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- PDB-4wzg: Structure of human ATG101 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4wzg
タイトルStructure of human ATG101
要素Autophagy-related protein 101
キーワードPROTEIN BINDING / autophagy / ULK1 complex / HORMA domain / ATG13 binding
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of protein lipidation / Atg1/ULK1 kinase complex / phagophore assembly site / Macroautophagy / autophagosome assembly / positive regulation of autophagy / negative regulation of cell population proliferation / protein-containing complex binding / endoplasmic reticulum membrane / protein kinase binding ...regulation of protein lipidation / Atg1/ULK1 kinase complex / phagophore assembly site / Macroautophagy / autophagosome assembly / positive regulation of autophagy / negative regulation of cell population proliferation / protein-containing complex binding / endoplasmic reticulum membrane / protein kinase binding / identical protein binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Autophagy-related protein 101 / Autophagy-related protein 101
類似検索 - ドメイン・相同性
BETA-MERCAPTOETHANOL / Autophagy-related protein 101
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Michel, M. / Weiergraeber, O.H.
引用ジャーナル: Autophagy / 年: 2015
タイトル: The mammalian autophagy initiator complex contains 2 HORMA domain proteins.
著者: Michel, M. / Schwarten, M. / Decker, C. / Nagel-Steger, L. / Willbold, D. / Weiergraber, O.H.
履歴
登録2014年11月19日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBE
改定 1.02015年6月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年8月19日Group: Database references
改定 1.22016年1月13日Group: Database references
改定 1.32024年4月3日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_conn / struct_conn_type
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn_type.id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Autophagy-related protein 101
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)25,1152
ポリマ－25,0371
非ポリマー781
水55831
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
  • MONOMERIC
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area230 Å2
ΔGint-2 kcal/mol
Surface area11290 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)40.150, 42.620, 67.210
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 97.310, 90.000
Int Tables number3
Space group name H-MP121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-405-

HOH

21A-413-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 Autophagy-related protein 101


分子量: 25036.664 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ATG101, C12orf44, PP894 / プラスミド: pET11a / 発現宿主: Escherichia coli bl21(de3) (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9BSB4
#2: 化合物 ChemComp-BME / BETA-MERCAPTOETHANOL / 2-メルカプトエタノ-ル


分子量: 78.133 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6OS
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 31 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.28 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.08 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.6 / 詳細: PEG3350, MES, NACL, BME / PH範囲: 5.6-7.0

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Ambient temp details: Cryostream
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID23-1 / 波長: 0.9 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2014年6月21日
放射モノクロメーター: Silicon (1 1 1) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→42.62 Å / Num. all: 13299 / Num. obs: 13298 / % possible obs: 73.9 % / 冗長度: 4.3 % / Biso Wilson estimate: 40.67 Å2 / Rmerge F obs: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.039 / Rrim(I) all: 0.045 / Χ2: 1.002 / Net I/σ(I): 16.62 / Num. measured all: 56530
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / Rejects: _

解像度 (Å)最高解像度 (Å)Rmerge F obsRmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured obsNum. possibleNum. unique obsRrim(I) all% possible all
1.9-20.7670.5283.193013222210.52822.8
1.95-20.8110.4573.08156812813950.52830.8
2-2.060.880.3714.01222912325140.42341.7
2.06-2.130.940.3094.61285512426310.34950.8
2.13-2.20.9580.2685.51308211556760.30358.5
2.2-2.270.9670.246.02351511537780.27267.5
2.27-2.360.980.1986.7375111178520.22576.3
2.36-2.450.9880.1617.53372710438890.18485.2
2.45-2.560.990.1379.33431010199660.15594.8
2.56-2.690.9950.09711.6644039899850.1199.6
2.69-2.830.9970.07714.4440279279240.08899.7
2.83-3.010.9980.05817.8736558528520.066100
3.01-3.210.9980.04321.3132508458360.04998.9
3.21-3.470.9980.0427.4832237607550.04599.3
3.47-3.80.9980.03531.9930127197170.0499.7
3.8-4.250.9990.0334.926276536480.03499.2
4.25-4.910.9980.02935.3121435755710.03499.3
4.91-6.010.9990.0336.6919644854820.03499.4
6.01-8.50.9980.0336.5414713933870.03598.5
8.50.9970.02837.257882212190.03399.1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
XDSJanuary 10, 2014データ削減
PHENIX1.9_1692精密化
PDB_EXTRACT3.15データ抽出
XSCALEデータスケーリング
SHELXDE位相決定
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 1.9→42.62 Å / SU ML: 0.29 / 交差検証法: FREE R-VALUE / 位相誤差: 37.71 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.22 665 5 %Random selection
Rwork0.198 12630 --
obs0.199 13295 73.95 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 189.52 Å2 / Biso mean: 59.2244 Å2 / Biso min: 25.47 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.9→42.62 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1597 0 4 31 1632
Biso mean--77.52 50.79 -
残基数----210
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0031631
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.6252217
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.025261
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004282
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.403571
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.9015-2.04830.2941510.2918976X-RAY DIFFRACTION29
2.0483-2.25450.41071010.26991925X-RAY DIFFRACTION57
2.2545-2.58070.29191510.26562869X-RAY DIFFRACTION85
2.5807-3.25120.26611790.23953394X-RAY DIFFRACTION99
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 12.7649 Å / Origin y: 37.1205 Å / Origin z: 15.0227 Å
111213212223313233
T0.3219 Å2-0.1233 Å20.062 Å2-0.2744 Å2-0.0868 Å2--0.2865 Å2
L2.8235 °2-1.7055 °21.8755 °2-3.2481 °2-1.4713 °2--4.4391 °2
S-0.2713 Å °0.03 Å °0.209 Å °-0.1597 Å °0.0927 Å °-0.2078 Å °0.1787 Å °-0.0097 Å °0.1719 Å °
精密化 TLSグループSelection details: chain A

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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