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- PDB-4xa6: Crystal Structure of the coiled-coil surrounding Skip 4 of MYH7 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4xa6
タイトルCrystal Structure of the coiled-coil surrounding Skip 4 of MYH7
要素Gp7-MYH7(1777-1855)-EB1 chimera protein
キーワードMOTOR PROTEIN / Myosin / coiled coil / skip residue / fusion / Gp7 / EB1 / MYH7 / Cardiac
機能・相同性
機能・相同性情報


viral scaffold / protein localization to mitotic spindle / protein localization to astral microtubule / regulation of slow-twitch skeletal muscle fiber contraction / cortical microtubule cytoskeleton / regulation of the force of skeletal muscle contraction / mitotic spindle astral microtubule end / protein localization to microtubule / mitotic spindle microtubule / microtubule plus-end ...viral scaffold / protein localization to mitotic spindle / protein localization to astral microtubule / regulation of slow-twitch skeletal muscle fiber contraction / cortical microtubule cytoskeleton / regulation of the force of skeletal muscle contraction / mitotic spindle astral microtubule end / protein localization to microtubule / mitotic spindle microtubule / microtubule plus-end / muscle myosin complex / muscle filament sliding / cell projection membrane / transition between fast and slow fiber / regulation of the force of heart contraction / attachment of mitotic spindle microtubules to kinetochore / myosin filament / microtubule plus-end binding / non-motile cilium assembly / microtubule bundle formation / adult heart development / cardiac muscle hypertrophy in response to stress / myosin II complex / myosin complex / ventricular cardiac muscle tissue morphogenesis / protein localization to centrosome / microtubule organizing center / negative regulation of microtubule polymerization / sarcomere organization / microfilament motor activity / virion assembly / myofibril / mitotic spindle pole / cytoplasmic microtubule / establishment of mitotic spindle orientation / microtubule polymerization / skeletal muscle contraction / spindle midzone / spindle assembly / regulation of microtubule polymerization or depolymerization / Amplification of signal from unattached kinetochores via a MAD2 inhibitory signal / ATP metabolic process / cardiac muscle contraction / stress fiber / striated muscle contraction / Mitotic Prometaphase / EML4 and NUDC in mitotic spindle formation / Loss of Nlp from mitotic centrosomes / Loss of proteins required for interphase microtubule organization from the centrosome / Recruitment of mitotic centrosome proteins and complexes / muscle contraction / Recruitment of NuMA to mitotic centrosomes / positive regulation of microtubule polymerization / Anchoring of the basal body to the plasma membrane / Resolution of Sister Chromatid Cohesion / regulation of heart rate / sarcomere / AURKA Activation by TPX2 / ciliary basal body / RHO GTPases Activate Formins / Z disc / Separation of Sister Chromatids / The role of GTSE1 in G2/M progression after G2 checkpoint / Regulation of PLK1 Activity at G2/M Transition / actin filament binding / protein localization / cell migration / microtubule / calmodulin binding / cadherin binding / cell division / focal adhesion / centrosome / protein kinase binding / Golgi apparatus / DNA binding / RNA binding / ATP binding / identical protein binding / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Bacteriophage phi-29 scaffolding protein Gp7 / Capsid assembly scaffolding protein Gp7 / Phi29 scaffolding protein / EB1, C-terminal / Microtubule-associated protein RP/EB / EB1, C-terminal domain superfamily / EB1-C terminal (EB1-C) domain profile. / EB1-like C-terminal motif / DNA repair protein XRCC4-like, C-terminal / Myosin tail ...Bacteriophage phi-29 scaffolding protein Gp7 / Capsid assembly scaffolding protein Gp7 / Phi29 scaffolding protein / EB1, C-terminal / Microtubule-associated protein RP/EB / EB1, C-terminal domain superfamily / EB1-C terminal (EB1-C) domain profile. / EB1-like C-terminal motif / DNA repair protein XRCC4-like, C-terminal / Myosin tail / Myosin tail / Myosin N-terminal SH3-like domain / Myosin S1 fragment, N-terminal / Myosin, N-terminal, SH3-like / Myosin N-terminal SH3-like domain profile. / Calponin homology (CH) domain / Short calmodulin-binding motif containing conserved Ile and Gln residues. / IQ motif, EF-hand binding site / Calponin homology domain / CH domain superfamily / Calponin homology (CH) domain profile. / Myosin head, motor domain / Myosin head (motor domain) / Myosin motor domain profile. / Myosin. Large ATPases. / IQ motif profile. / Kinesin motor domain superfamily / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Myosin-7 / Capsid assembly scaffolding protein / Microtubule-associated protein RP/EB family member 1
類似検索 - 構成要素
生物種Bacillus phage phi29 (ファージ)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.42 Å
データ登録者Taylor, K.C. / Buvoli, M. / Korkmaz, E.N. / Buvoli, A. / Zheng, Y. / Heinz, N.T. / Qiang, C. / Leinwand, L.A. / Rayment, I.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Heart, Lung, and Blood Institute (NIH/NHLBI)HL111237 米国
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2015
タイトル: Skip residues modulate the structural properties of the myosin rod and guide thick filament assembly.
著者: Taylor, K.C. / Buvoli, M. / Korkmaz, E.N. / Buvoli, A. / Zheng, Y. / Heinze, N.T. / Cui, Q. / Leinwand, L.A. / Rayment, I.
履歴
登録2014年12月12日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02015年7月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年7月15日Group: Database references
改定 1.22015年7月29日Group: Database references
改定 1.32017年9月27日Group: Author supporting evidence / Database references ...Author supporting evidence / Database references / Derived calculations / Source and taxonomy
カテゴリ: citation / entity_src_gen ...citation / entity_src_gen / pdbx_audit_support / pdbx_struct_oper_list
Item: _citation.journal_id_CSD / _entity_src_gen.pdbx_alt_source_flag ..._citation.journal_id_CSD / _entity_src_gen.pdbx_alt_source_flag / _pdbx_audit_support.funding_organization / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.42019年12月4日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.52023年9月27日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id
改定 1.62023年11月15日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / Item: _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_2

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Gp7-MYH7(1777-1855)-EB1 chimera protein
B: Gp7-MYH7(1777-1855)-EB1 chimera protein
C: Gp7-MYH7(1777-1855)-EB1 chimera protein
D: Gp7-MYH7(1777-1855)-EB1 chimera protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)84,8864
ポリマ－84,8864
非ポリマー00
水00
1
A: Gp7-MYH7(1777-1855)-EB1 chimera protein
B: Gp7-MYH7(1777-1855)-EB1 chimera protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)42,4432
ポリマ－42,4432
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area8710 Å2
ΔGint-81 kcal/mol
Surface area23100 Å2
手法PISA
2
C: Gp7-MYH7(1777-1855)-EB1 chimera protein
D: Gp7-MYH7(1777-1855)-EB1 chimera protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)42,4432
ポリマ－42,4432
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5540 Å2
ΔGint-58 kcal/mol
Surface area17120 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)155.546, 46.889, 169.055
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 94.50, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質
Gp7-MYH7(1777-1855)-EB1 chimera protein / chimera protein of Head morphogenesis protein / Myosin-7 and Microtubule-associated protein RP/EB ...chimera protein of Head morphogenesis protein / Myosin-7 and Microtubule-associated protein RP/EB family member 1


分子量: 21221.461 Da / 分子数: 4
断片: UNP P13848 residues 2-50,UNP P02564 residues 1777-1855,UNP Q15691 residues 209-251
由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Bacillus phage phi29 (ファージ), (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
プラスミド: pET28 / 遺伝子: MYH7, MYHCB, MAPRE1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P13848, UniProt: P12883, UniProt: Q15691

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.7 Å3/Da / 溶媒含有率: 67 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.4
詳細: 18% (w/v) polyethylene glycol 2000 methyl ether, 100 mM piperazine-N,N-bis(2-ethanesulfonic acid) (PIPES)

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-BM / 波長: 0.9791 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210r / 検出器: CCD / 日付: 2014年8月9日
放射モノクロメーター: Rosenbaum-Rock double-crystal monochromator: Water cooled; sagitally focusing 2nd crystal, Rosenbaum-Rock vertical focusing mirror
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9791 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.4→50 Å / Num. obs: 15120 / % possible obs: 99.6 % / 冗長度: 4 % / Biso Wilson estimate: 37.1 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.08 / Net I/av σ(I): 10.1 / Net I/σ(I): 14.8
反射 シェル解像度: 3.4→3.46 Å / 冗長度: 4 % / Rmerge(I) obs: 0.44 / Mean I/σ(I) obs: 4.8 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(phenix.refine: 1.9_1692)精密化
HKL-3000データ削減
HKL-3000データスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1NO4, 1YIB

1no4

1yib


解像度: 3.42→43.887 Å / SU ML: 0.27 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 30.27 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2967 675 4.48 %Random Selection
Rwork0.2392 ---
obs0.2419 15052 88.76 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.42→43.887 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4726 0 0 0 4726
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0064766
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.9256375
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d18.311974
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.037667
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004830
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.4202-3.68420.3033880.26221584X-RAY DIFFRACTION50
3.6842-4.05470.31131550.23643077X-RAY DIFFRACTION96
4.0547-4.64090.29491490.22473193X-RAY DIFFRACTION100
4.6409-5.84480.28711420.25533283X-RAY DIFFRACTION100
5.8448-43.89030.28881410.23313240X-RAY DIFFRACTION97
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.02430.0059-0.0180.10550.00720.1143-0.02390.0343-0.0096-0.20340.0015-0.0913-0.08830.0017-0.03980.45570.05660.0685-0.13710.1856-0.020333.6353-21.605911.0626
20.0138-0.0089-0.00470.0160.00860.0067-0.0220.0173-0.01150.004-0.06290.00490.0912-0.021-0.00880.25410.03360.15720.34120.07030.4631.5023-40.695763.1858
30.0149-0.01610.02510.0261-0.02540.03790.0613-0.1026-0.0450.02920.0484-0.15250.0559-0.0350.09910.0798-0.2563-0.16960.4457-0.00530.2992-52.148-40.812494.7085
40.2718-0.1816-0.06140.42820.09380.2435-0.2086-0.2925-0.086-0.2428-0.20550.127-0.0105-0.2458-0.6290.06320.0680.0188-0.21440.2302-0.087120.9537-31.155632.4825
50.02450.01920.00370.02210.00810.00260.0013-0.03530.01970.0057-0.01540.0087-0.0096-0.0481-0.04690.1128-0.2071-0.04780.4095-0.11870.2791-57.3676-38.937392.8673
60.03180.0226-0.01710.0128-0.00480.0268-0.0004-0.03370.00730.01860.0071-0.02950.002-0.0401-0.0020.0824-0.2621-0.00550.3542-0.09210.1823-52.7908-33.5583123.5915
70.0266-0.0392-0.03950.04990.05770.07130.099-0.0249-0.0363-0.02910.0175-0.02840.00450.00120.05420.04960.03790.06320.49760.14830.0823-24.053-17.226490.1341
80.03430.0095-0.00120.00920.0018-0.001-0.0257-0.0744-0.0067-0.02070.0082-0.0449-0.029-0.0766-0.00680.07550.21280.03680.25350.02990.116310.3929-16.546748.3385
90.0141-0.0137-0.00590.01330.00310.0060.02130.0152-0.0045-0.01170.0111-0.04670.00650.01920.0040.323-0.07580.0660.1794-0.13550.267233.0075-12.78738.4253
100.00420.0045-0.00080.0012-0.00190.00150.007-0.0086-0.0087-0.01560.00310.00360.0065-0.00270.01380.1568-0.1455-0.14730.4649-0.11880.3163-47.9152-34.0983107.4869
110.00060.0003-0.00010.00270.00150.00030.01780.0134-0.0155-0.0025-0.0085-0.01350.0180.00480.00980.05740.0099-0.07760.35030.06790.2688-25.4795-25.109788.5956
120.01960.0124-0.01140.0097-0.01050.01080.03840.0010.0054-0.01570.0224-0.0259-0.00870.0012-0.00010.34010.0651-0.05510.7010.02920.4422-2.93-20.936774.6483
130.05220.038-0.01460.1580.05190.15270.0211-0.01670.0477-0.16340.059-0.1437-0.1055-0.0061-0.02040.22850.13910.17330.31210.06190.217717.9157-9.516447.7058
140.002-0.00070.00190.0068-0.00240.00220.00280.00560.0058-0.0054-0.00620.02330.00620.00320.00350.22690.14140.00180.12090.03120.208221.1221-11.009830.5309
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 2:50 or 1777:1804 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 1805:1837 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 1839:1855 or 209:248 )
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'B' and (resid 3:50 or 1777:1845 )
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'B' and (resid 1846:1855 or 209:247 )
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'C' and (resid 1781:1804 )
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'C' and (resid 1805:1841 )
8X-RAY DIFFRACTION8chain 'C' and (resid 1843:1855 or 209:230 )
9X-RAY DIFFRACTION9chain 'C' and (resid 231:249 )
10X-RAY DIFFRACTION10chain 'D' and (resid 1792:1811 )
11X-RAY DIFFRACTION11chain 'D' and (resid 1812:1833 )
12X-RAY DIFFRACTION12chain 'D' and (resid 1834:1845 )
13X-RAY DIFFRACTION13chain 'D' and (resid 1846:1855 or 209:236 )
14X-RAY DIFFRACTION14chain 'D' and (resid 237:248 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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