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Yorodumi- PDB-4xdv: Crystal Structure of the L74F/M78V/I80V/L114F mutant of LEH compl... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 4xdv | ||||||
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Title | Crystal Structure of the L74F/M78V/I80V/L114F mutant of LEH complexed with cyclohexanediol | ||||||
Components | Limonene-1,2-epoxide hydrolase | ||||||
Keywords | HYDROLASE / epoxide hydrolase | ||||||
Function / homology | Function and homology information limonene-1,2-epoxide hydrolase / limonene-1,2-epoxide hydrolase activity Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Rhodococcus erythropolis (bacteria) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / MOLECULAR REPLACEMENT / molecular replacement / Resolution: 2.25 Å | ||||||
Model details | A mutant of limonene 1,2-epoxide hydrolase | ||||||
Authors | Kong, X.D. / Sun, Z. / Lonsdale, R. / Xu, J.H. / Reetz, M.T. / Zhou, J. | ||||||
Citation | Journal: Angew.Chem.Int.Ed.Engl. / Year: 2015 Title: Reshaping an Enzyme Binding Pocket for Enhanced and Inverted Stereoselectivity: Use of Smallest Amino Acid Alphabets in Directed Evolution Authors: Sun, Z. / Lonsdale, R. / Kong, X.D. / Xu, J.H. / Zhou, J. / Reetz, M.T. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 4xdv.cif.gz | 243 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb4xdv.ent.gz | 197.7 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 4xdv.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 4xdv_validation.pdf.gz | 518.5 KB | Display | wwPDB validaton report |
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Full document | 4xdv_full_validation.pdf.gz | 532.3 KB | Display | |
Data in XML | 4xdv_validation.xml.gz | 48.9 KB | Display | |
Data in CIF | 4xdv_validation.cif.gz | 69.5 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/xd/4xdv ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/xd/4xdv | HTTPS FTP |
-Related structure data
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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3 |
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Unit cell |
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Details | The biological unit is a dimer. There are 2 biological units in the asymmetric unit (chains A & B and chains C & D) |
-Components
#1: Protein | Mass: 17369.381 Da / Num. of mol.: 8 / Fragment: UNP residues 5-149 / Mutation: L74F/M78V/I80V/L114F Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Rhodococcus erythropolis (bacteria) / Gene: limA / Plasmid: pET22b / Production host: Escherichia coli BL21(DE3) (bacteria) / Strain (production host): BL21(DE3) / References: UniProt: Q9ZAG3, limonene-1,2-epoxide hydrolase #2: Chemical | ChemComp-40O / ( #3: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.97 Å3/Da / Density % sol: 58.59 % Description: THE ENTRY CONTAINS FRIEDEL PAIRS IN F_PLUS/MINUS COLUMNS. |
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Crystal grow | Temperature: 277 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / pH: 6.5 / Details: 1.4 M citrate sodium |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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Diffraction source | Source: ROTATING ANODE / Type: RIGAKU MICROMAX-007 HF / Wavelength: 1.5418 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Detector | Type: RIGAKU RAXIS IV++ / Detector: IMAGE PLATE / Date: Oct 25, 2014 / Details: mirrors | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation | Monochromator: GRAPHITE / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength | Wavelength: 1.5418 Å / Relative weight: 1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection | Resolution: 2.25→50 Å / Num. obs: 70793 / % possible obs: 97.6 % / Redundancy: 5.3 % / Biso Wilson estimate: 41.26 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.114 / Rpim(I) all: 0.055 / Rrim(I) all: 0.127 / Χ2: 1.001 / Net I/av σ(I): 10.503 / Net I/σ(I): 11.6 / Num. measured all: 376437 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell | Diffraction-ID: 1 / Rejects: _
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-Phasing
Phasing | Method: molecular replacement |
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-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 2.25→33.524 Å / FOM work R set: 0.7422 / SU ML: 0.31 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 1.33 / Phase error: 31.97 / Stereochemistry target values: ML Details: SF FILE CONTAINS FRIEDEL PAIRS UNDER I/F_MINUS AND I/F_PLUS COLUMNS.
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 90.18 Å2 / Biso mean: 33.96 Å2 / Biso min: 8.91 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: final / Resolution: 2.25→33.524 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 25
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