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万見
- PDB-4xed: PKD domain of M14-like peptidase from Thermoplasmatales archaeon ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4xed
タイトルPKD domain of M14-like peptidase from Thermoplasmatales archaeon SCGC AB-540-F20
要素Peptidase M14, carboxypeptidase A
キーワードPROTEIN BINDING / single cell genomics / marine sediment / Structural Genomics / PSI-Biology / Midwest Center for Structural Genomics / MCSG
機能・相同性
機能・相同性情報


metallocarboxypeptidase activity / proteolysis / extracellular space / zinc ion binding
類似検索 - 分子機能
Immune inhibitor A-like, MAM domain / Carboxypeptidase T / PKD domain / Zn_pept / PKD domain superfamily / Zinc carboxypeptidase / Peptidase M14, carboxypeptidase A / Immunoglobulin-like fold
類似検索 - ドメイン・相同性
Peptidase M14, carboxypeptidase A
類似検索 - 構成要素
生物種Thermoplasmatales archaeon SCGC AB-540-F20 (古細菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 1.23 Å
データ登録者Michalska, K. / Joachimiak, G. / Endres, M. / Joachimiak, A. / Midwest Center for Structural Genomics (MCSG)
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM094585 米国
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: PKD domain of M14-like peptidase from Thermoplasmatales archaeon SCGC AB-540-F20
著者: Michalska, K. / Joachimiak, G. / Endres, M. / Joachimiak, A. / Midwest Center for Structural Genomics (MCSG)
履歴
登録2014年12月23日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02015年5月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年9月20日Group: Advisory / Author supporting evidence ...Advisory / Author supporting evidence / Derived calculations / Refinement description / Source and taxonomy / Structure summary
カテゴリ: entity_src_gen / pdbx_audit_support ...entity_src_gen / pdbx_audit_support / pdbx_struct_oper_list / pdbx_validate_symm_contact / software / struct_keywords
Item: _entity_src_gen.pdbx_alt_source_flag / _pdbx_audit_support.funding_organization ..._entity_src_gen.pdbx_alt_source_flag / _pdbx_audit_support.funding_organization / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation / _struct_keywords.text
改定 1.22019年12月25日Group: Author supporting evidence / Derived calculations
カテゴリ: pdbx_audit_support / pdbx_struct_special_symmetry
Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.32024年10月16日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_conn / struct_conn_type
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn_type.id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Peptidase M14, carboxypeptidase A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)11,2634
ポリマ－11,0991
非ポリマー1643
水2,216123
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)46.186, 48.869, 78.509
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number23
Space group name H-MI222
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-281-

HOH

21A-283-

HOH

31A-287-

HOH

41A-304-

HOH

51A-305-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Peptidase M14, carboxypeptidase A


分子量: 11098.851 Da / 分子数: 1 / 断片: PKD domain residues 667-762 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Thermoplasmatales archaeon SCGC AB-540-F20 (古細菌)
遺伝子: MBGDF03_00742 / プラスミド: pMCSG68 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3) pGrow7-K / 参照: UniProt: M7U057
#2: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#3: 化合物 ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 123 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2 Å3/Da / 溶媒含有率: 38.63 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 4.5
詳細: 0.2 M Ca acetate, 0.1 M Na acetate/acetic acid pH 4.5, 30% PEG 400

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-ID / 波長: 0.97924 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2014年3月10日 / 詳細: MIRRORS
放射モノクロメーター: SI(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97924 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.23→20 Å / Num. obs: 25859 / % possible obs: 98.4 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 3.6 % / Rmerge(I) obs: 0.116 / Net I/σ(I): 12.81
反射 シェル解像度: 1.23→1.25 Å / 冗長度: 2.7 % / Rmerge(I) obs: 0.48 / Mean I/σ(I) obs: 1.98 / % possible all: 89.4

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(phenix.refine: 1.9_1692)精密化
HKL-3000位相決定
HKL-3000データスケーリング
SBC-Collectデータ収集
SHELX位相決定
MLPHARE位相決定
直接法位相決定
ARPモデル構築
HKL-3000データ削減
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 1.23→19.9 Å / SU ML: 0.11 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 位相誤差: 16.48 / 立体化学のターゲット値: ML
詳細: HYDROGEN ATOMS HAVE BEEN ADDED IN RIDING POSITIONS, UNMODELED DENSITY NEAR THR89 POSSIBLY CORRESPONDS TO CALCIUM ION BUT DUE TO INCOMPLETE AND INCOSISTENT COORDINATION IT COULD NOT BE MODELED WITH CONFIDENCE.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1687 1058 4.09 %random
Rwork0.1382 ---
obs0.1394 25851 98.09 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.23→19.9 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数769 0 9 123 901
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.012863
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.4351187
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.94307
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.087124
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.009157
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.23-1.28330.1951120.17472803X-RAY DIFFRACTION90
1.2833-1.3510.25871430.17633026X-RAY DIFFRACTION98
1.351-1.43560.20441390.15833107X-RAY DIFFRACTION99
1.4356-1.54640.19491200.14023119X-RAY DIFFRACTION100
1.5464-1.70190.16531330.13023127X-RAY DIFFRACTION100
1.7019-1.9480.14951360.11483152X-RAY DIFFRACTION100
1.948-2.45360.1491350.12083199X-RAY DIFFRACTION100
2.4536-19.90680.15831400.14413260X-RAY DIFFRACTION99

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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