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- PDB-4xa4: Crystal Structure of the coiled-coil surrounding Skip 3 of MYH7 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4xa4
タイトルCrystal Structure of the coiled-coil surrounding Skip 3 of MYH7
要素Xrcc4-MYH7(1551-1609) chimera protein
キーワードMOTOR PROTEIN / Myosin / coiled coil / skip residue / fusion / Gp7 / EB1 / MYH7 / Cardiac
機能・相同性
機能・相同性情報


FHA domain binding / regulation of slow-twitch skeletal muscle fiber contraction / regulation of the force of skeletal muscle contraction / positive regulation of ligase activity / DNA ligase IV complex / DNA double-strand break attachment to nuclear envelope / muscle myosin complex / DNA-dependent protein kinase-DNA ligase 4 complex / immunoglobulin V(D)J recombination / nonhomologous end joining complex ...FHA domain binding / regulation of slow-twitch skeletal muscle fiber contraction / regulation of the force of skeletal muscle contraction / positive regulation of ligase activity / DNA ligase IV complex / DNA double-strand break attachment to nuclear envelope / muscle myosin complex / DNA-dependent protein kinase-DNA ligase 4 complex / immunoglobulin V(D)J recombination / nonhomologous end joining complex / regulation of the force of heart contraction / transition between fast and slow fiber / myosin filament / protein localization to site of double-strand break / cardiac muscle hypertrophy in response to stress / muscle filament sliding / adult heart development / myosin complex / myosin II complex / cellular response to lithium ion / ventricular cardiac muscle tissue morphogenesis / 2-LTR circle formation / microfilament motor activity / myofibril / response to X-ray / SUMOylation of DNA damage response and repair proteins / ATP metabolic process / striated muscle contraction / skeletal muscle contraction / cardiac muscle contraction / stress fiber / regulation of heart rate / muscle contraction / sarcomere / Nonhomologous End-Joining (NHEJ) / base-excision repair / double-strand break repair via nonhomologous end joining / Z disc / actin filament binding / double-strand break repair / site of double-strand break / protein-macromolecule adaptor activity / calmodulin binding / enzyme binding / DNA binding / nucleoplasm / ATP binding / identical protein binding / nucleus / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #370 / DNA double-strand break repair and VJ recombination XRCC4, N-terminal / Dna Repair Protein Xrcc4; Chain: A, domain 1 / XRCC4, N-terminal domain superfamily / DNA repair protein XRCC4 / : / : / : / XRCC4 N-terminal domain / XRCC4 coiled-coil ...Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #370 / DNA double-strand break repair and VJ recombination XRCC4, N-terminal / Dna Repair Protein Xrcc4; Chain: A, domain 1 / XRCC4, N-terminal domain superfamily / DNA repair protein XRCC4 / : / : / : / XRCC4 N-terminal domain / XRCC4 coiled-coil / XRCC4 C-terminal region / XRCC4-like, N-terminal domain superfamily / DNA repair protein XRCC4-like, C-terminal / Myosin tail / Myosin tail / Myosin N-terminal SH3-like domain / Myosin S1 fragment, N-terminal / Myosin, N-terminal, SH3-like / Myosin N-terminal SH3-like domain profile. / Short calmodulin-binding motif containing conserved Ile and Gln residues. / IQ motif, EF-hand binding site / Myosin motor domain profile. / Myosin head, motor domain / Myosin head (motor domain) / Myosin. Large ATPases. / IQ motif profile. / Kinesin motor domain superfamily / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces / Beta Complex / Up-down Bundle / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Mainly Beta / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Myosin-7 / DNA repair protein XRCC4
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.327 Å
データ登録者Taylor, K.C. / Buvoli, M. / Korkmaz, E.N. / Buvoli, A. / Zheng, Y. / Heinz, N.T. / Qiang, C. / Leinwand, L.A. / Rayment, I.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Heart, Lung, and Blood Institute (NIH/NHLBI)HL111237 米国
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2015
タイトル: Skip residues modulate the structural properties of the myosin rod and guide thick filament assembly.
著者: Taylor, K.C. / Buvoli, M. / Korkmaz, E.N. / Buvoli, A. / Zheng, Y. / Heinze, N.T. / Cui, Q. / Leinwand, L.A. / Rayment, I.
履歴
登録2014年12月12日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02015年7月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年7月15日Group: Database references
改定 1.22015年7月29日Group: Database references
改定 1.32017年9月27日Group: Author supporting evidence / Database references ...Author supporting evidence / Database references / Derived calculations / Source and taxonomy
カテゴリ: citation / entity_src_gen ...citation / entity_src_gen / pdbx_audit_support / pdbx_struct_oper_list
Item: _citation.journal_id_CSD / _entity_src_gen.pdbx_alt_source_flag ..._citation.journal_id_CSD / _entity_src_gen.pdbx_alt_source_flag / _pdbx_audit_support.funding_organization / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.42019年12月4日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.52023年9月27日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Xrcc4-MYH7(1551-1609) chimera protein
B: Xrcc4-MYH7(1551-1609) chimera protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)47,6212
ポリマ－47,6212
非ポリマー00
水68538
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4970 Å2
ΔGint-47 kcal/mol
Surface area23480 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)54.548, 90.195, 102.717
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Xrcc4-MYH7(1551-1609) chimera protein / chimera protein of DNA repair protein XRCC4 and Myosin-7


分子量: 23810.619 Da / 分子数: 2
断片: UNP Q13426 residues 2-147,UNP P12883 residues 1551-1609
由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: XRCC4, MYH7, MYHCB / プラスミド: pET28 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q13426, UniProt: P12883
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 38 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.65 Å3/Da / 溶媒含有率: 54 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 30% (w/v) polyethylene glycol 1500, 250 mM tetramethylammonium chloride, 100 mM 3-[4-(2-Hydroxyethyl)-1-piperazinyl]propanesulfonic acid (HEPPS)

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-ID / 波長: 0.9794 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2012年8月4日
放射モノクロメーター: Rosenbaum-Rock double-crystal monochromator: Water cooled; sagitally focusing 2nd crystal, Rosenbaum-Rock vertical focusing mirror
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9794 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.327→50 Å / Num. obs: 22289 / % possible obs: 99 % / 冗長度: 7.5 % / Biso Wilson estimate: 38 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.06 / Net I/av σ(I): 32.9 / Net I/σ(I): 23.4
反射 シェル解像度: 2.327→2.37 Å / 冗長度: 6.5 % / Rmerge(I) obs: 0.31 / Mean I/σ(I) obs: 8.5 / % possible all: 99.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(phenix.refine: 1.9_1692)精密化
HKL-3000データ削減
HKL-3000データスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1IK9

1ik9


解像度: 2.327→34.542 Å / SU ML: 0.3 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 27.07 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2738 1144 5.13 %Random Selection
Rwork0.2159 ---
obs0.2188 22285 99.42 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.327→34.542 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3205 0 0 38 3243
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0093257
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0874377
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d17.1391231
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.041481
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004571
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.3265-2.43240.33921480.24712556X-RAY DIFFRACTION98
2.4324-2.56060.28441500.24992592X-RAY DIFFRACTION100
2.5606-2.7210.32541530.25752629X-RAY DIFFRACTION100
2.721-2.93090.31381460.2552613X-RAY DIFFRACTION100
2.9309-3.22570.28451410.25142642X-RAY DIFFRACTION100
3.2257-3.6920.27451380.21622653X-RAY DIFFRACTION100
3.692-4.64970.2591300.18752702X-RAY DIFFRACTION100
4.6497-34.54570.23531380.18872754X-RAY DIFFRACTION97

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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