.00140.357220.312567.087814.3634
101.65120.38821.10532.16470.9491.22590.0056-0.6555-0.3116-0.00350.2261-0.06190.77340.3961-0.03720.5979-0.0728-0.05490.66350.18660.947827.75440.287917.485
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1CHAIN 'A' AND (RESID 870 THROUGH 928 )
2X-RAY DIFFRACTION2CHAIN 'A' AND (RESID 929 THROUGH 968 )
3X-RAY DIFFRACTION3CHAIN 'A' AND (RESID 969 THROUGH 1005 )
4X-RAY DIFFRACTION4CHAIN 'D' AND (RESID 871 THROUGH 932 )
5X-RAY DIFFRACTION5CHAIN 'D' AND (RESID 933 THROUGH 966 )
6X-RAY DIFFRACTION6CHAIN 'D' AND (RESID 967 THROUGH 1004 )
7X-RAY DIFFRACTION7CHAIN 'C' AND (RESID 1 THROUGH 13 )
8X-RAY DIFFRACTION8CHAIN 'B' AND (RESID 1 THROUGH 15 )
9X-RAY DIFFRACTION9CHAIN 'F' AND (RESID 2 THROUGH 13 )
10X-RAY DIFFRACTION10CHAIN 'E' AND (RESID 1 THROUGH 15 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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