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万見
- PDB-4wv5: HEAT SHOCK PROTEIN 70 SUBSTRATE BINDING DOMAIN -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4wv5
タイトルHEAT SHOCK PROTEIN 70 SUBSTRATE BINDING DOMAIN
要素Heat shock 70 kDa protein 1A/1B
キーワードCHAPERONE
機能・相同性
機能・相同性情報


: / positive regulation of endoribonuclease activity / denatured protein binding / cellular heat acclimation / death receptor agonist activity / negative regulation of inclusion body assembly / Viral RNP Complexes in the Host Cell Nucleus / positive regulation of nucleotide-binding oligomerization domain containing 2 signaling pathway / : / C3HC4-type RING finger domain binding ...: / positive regulation of endoribonuclease activity / denatured protein binding / cellular heat acclimation / death receptor agonist activity / negative regulation of inclusion body assembly / Viral RNP Complexes in the Host Cell Nucleus / positive regulation of nucleotide-binding oligomerization domain containing 2 signaling pathway / : / C3HC4-type RING finger domain binding / positive regulation of microtubule nucleation / ATP-dependent protein disaggregase activity / misfolded protein binding / regulation of mitotic spindle assembly / negative regulation of mitochondrial outer membrane permeabilization involved in apoptotic signaling pathway / positive regulation of tumor necrosis factor-mediated signaling pathway / transcription regulator inhibitor activity / aggresome / lysosomal transport / cellular response to steroid hormone stimulus / mRNA catabolic process / regulation of protein ubiquitination / chaperone cofactor-dependent protein refolding / HSF1-dependent transactivation / response to unfolded protein / negative regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway in absence of ligand / chaperone-mediated protein complex assembly / Regulation of HSF1-mediated heat shock response / Attenuation phase / cellular response to unfolded protein / negative regulation of endoplasmic reticulum stress-induced intrinsic apoptotic signaling pathway / ATP metabolic process / protein folding chaperone / vesicle-mediated transport / inclusion body / negative regulation of protein ubiquitination / heat shock protein binding / HSP90 chaperone cycle for steroid hormone receptors (SHR) in the presence of ligand / centriole / positive regulation of RNA splicing / positive regulation of erythrocyte differentiation / AUF1 (hnRNP D0) binds and destabilizes mRNA / positive regulation of interleukin-8 production / G protein-coupled receptor binding / ATP-dependent protein folding chaperone / negative regulation of transforming growth factor beta receptor signaling pathway / PKR-mediated signaling / negative regulation of cell growth / histone deacetylase binding / transcription corepressor activity / disordered domain specific binding / unfolded protein binding / positive regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / virus receptor activity / positive regulation of NF-kappaB transcription factor activity / cellular response to heat / cellular response to oxidative stress / protein refolding / vesicle / ficolin-1-rich granule lumen / receptor ligand activity / blood microparticle / protein stabilization / nuclear speck / ribonucleoprotein complex / cadherin binding / negative regulation of cell population proliferation / focal adhesion / signaling receptor binding / centrosome / ubiquitin protein ligase binding / Neutrophil degranulation / positive regulation of gene expression / negative regulation of apoptotic process / perinuclear region of cytoplasm / enzyme binding / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / endoplasmic reticulum / ATP hydrolysis activity / protein-containing complex / mitochondrion / RNA binding / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / nucleoplasm / ATP binding / nucleus / plasma membrane / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Substrate Binding Domain Of DNAk; Chain A, domain 1 / Substrate Binding Domain Of DNAk; Chain A, domain 1 / Heat shock hsp70 proteins family signature 2. / Heat shock hsp70 proteins family signature 1. / Heat shock hsp70 proteins family signature 3. / Heat shock protein 70, conserved site / Heat shock protein 70kD, peptide-binding domain superfamily / Heat shock protein 70 family / Hsp70 protein / Heat shock protein 70kD, C-terminal domain superfamily ...Substrate Binding Domain Of DNAk; Chain A, domain 1 / Substrate Binding Domain Of DNAk; Chain A, domain 1 / Heat shock hsp70 proteins family signature 2. / Heat shock hsp70 proteins family signature 1. / Heat shock hsp70 proteins family signature 3. / Heat shock protein 70, conserved site / Heat shock protein 70kD, peptide-binding domain superfamily / Heat shock protein 70 family / Hsp70 protein / Heat shock protein 70kD, C-terminal domain superfamily / ATPase, nucleotide binding domain / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Heat shock 70 kDa protein 1B / Heat shock 70 kDa protein 1A
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.04 Å
データ登録者Kirby, C. / Stams, T. / Baird, J.
引用ジャーナル: Chem.Biol. / 年: 2015
タイトル: The novolactone natural product disrupts the allosteric regulation of hsp70.
著者: Hassan, A.Q. / Kirby, C.A. / Zhou, W. / Schuhmann, T. / Kityk, R. / Kipp, D.R. / Baird, J. / Chen, J. / Chen, Y. / Chung, F. / Hoepfner, D. / Movva, N.R. / Pagliarini, R. / Petersen, F. / ...著者: Hassan, A.Q. / Kirby, C.A. / Zhou, W. / Schuhmann, T. / Kityk, R. / Kipp, D.R. / Baird, J. / Chen, J. / Chen, Y. / Chung, F. / Hoepfner, D. / Movva, N.R. / Pagliarini, R. / Petersen, F. / Quinn, C. / Quinn, D. / Riedl, R. / Schmitt, E.K. / Schitter, A. / Stams, T. / Studer, C. / Fortin, P.D. / Mayer, M.P. / Sadlish, H.
履歴
登録2014年11月4日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02015年1月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年2月4日Group: Database references
改定 1.22023年9月27日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description / Source and taxonomy
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / citation / database_2 / diffrn_radiation_wavelength / entity_src_gen / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_oper_list
Item: _citation.journal_id_CSD / _database_2.pdbx_DOI ..._citation.journal_id_CSD / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _entity_src_gen.pdbx_alt_source_flag / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Heat shock 70 kDa protein 1A/1B
B: Heat shock 70 kDa protein 1A/1B
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)33,0593
ポリマ－32,9672
非ポリマー921
水2,216123
1
A: Heat shock 70 kDa protein 1A/1B
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)16,5762
ポリマ－16,4841
非ポリマー921
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Heat shock 70 kDa protein 1A/1B


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)16,4841
ポリマ－16,4841
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)44.738, 52.597, 73.246
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 95.77, 90.00
Int Tables number3
Space group name H-MP121

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要素

#1: タンパク質 Heat shock 70 kDa protein 1A/1B / Heat shock 70 kDa protein 1/2 / HSP70.1/HSP70.2


分子量: 16483.518 Da / 分子数: 2 / 断片: unp residues 395-543 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: HSPA1A, HSPA1, HSX70, HSPA1B / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P08107, UniProt: P0DMV8*PLUS
#2: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 123 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.6 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.71 %
結晶化温度: 294 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8
詳細: 11 mg/ml protein in 25mM Tris-HCl, 150 mM NaCl, 1 mM TCEP was mixed 1:1 with reservior solution containing 0.1 M Sodium Acetate, pH 4.5, 2M Ammonium Sulfate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 17-ID / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2012年2月22日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.04→42.65 Å / Num. obs: 20760 / % possible obs: 95.3 % / 冗長度: 3.1 % / Rmerge(I) obs: 0.037 / Net I/σ(I): 19.1
反射 シェル解像度: 2.04→2.15 Å / 冗長度: 2.2 % / Rmerge(I) obs: 0.13 / Mean I/σ(I) obs: 6.3 / % possible all: 75.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
BUSTER2.11.2精密化
PHASER位相決定
XDSデータ削減
SCALAデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4WV7

4wv7


解像度: 2.04→21.54 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.9144 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.8887 / SU R Cruickshank DPI: 0.171 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU R Blow DPI: 0.172 / SU Rfree Blow DPI: 0.153 / SU Rfree Cruickshank DPI: 0.154
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2239 1066 5.15 %RANDOM
Rwork0.1868 ---
obs0.1887 20719 95.3 %-
原子変位パラメータBiso max: 111.22 Å2 / Biso mean: 30.43 Å2 / Biso min: 12.41 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.8202 Å20 Å2-0.7804 Å2
2--8.9803 Å20 Å2
3----10.8005 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.225 Å
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.04→21.54 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2147 0 6 123 2276
Biso mean--49.37 31.6 -
残基数----279
拘束条件
Refine-IDタイプ数Weight
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d7882
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes752
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes2985
X-RAY DIFFRACTIONt_it217220
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion3085
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact24474
LS精密化 シェル解像度: 2.04→2.15 Å / Total num. of bins used: 10
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1992 100 4.2 %
Rwork0.1813 2283 -
all0.1821 2383 -
obs--95.3 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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