[English] 日本語
Yorodumi- PDB-4x9o: Beta-ketoacyl-ACP synthase III -2 (FabH2) (C113A) from Vibrio Cho... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 4x9o | ||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|
Title | Beta-ketoacyl-ACP synthase III -2 (FabH2) (C113A) from Vibrio Cholerae soaked with octanoyl-CoA: conformational changes without clearly bound substrate | ||||||
Components | 3-oxoacyl-[acyl-carrier-protein] synthase 3 protein 2 | ||||||
Keywords | TRANSFERASE / STRUCTURAL GENOMICS / CENTER FOR STRUCTURAL GENOMICS OF INFECTIOUS DISEASES / CSGID / FabH / beta-ketoacyl-acyl carrier protein synthase III | ||||||
Function / homology | Function and homology information beta-ketoacyl-[acyl-carrier-protein] synthase III / beta-ketoacyl-acyl-carrier-protein synthase III activity / 3-oxoacyl-[acyl-carrier-protein] synthase activity / fatty acid biosynthetic process / cytoplasm Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Vibrio cholerae serotype O1 (bacteria) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / molecular replacement / Resolution: 2.3 Å | ||||||
Authors | Hou, J. / Cooper, D.R. / Shabalin, I.G. / Grabowski, M. / Shumilin, I. / Anderson, W.F. / Minor, W. / Center for Structural Genomics of Infectious Diseases (CSGID) | ||||||
Funding support | United States, 1items
| ||||||
Citation | Journal: to be published Title: Structural and enzymatic studies of beta-ketoacyl-(acyl carrier protein) synthase III (FabH) from Vibrio cholerae Authors: Hou, J. / Zheng, H. / Cooper, D.R. / Chruszcz, M. / Chordia, M.D. / Grabowski, M. / Minor, W. / Center for Structural Genomics of Infectious Diseases (CSGID) | ||||||
History |
|
-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
---|
-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 4x9o.cif.gz | 238.7 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
---|---|---|---|---|
PDB format | pdb4x9o.ent.gz | 190.5 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 4x9o.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 4x9o_validation.pdf.gz | 436.8 KB | Display | wwPDB validaton report |
---|---|---|---|---|
Full document | 4x9o_full_validation.pdf.gz | 440.8 KB | Display | |
Data in XML | 4x9o_validation.xml.gz | 23.3 KB | Display | |
Data in CIF | 4x9o_validation.cif.gz | 32.2 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/x9/4x9o ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/x9/4x9o | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | 4wzuSC 4x0oC 4x9kC S: Starting model for refinement C: citing same article (ref.) |
---|---|
Similar structure data | |
Other databases |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
| ||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
1 |
| ||||||||||||||||||
Unit cell |
| ||||||||||||||||||
Noncrystallographic symmetry (NCS) | NCS domain:
NCS domain segments: Component-ID: _ / Ens-ID: 1 / Beg auth comp-ID: GLN / Beg label comp-ID: GLN / End auth comp-ID: SER / End label comp-ID: SER / Refine code: _ / Auth seq-ID: 3 - 350 / Label seq-ID: 3 - 350
|
-Components
#1: Protein | Mass: 39036.117 Da / Num. of mol.: 2 / Mutation: C113A Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Vibrio cholerae serotype O1 (strain ATCC 39315 / El Tor Inaba N16961) (bacteria) Strain: ATCC 39315 / El Tor Inaba N16961 / Gene: fabH2, VC_A0751 / Plasmid: pMCSG7 / Production host: Escherichia coli (E. coli) / Strain (production host): BL21-CodonPlus(DE3)-RIL References: UniProt: Q9KLJ3, beta-ketoacyl-[acyl-carrier-protein] synthase III #2: Water | ChemComp-HOH / | |
---|
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
---|
-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.21 Å3/Da / Density % sol: 44.27 % |
---|---|
Crystal grow | Temperature: 289 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 7 / Details: 0.18M Sodium malonate pH 7.0,22% (w/v) PEG 3350 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: APS / Beamline: 21-ID-G / Wavelength: 0.9786 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Detector | Type: MARMOSAIC 300 mm CCD / Detector: CCD / Date: Nov 16, 2013 / Details: Beyllium Lenses | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation | Monochromator: Diamond 111 CHANNEL / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength | Wavelength: 0.9786 Å / Relative weight: 1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection | Redundancy: 4.4 % / Number: 133064 / Rmerge(I) obs: 0.094 / Χ2: 1.57 / D res high: 2.3 Å / D res low: 28 Å / Num. obs: 30415 / % possible obs: 96.4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Diffraction reflection shell |
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection | Resolution: 2.3→28 Å / Num. obs: 30415 / % possible obs: 96.4 % / Redundancy: 4.4 % / Rmerge(I) obs: 0.094 / Rpim(I) all: 0.049 / Rrim(I) all: 0.107 / Χ2: 1.565 / Net I/av σ(I): 20.955 / Net I/σ(I): 8 / Num. measured all: 133064 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell | Diffraction-ID: 1 / Rejects: _
|
-Phasing
Phasing | Method: molecular replacement |
---|
-Processing
Software |
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: 4WZU Resolution: 2.3→28 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.954 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.94 / SU B: 14.67 / SU ML: 0.165 / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.302 / ESU R Free: 0.218 / Stereochemistry target values: MAXIMUM LIKELIHOOD Details: U VALUES: WITH TLS ADDED HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Solvent computation | Ion probe radii: 0.8 Å / Shrinkage radii: 0.8 Å / VDW probe radii: 1.2 Å / Solvent model: MASK | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 120.15 Å2 / Biso mean: 47.338 Å2 / Biso min: 24.22 Å2
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: final / Resolution: 2.3→28 Å
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refine LS restraints |
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refine LS restraints NCS | Ens-ID: 1 / Number: 17275 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Type: interatomic distance / Rms dev position: 0.03 Å / Weight position: 0.05
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
LS refinement shell | Resolution: 2.3→2.359 Å / Total num. of bins used: 20
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement TLS group |
|