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- PDB-4x6r: An Isoform-specific Myristylation Switch Targets RIIb PKA Holoenz... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4x6r
タイトルAn Isoform-specific Myristylation Switch Targets RIIb PKA Holoenzymes to Membranes
要素(cAMP-dependent protein kinase ...) x 2
キーワードTRANSFERASE / PKA / membrane binding / molecular switch
機能・相同性
機能・相同性情報


sperm head-tail coupling apparatus / PKA activation in glucagon signalling / CREB1 phosphorylation through the activation of Adenylate Cyclase / HDL assembly / DARPP-32 events / Rap1 signalling / PKA activation / Regulation of insulin secretion / Vasopressin regulates renal water homeostasis via Aquaporins / GPER1 signaling ...sperm head-tail coupling apparatus / PKA activation in glucagon signalling / CREB1 phosphorylation through the activation of Adenylate Cyclase / HDL assembly / DARPP-32 events / Rap1 signalling / PKA activation / Regulation of insulin secretion / Vasopressin regulates renal water homeostasis via Aquaporins / GPER1 signaling / Hedgehog 'off' state / PKA activation in glucagon signalling / DARPP-32 events / CREB1 phosphorylation through the activation of Adenylate Cyclase / GPER1 signaling / Glucagon-like Peptide-1 (GLP1) regulates insulin secretion / Factors involved in megakaryocyte development and platelet production / Loss of Nlp from mitotic centrosomes / Recruitment of mitotic centrosome proteins and complexes / Loss of proteins required for interphase microtubule organization from the centrosome / MAPK6/MAPK4 signaling / Recruitment of NuMA to mitotic centrosomes / Anchoring of the basal body to the plasma membrane / GLI3 is processed to GLI3R by the proteasome / AURKA Activation by TPX2 / Factors involved in megakaryocyte development and platelet production / PKA activation / Interleukin-3, Interleukin-5 and GM-CSF signaling / CD209 (DC-SIGN) signaling / High laminar flow shear stress activates signaling by PIEZO1 and PECAM1:CDH5:KDR in endothelial cells / Regulation of PLK1 Activity at G2/M Transition / RET signaling / nucleotide-activated protein kinase complex / Hedgehog 'off' state / Mitochondrial protein degradation / VEGFA-VEGFR2 Pathway / Ion homeostasis / negative regulation of cAMP/PKA signal transduction / cAMP-dependent protein kinase inhibitor activity / cAMP-dependent protein kinase / regulation of protein processing / sarcomere organization / cAMP-dependent protein kinase activity / protein localization to lipid droplet / regulation of bicellular tight junction assembly / cAMP-dependent protein kinase complex / cellular response to parathyroid hormone stimulus / regulation of osteoblast differentiation / cellular response to cold / sperm capacitation / negative regulation of glycolytic process through fructose-6-phosphate / ciliary base / High laminar flow shear stress activates signaling by PIEZO1 and PECAM1:CDH5:KDR in endothelial cells / Vasopressin regulates renal water homeostasis via Aquaporins / protein kinase A regulatory subunit binding / negative regulation of activated T cell proliferation / protein kinase A catalytic subunit binding / intracellular potassium ion homeostasis / mesoderm formation / cAMP/PKA signal transduction / plasma membrane raft / immunological synapse / axoneme / regulation of proteasomal protein catabolic process / cardiac muscle cell proliferation / sperm flagellum / postsynaptic modulation of chemical synaptic transmission / cAMP binding / sperm midpiece / negative regulation of TORC1 signaling / multivesicular body / positive regulation of gluconeogenesis / protein serine/threonine/tyrosine kinase activity / cellular response to glucagon stimulus / acrosomal vesicle / positive regulation of phagocytosis / protein export from nucleus / positive regulation of protein export from nucleus / negative regulation of smoothened signaling pathway / neural tube closure / neuromuscular junction / cellular response to glucose stimulus / positive regulation of cholesterol biosynthetic process / adenylate cyclase-inhibiting G protein-coupled receptor signaling pathway / modulation of chemical synaptic transmission / positive regulation of insulin secretion / peptidyl-serine phosphorylation / adenylate cyclase-activating G protein-coupled receptor signaling pathway / mRNA processing / manganese ion binding / cellular response to heat / postsynapse / protein kinase activity / regulation of cell cycle / nuclear speck / protein domain specific binding / negative regulation of gene expression / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / ubiquitin protein ligase binding
類似検索 - 分子機能
cAMP-dependent protein kinase regulatory subunit / cAMP-dependent protein kinase regulatory subunit, dimerization-anchoring domain / Regulatory subunit of type II PKA R-subunit / RIIalpha, Regulatory subunit portion of type II PKA R-subunit / : / Cyclic nucleotide-binding domain signature 2. / Cyclic nucleotide-binding domain signature 1. / cAMP-dependent protein kinase catalytic subunit / Cyclic nucleotide-binding, conserved site / Cyclic nucleotide-monophosphate binding domain ...cAMP-dependent protein kinase regulatory subunit / cAMP-dependent protein kinase regulatory subunit, dimerization-anchoring domain / Regulatory subunit of type II PKA R-subunit / RIIalpha, Regulatory subunit portion of type II PKA R-subunit / : / Cyclic nucleotide-binding domain signature 2. / Cyclic nucleotide-binding domain signature 1. / cAMP-dependent protein kinase catalytic subunit / Cyclic nucleotide-binding, conserved site / Cyclic nucleotide-monophosphate binding domain / Cyclic nucleotide-binding domain / cAMP/cGMP binding motif profile. / Cyclic nucleotide-binding domain / Cyclic nucleotide-binding domain superfamily / Extension to Ser/Thr-type protein kinases / Jelly Rolls / AGC-kinase, C-terminal / AGC-kinase C-terminal domain profile. / RmlC-like jelly roll fold / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Jelly Rolls / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / Sandwich / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Beta / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / MYRISTIC ACID / cAMP-dependent protein kinase type I-alpha regulatory subunit / cAMP-dependent protein kinase catalytic subunit alpha
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
Bos taurus (ウシ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 2.4 Å
データ登録者Zhang, P. / Ye, F. / Bastidas, A.C. / Kornev, A.P. / Ginsberg, M.H. / Wu, J. / Taylor, S.S.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM034921 米国
引用ジャーナル: Structure / 年: 2015
タイトル: An Isoform-Specific Myristylation Switch Targets Type II PKA Holoenzymes to Membranes.
著者: Zhang, P. / Ye, F. / Bastidas, A.C. / Kornev, A.P. / Wu, J. / Ginsberg, M.H. / Taylor, S.S.
履歴
登録2014年12月9日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02015年7月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年8月26日Group: Experimental preparation
改定 1.22015年9月2日Group: Database references
改定 1.32015年9月16日Group: Database references
改定 1.42017年9月20日Group: Author supporting evidence / Database references / Derived calculations
カテゴリ: citation / pdbx_audit_support / pdbx_struct_oper_list
Item: _citation.journal_id_CSD / _pdbx_audit_support.funding_organization / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.52019年12月25日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.62020年6月24日Group: Derived calculations / カテゴリ: pdbx_struct_conn_angle / struct_conn
改定 1.72024年11月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: cAMP-dependent protein kinase catalytic subunit alpha
B: cAMP-dependent protein kinase type I-alpha regulatory subunit
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)75,07115
ポリマ－73,3632
非ポリマー1,70813
水4,846269
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area8010 Å2
ΔGint-103 kcal/mol
Surface area28960 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)125.760, 125.760, 140.881
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number154
Space group name H-MP3221

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要素

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CAMP-dependent protein kinase ... , 2種, 2分子 AB

#1: タンパク質 cAMP-dependent protein kinase catalytic subunit alpha / PKA C-alpha


分子量: 40711.258 Da / 分子数: 1 / 変異: K7C / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Prkaca, Pkaca / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P05132, cAMP-dependent protein kinase
#2: タンパク質 cAMP-dependent protein kinase type I-alpha regulatory subunit


分子量: 32652.068 Da / 分子数: 1 / 変異: R333K / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Bos taurus (ウシ) / 遺伝子: PRKAR1A / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P00514

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非ポリマー , 7種, 282分子

#3: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 化合物 ChemComp-ATP / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP


分子量: 507.181 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O13P3 / コメント: ATP, エネルギー貯蔵分子*YM
#5: 化合物 ChemComp-TAM / TRIS(HYDROXYETHYL)AMINOMETHANE / 3-アミノ-3-(2-ヒドロキシエチル)-1,5-ペンタンジオ-ル


分子量: 163.215 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C7H17NO3 / コメント: pH緩衝剤*YM
#6: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#7: 化合物 ChemComp-MYR / MYRISTIC ACID / ミリスチン酸


分子量: 228.371 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C14H28O2
#8: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#9: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 269 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.3 Å3/Da / 溶媒含有率: 71.41 %
結晶化温度: 298 K / 手法: batch mode
詳細: Crystallization of RIb(91-379,R333K): myrC(K7C) heterodimer :RC heterodimer that was concentrated to 14 mg/mL and screened against different ammonium sulfate concentrations ranging from 0.8-2. ...詳細: Crystallization of RIb(91-379,R333K): myrC(K7C) heterodimer :RC heterodimer that was concentrated to 14 mg/mL and screened against different ammonium sulfate concentrations ranging from 0.8-2.5 M in 0.1 M sodium citrate buffer and also varying the pH from 5.0-6.0 using the hanging drop vapor diffusion method. The crystal used for structure determination was obtained from a 4 uL drop containing 1:1 protein to well solution with the well solution containing 1.6 M ammonium sulfate and 0.1 M sodium citrate at pH 5.5

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データ収集

回折平均測定温度: 200 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 8.2.1 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 1 / 検出器: CCD / 日付: 2013年7月4日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.4→63 Å / Num. obs: 48209 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 4 % / Net I/σ(I): 3

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(PHENIX.REFINE: 1.7_650)精密化
MOSFLMデータ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化解像度: 2.4→62.88 Å / SU ML: 0.33 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.6 / 位相誤差: 22.66 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.234 2575 5.07 %
Rwork0.184 --
obs0.186 -99.9 %
溶媒の処理減衰半径: 0.83 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 43.35 Å2 / ksol: 0.35 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.8891 Å20 Å20 Å2
2--1.8891 Å20 Å2
3----3.7782 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.4→62.88 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5145 0 101 269 5515
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0225389
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.8577277
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d17.8222029
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.133769
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.01927
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.4001-2.44620.29521370.22932681X-RAY DIFFRACTION100
2.4462-2.49620.3041400.23072615X-RAY DIFFRACTION100
2.4962-2.55040.30541490.23422673X-RAY DIFFRACTION100
2.5504-2.60980.24521260.22842636X-RAY DIFFRACTION100
2.6098-2.6750.31361450.22152660X-RAY DIFFRACTION100
2.675-2.74740.26351340.20882645X-RAY DIFFRACTION100
2.7474-2.82820.27881370.21662671X-RAY DIFFRACTION100
2.8282-2.91950.291460.20982654X-RAY DIFFRACTION100
2.9195-3.02380.26871320.20322661X-RAY DIFFRACTION100
3.0238-3.14490.25521510.20022683X-RAY DIFFRACTION100
3.1449-3.2880.24641280.19992646X-RAY DIFFRACTION100
3.288-3.46140.24971420.19632678X-RAY DIFFRACTION100
3.4614-3.67820.20811520.18232648X-RAY DIFFRACTION100
3.6782-3.96220.21561460.16162697X-RAY DIFFRACTION100
3.9622-4.36080.20231650.14632688X-RAY DIFFRACTION100
4.3608-4.99160.18721440.1432698X-RAY DIFFRACTION100
4.9916-6.2880.23041580.17922734X-RAY DIFFRACTION100
6.288-62.90160.2211430.18342841X-RAY DIFFRACTION100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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