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- PDB-4x86: Crystal structure of BAG6-Ubl4a complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4x86
タイトルCrystal structure of BAG6-Ubl4a complex
要素
  • Large proline-rich protein BAG6
  • Ubiquitin-like protein 4A
キーワードPROTEIN BINDING / tail-anchored transmembrane protein biogenesis / quality control of proteins
機能・相同性
機能・相同性情報


BAT3 complex / immune response-activating cell surface receptor signaling pathway / NK T cell activation / ubiquitin-like protein transferase activity / maintenance of unfolded protein / tail-anchored membrane protein insertion into ER membrane / protein carrier chaperone / positive regulation of ERAD pathway / synaptonemal complex assembly / post-translational protein targeting to endoplasmic reticulum membrane ...BAT3 complex / immune response-activating cell surface receptor signaling pathway / NK T cell activation / ubiquitin-like protein transferase activity / maintenance of unfolded protein / tail-anchored membrane protein insertion into ER membrane / protein carrier chaperone / positive regulation of ERAD pathway / synaptonemal complex assembly / post-translational protein targeting to endoplasmic reticulum membrane / internal peptidyl-lysine acetylation / misfolded protein binding / endoplasmic reticulum stress-induced pre-emptive quality control / natural killer cell activation / Insertion of tail-anchored proteins into the endoplasmic reticulum membrane / proteasome binding / ubiquitin-specific protease binding / regulation of embryonic development / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to endoplasmic reticulum stress / polyubiquitin modification-dependent protein binding / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to DNA damage by p53 class mediator / proteasomal protein catabolic process / negative regulation of proteolysis / ERAD pathway / negative regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / Hsp70 protein binding / molecular function activator activity / kidney development / lung development / brain development / regulation of protein stability / protein modification process / chromatin organization / protein-folding chaperone binding / ribosome binding / ubiquitin-dependent protein catabolic process / spermatogenesis / molecular adaptor activity / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / cell differentiation / protein stabilization / receptor ligand activity / signaling receptor binding / intracellular membrane-bounded organelle / apoptotic process / ubiquitin protein ligase binding / negative regulation of apoptotic process / extracellular exosome / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus / membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Ubl4, C-terminal TUGS domain / UBL4A-like, ubiquitin-like domain / Tethering Ubl4a to BAGS domain / Large proline-rich protein BAG6 / : / BCL2-associated athanogene 6 / Bag6, BAG-similar domain / : / Ubiquitin domain signature. / Ubiquitin conserved site ...Ubl4, C-terminal TUGS domain / UBL4A-like, ubiquitin-like domain / Tethering Ubl4a to BAGS domain / Large proline-rich protein BAG6 / : / BCL2-associated athanogene 6 / Bag6, BAG-similar domain / : / Ubiquitin domain signature. / Ubiquitin conserved site / Ubiquitin domain / Ubiquitin family / Ubiquitin homologues / Ubiquitin domain profile. / Ubiquitin-like domain / Ubiquitin-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Ubiquitin-like protein 4A / Large proline-rich protein BAG6
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 1.85 Å
データ登録者Kuwabara, N. / Kato, R.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2015
タイトル: Structure of a BAG6 (Bcl-2-associated Athanogene 6)-Ubl4a (Ubiquitin-like Protein 4a) Complex Reveals a Novel Binding Interface That Functions in Tail-anchored Protein Biogenesis
著者: Kuwabara, N. / Minami, R. / Yokota, N. / Matsumoto, H. / Senda, T. / Kawahara, H. / Kato, R.
履歴
登録2014年12月10日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02015年2月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年3月11日Group: Database references
改定 1.22015年4月22日Group: Database references
改定 1.32017年10月4日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Source and taxonomy
カテゴリ: citation / diffrn_detector ...citation / diffrn_detector / diffrn_source / entity_src_gen / pdbx_struct_oper_list
Item: _citation.journal_id_CSD / _diffrn_detector.detector ..._citation.journal_id_CSD / _diffrn_detector.detector / _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site / _entity_src_gen.pdbx_alt_source_flag / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.42019年10月23日Group: Data collection / カテゴリ: reflns_shell / Item: _reflns_shell.Rmerge_I_obs
改定 1.52024年3月20日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Ubiquitin-like protein 4A
B: Large proline-rich protein BAG6
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)16,4685
ポリマ－15,6612
非ポリマー8073
水37821
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3720 Å2
ΔGint-69 kcal/mol
Surface area7050 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)72.987, 72.987, 48.481
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number171
Space group name H-MP62
詳細biological unit is the same as asym.

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要素

#1: タンパク質 Ubiquitin-like protein 4A / Ubiquitin-like protein GDX


分子量: 6657.555 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 95-147 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: UBL4A / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P11441
#2: タンパク質 Large proline-rich protein BAG6 / BAG family molecular chaperone regulator 6 / BCL2-associated athanogene 6 / BAG6 / HLA-B-associated ...BAG family molecular chaperone regulator 6 / BCL2-associated athanogene 6 / BAG6 / HLA-B-associated transcript 3 / Protein G3 / Protein Scythe


分子量: 9003.036 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 1048-1123 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: BAG6 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P46379
#3: 化合物 ChemComp-CPS / 3-[(3-CHOLAMIDOPROPYL)DIMETHYLAMMONIO]-1-PROPANESULFONATE / CHAPS


分子量: 614.877 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C32H58N2O7S / コメント: 可溶化剤*YM
#4: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 21 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.38 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.33 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 9.6
詳細: CAPS-NaOH, AmSO4, LiSO4, 2,2,2-trifluoroethanol, CHAPS

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: BL-1A / 波長: 1.1 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 2M / 検出器: PIXEL / 日付: 2013年11月27日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.85→48.48 Å / Num. obs: 12717 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 19.6 % / Biso Wilson estimate: 46.41 Å2 / CC1/2: 1 / Rmerge(I) obs: 0.045 / Rpim(I) all: 0.011 / Net I/σ(I): 31.6 / Num. measured all: 249572 / Scaling rejects: 10
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / Rejects: _

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique allCC1/2Rpim(I) all% possible all
1.85-1.8919.83.4911.1156457890.530.802100
9.06-48.4817.90.027109.9214512010.00698.9

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(phenix.refine: 1.9_1692)精密化
Aimless0.1.27データ削減
PDB_EXTRACT3.15データ抽出
Aimlessデータスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 1.85→38.469 Å / SU ML: 0.27 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 25.87 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2371 1263 9.95 %
Rwork0.2042 --
obs0.2075 12693 99.94 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.85→38.469 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数828 0 52 21 901
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.007890
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.151209
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.672354
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.049142
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005149
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.8501-1.92410.35611410.32321272X-RAY DIFFRACTION100
1.9241-2.01170.32221400.27931255X-RAY DIFFRACTION100
2.0117-2.11780.25211350.21931262X-RAY DIFFRACTION100
2.1178-2.25040.23661410.20761256X-RAY DIFFRACTION100
2.2504-2.42420.26671390.19971273X-RAY DIFFRACTION100
2.4242-2.66810.24011410.2091250X-RAY DIFFRACTION100
2.6681-3.0540.28861450.22011275X-RAY DIFFRACTION100
3.054-3.84710.22591370.19481285X-RAY DIFFRACTION100
3.8471-38.4770.21441440.19561302X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
15.05441.09542.86452.08312.28152.85-0.1113-0.227-0.03490.0928-0.0421-0.0313-0.13730.44670.20450.3471-0.0016-0.00720.3169-0.01540.3961-77.2316165.93829.0552
28.70283.60852.94848.48336.66068.3037-0.19760.4142-0.8760.43780.4611-0.41781.13171.2046-0.20320.56120.07450.02980.40410.01640.4869-71.3769155.19946.9386
39.8092-4.0297-0.27983.3297-0.08187.75721.04730.5814-2.2358-1.7235-0.18590.03451.6389-1.3207-0.92291.2531-0.1659-0.00570.6312-0.23940.9206-87.1387143.0609-3.6862
44.2392.7024.43265.81223.30215.89070.5602-0.3943-0.4741.1723-0.51430.17422.4476-0.8358-0.20790.8234-0.05630.06390.44210.01440.5139-79.948151.514910.4981
53.6661-0.0328-2.6991.8904-0.03643.014-0.5326-1.062-0.08971.57580.8257-0.14470.9262-0.2382-0.80960.6364-0.0488-0.02050.44520.00930.4069-76.7109160.998921.894
63.2874-3.17692.43317.37830.29721.99930.211-0.6251-0.40570.7906-0.34680.7070.5224-3.4694-0.54950.6413-0.18830.00890.62330.07730.5576-86.1906162.282115.3656
79.7789-6.0411-3.43189.64174.48769.04630.34350.7931-0.2829-0.7236-0.2253-0.40010.16130.3312-0.11320.5257-0.13650.00310.5844-0.03040.4799-82.2622155.9141-4.4459
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 93 through 108 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 109 through 129 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 130 through 143 )
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'B' and (resid 1058 through 1075 )
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'B' and (resid 1076 through 1082 )
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'B' and (resid 1083 through 1092 )
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'B' and (resid 1093 through 1113 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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