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万見
- PDB-4x41: Crystal Structure of Protein Arginine Methyltransferase PRMT8 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4x41
タイトルCrystal Structure of Protein Arginine Methyltransferase PRMT8
要素Protein arginine N-methyltransferase 8
キーワードTRANSFERASE / protein arginine methyltransferase / methylation / dimerization
機能・相同性
機能・相同性情報


histone H4 methyltransferase activity / protein-arginine omega-N monomethyltransferase activity / peptidyl-arginine methylation / type I protein arginine methyltransferase / protein-arginine omega-N asymmetric methyltransferase activity / regulation of modification of postsynaptic actin cytoskeleton / protein methylation / histone H3R17 methyltransferase activity / histone H3R2 methyltransferase activity / histone H3R8 methyltransferase activity ...histone H4 methyltransferase activity / protein-arginine omega-N monomethyltransferase activity / peptidyl-arginine methylation / type I protein arginine methyltransferase / protein-arginine omega-N asymmetric methyltransferase activity / regulation of modification of postsynaptic actin cytoskeleton / protein methylation / histone H3R17 methyltransferase activity / histone H3R2 methyltransferase activity / histone H3R8 methyltransferase activity / histone H3R26 methyltransferase activity / histone H3K37 methyltransferase activity / S-adenosylmethionine-dependent methyltransferase activity / histone H4R3 methyltransferase activity / histone H4K12 methyltransferase activity / histone H3K56 methyltransferase activity / S-adenosyl-L-methionine binding / histone H2AQ104 methyltransferase activity / histone methyltransferase activity / protein homooligomerization / cytoplasmic side of plasma membrane / postsynapse / chromatin remodeling / regulation of DNA-templated transcription / glutamatergic synapse / enzyme binding / protein homodimerization activity / identical protein binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Ribosomal protein L11 methyltransferase (PrmA) / Hnrnp arginine n-methyltransferase1 / Hnrnp arginine n-methyltransferase1 / : / Arginine methyltransferase oligomerization subdomain / Protein arginine N-methyltransferase / SAM-dependent methyltransferase PRMT-type domain profile. / Vaccinia Virus protein VP39 / Distorted Sandwich / S-adenosyl-L-methionine-dependent methyltransferase superfamily ...Ribosomal protein L11 methyltransferase (PrmA) / Hnrnp arginine n-methyltransferase1 / Hnrnp arginine n-methyltransferase1 / : / Arginine methyltransferase oligomerization subdomain / Protein arginine N-methyltransferase / SAM-dependent methyltransferase PRMT-type domain profile. / Vaccinia Virus protein VP39 / Distorted Sandwich / S-adenosyl-L-methionine-dependent methyltransferase superfamily / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE / Protein arginine N-methyltransferase 8
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.5 Å
データ登録者Lee, W.C. / Ho, M.C.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2015
タイトル: Protein Arginine Methyltransferase 8: Tetrameric Structure and Protein Substrate Specificity
著者: Lee, W.C. / Lin, W.L. / Matsui, T. / Chen, E.S. / Wei, T.Y. / Lin, W.H. / Hu, H. / Zheng, Y.G. / Tsai, M.D. / Ho, M.C.
履歴
登録2014年12月2日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02015年11月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年1月13日Group: Database references
改定 1.22024年3月20日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / citation / database_2 / pdbx_struct_oper_list
Item: _citation.journal_id_CSD / _database_2.pdbx_DOI ..._citation.journal_id_CSD / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Protein arginine N-methyltransferase 8
B: Protein arginine N-methyltransferase 8
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)83,6133
ポリマ－83,2292
非ポリマー3841
水00
1
A: Protein arginine N-methyltransferase 8
B: Protein arginine N-methyltransferase 8
ヘテロ分子

A: Protein arginine N-methyltransferase 8
B: Protein arginine N-methyltransferase 8
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)167,2276
ポリマ－166,4584
非ポリマー7692
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_554x,-y,-z-11
単位格子
Length a, b, c (Å)68.159, 78.236, 203.861
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number17
Space group name H-MP2221

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要素

#1: タンパク質 Protein arginine N-methyltransferase 8 / Heterogeneous nuclear ribonucleoprotein methyltransferase-like protein 4


分子量: 41614.520 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 52-385 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PRMT8, HRMT1L3, HRMT1L4 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9NR22, EC: 2.1.1.125
#2: 化合物 ChemComp-SAH / S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE / S-アデノシルホモシステイン


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 384.411 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C14H20N6O5S
配列の詳細THIS SEQUENCE IS BASED ON GENBANK AAH22458.2. RESIDUE 141 IS GLU IN AAH22458.2.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.27 Å3/Da / 溶媒含有率: 67.38 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 150mM D-glucose, 100mM HEPES/MOPS pH7.5, 40% Glycerol/PEG4000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSRRC / ビームライン: BL13B1 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: RAYONIX MX-300 / 検出器: CCD / 日付: 2014年5月22日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.5→20 Å / Num. obs: 13561 / % possible obs: 94.7 % / 冗長度: 2.9 % / Biso Wilson estimate: 58.37 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.196 / Rpim(I) all: 0.133 / Rrim(I) all: 0.239 / Χ2: 0.995 / Net I/av σ(I): 3.979 / Net I/σ(I): 5.7 / Num. measured all: 38801
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / Rejects: _

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allΧ2% possible all
3.5-3.622.80.47813620.6920.3320.5861.20997.1
3.62-3.772.90.38613630.7950.2640.4711.07996.7
3.77-3.942.80.34313450.8180.2360.4191.10696.5
3.94-4.142.90.26613600.9010.1820.3241.06596
4.14-4.42.90.19413350.9330.130.2350.90895.8
4.4-4.742.90.17813670.9470.1190.2150.94595.6
4.74-5.212.90.1613620.9640.1060.1930.92594.2
5.21-5.942.90.17313310.9540.1140.2091.07594.2
5.94-7.422.90.14913700.9610.0990.180.88192.6
7.42-202.70.06413660.9930.0430.0780.75688.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIXdev_1819精密化
SCALAデータ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 3.5→19.727 Å / SU ML: 0.44 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 28.28 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.282 683 5.04 %
Rwork0.2313 12872 -
obs0.2339 13555 94.78 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 157.04 Å2 / Biso mean: 55.274 Å2 / Biso min: 20.35 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 3.5→19.727 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4972 0 26 0 4998
Biso mean--61.31 --
残基数----614
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0055115
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0196919
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.041770
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005862
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.31871
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 5

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
3.5002-3.76880.35131400.29442577271797
3.7688-4.14490.31471450.25522564270996
4.1449-4.73740.26571290.21142570269996
4.7374-5.94140.27651190.21342578269794
5.9414-19.72770.23691500.20892583273391

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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