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万見
- PDB-4wsi: Crystal Structure of PALS1/Crb complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4wsi
タイトルCrystal Structure of PALS1/Crb complex
要素
  • MAGUK p55 subfamily member 5
  • Protein crumbs
キーワードPEPTIDE BINDING PROTEIN / Supramodule
機能・相同性
機能・相同性情報


liquid clearance, open tracheal system / maintenance of apical/basal cell polarity / dorsal closure, amnioserosa morphology change / cell morphogenesis involved in Malpighian tubule morphogenesis / rhabdomere morphogenesis / nuclear chromosome segregation / assembly of apicomedial cortex actomyosin / Pre-NOTCH Processing in Golgi / NOTCH4 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / Negative regulation of NOTCH4 signaling ...liquid clearance, open tracheal system / maintenance of apical/basal cell polarity / dorsal closure, amnioserosa morphology change / cell morphogenesis involved in Malpighian tubule morphogenesis / rhabdomere morphogenesis / nuclear chromosome segregation / assembly of apicomedial cortex actomyosin / Pre-NOTCH Processing in Golgi / NOTCH4 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / Negative regulation of NOTCH4 signaling / tube morphogenesis / compound eye photoreceptor development / rhabdomere membrane / amnioserosa maintenance / Malpighian tubule morphogenesis / establishment or maintenance of polarity of follicular epithelium / regulation of imaginal disc growth / protein localization to myelin sheath abaxonal region / zonula adherens maintenance / zonula adherens assembly / wing disc dorsal/ventral pattern formation / SARS-CoV-1 targets PDZ proteins in cell-cell junction / subapical complex / open tracheal system development / dorsal closure / compound eye morphogenesis / rhabdomere development / myelin assembly / establishment or maintenance of apical/basal cell polarity / establishment or maintenance of polarity of embryonic epithelium / rhabdomere / trachea development / morphogenesis of an epithelial sheet / apical constriction / Tight junction interactions / SARS-CoV-2 targets PDZ proteins in cell-cell junction / myelin sheath adaxonal region / photoreceptor connecting cilium / regulation of transforming growth factor beta receptor signaling pathway / positive regulation of hippo signaling / lateral loop / negative regulation of organ growth / Schmidt-Lanterman incisure / apicolateral plasma membrane / adherens junction organization / establishment or maintenance of epithelial cell apical/basal polarity / membrane organization / peripheral nervous system myelin maintenance / photoreceptor cell maintenance / apical protein localization / Notch binding / centrosome localization / apical junction complex / spectrin binding / regulation of intracellular protein transport / generation of neurons / establishment or maintenance of cell polarity / central nervous system neuron development / negative regulation of Notch signaling pathway / bicellular tight junction / salivary gland morphogenesis / negative regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / endoplasmic reticulum-Golgi intermediate compartment membrane / protein kinase C binding / protein localization to plasma membrane / adherens junction / cerebral cortex development / spindle / regulation of protein localization / perikaryon / gene expression / protein stabilization / apical plasma membrane / axon / protein domain specific binding / cell division / calcium ion binding / Golgi apparatus / protein-containing complex / extracellular exosome / ATP binding / identical protein binding / nucleus / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
L27-N / MPP5, SH3 domain / L27_N / L27 domain, C-terminal / L27 domain / : / Laminin G domain / domain in receptor targeting proteins Lin-2 and Lin-7 / L27 domain / L27 domain profile. ...L27-N / MPP5, SH3 domain / L27_N / L27 domain, C-terminal / L27 domain / : / Laminin G domain / domain in receptor targeting proteins Lin-2 and Lin-7 / L27 domain / L27 domain profile. / L27 domain superfamily / Laminin G domain / EGF-like, conserved site / Human growth factor-like EGF / Laminin G domain profile. / Laminin G domain / Laminin G domain / Guanylate kinase, conserved site / Guanylate kinase-like signature. / Guanylate kinase-like domain profile. / Guanylate kinase-like domain / Variant SH3 domain / Guanylate kinase/L-type calcium channel beta subunit / Guanylate kinase / Guanylate kinase homologues. / : / Calcium-binding EGF domain / SH3 Domains / PDZ domain / Pdz3 Domain / EGF-like domain / EGF-type aspartate/asparagine hydroxylation site / EGF-like calcium-binding, conserved site / Calcium-binding EGF-like domain signature. / Aspartic acid and asparagine hydroxylation site. / EGF-like calcium-binding domain / Calcium-binding EGF-like domain / Epidermal growth factor-like domain. / EGF-like domain profile. / PDZ domain / Growth factor receptor cysteine-rich domain superfamily / EGF-like domain signature 1. / EGF-like domain signature 2. / EGF-like domain / PDZ domain profile. / Domain present in PSD-95, Dlg, and ZO-1/2. / PDZ domain / PDZ superfamily / Src homology 3 domains / SH3 type barrels. / SH3-like domain superfamily / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3 domain / Concanavalin A-like lectin/glucanase domain superfamily / Roll / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Protein crumbs / Protein PALS1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.95 Å
データ登録者Wei, Z. / Li, Y. / Zhang, M.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2014
タイトル: Structure of Crumbs tail in complex with the PALS1 PDZ-SH3-GK tandem reveals a highly specific assembly mechanism for the apical Crumbs complex.
著者: Li, Y. / Wei, Z. / Yan, Y. / Wan, Q. / Du, Q. / Zhang, M.
履歴
登録2014年10月28日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02014年11月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年2月11日Group: Database references
改定 1.22024年3月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Source and taxonomy
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / citation / database_2 / entity_src_gen / pdbx_struct_oper_list
Item: _citation.journal_id_CSD / _database_2.pdbx_DOI ..._citation.journal_id_CSD / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _entity_src_gen.pdbx_alt_source_flag / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: MAGUK p55 subfamily member 5
B: MAGUK p55 subfamily member 5
X: Protein crumbs
Y: Protein crumbs


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)99,4384
ポリマ－99,4384
非ポリマー00
水36020
1
A: MAGUK p55 subfamily member 5
X: Protein crumbs


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)49,7192
ポリマ－49,7192
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2680 Å2
ΔGint-13 kcal/mol
Surface area20430 Å2
手法PISA
2
B: MAGUK p55 subfamily member 5
Y: Protein crumbs


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)49,7192
ポリマ－49,7192
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2600 Å2
ΔGint-14 kcal/mol
Surface area19760 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)111.928, 111.928, 223.065
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number92
Space group name H-MP41212

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要素

#1: タンパク質 MAGUK p55 subfamily member 5


分子量: 44806.543 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 236-410, 460-675 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: MPP5 / プラスミド: pET32m / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q8N3R9
#2: タンパク質・ペプチド Protein crumbs / 95F


分子量: 4912.500 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 2111-2146 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)
遺伝子: crb, CG6383 / プラスミド: pET32m / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P10040
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 20 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.51 Å3/Da / 溶媒含有率: 64.99 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: 5% PEG3350, 5-10% Tacsimate pH 6.0

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL17U / 波長: 0.98 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2012年11月1日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.98 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.95→50 Å / Num. obs: 30528 / % possible obs: 99.6 % / 冗長度: 11.8 % / Biso Wilson estimate: 90.77 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.083 / Χ2: 1.466 / Net I/av σ(I): 33.892 / Net I/σ(I): 12.1 / Num. measured all: 359841
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / Rejects: _

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2% possible all
2.95-312.70.76114881.097100
3-3.0612.50.62415051.122100
3.06-3.1112.60.53215001.155100
3.11-3.1812.60.42715131.205100
3.18-3.2512.50.3214921.276100
3.25-3.3212.50.24915091.338100
3.32-3.4112.50.20114891.441100
3.41-3.512.50.17115231.466100
3.5-3.612.40.1415311.578100
3.6-3.7212.40.12514911.605100
3.72-3.8512.20.10815281.663100
3.85-412.10.09815001.662100
4-4.1911.70.08615291.828100
4.19-4.4111.20.08215231.7399.9
4.41-4.6810.80.07515341.644100
4.68-5.0410.60.07115431.616100
5.04-5.5510.70.06915581.55199.9
5.55-6.35110.06215631.64699.9
6.35-8110.05416051.46499.9
8-509.40.04816041.34693.1

-
位相決定

位相決定手法: 単波長異常分散

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
Blu-Iceデータ収集
HKL-2000data processing
PHENIX位相決定
Cootモデル構築
PHENIX精密化
PDB_EXTRACT3.15データ抽出
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.95→41.523 Å / FOM work R set: 0.799 / SU ML: 0.34 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 26.01 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.235 1521 5 %
Rwork0.2069 28898 -
obs0.2084 30419 99.25 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 214.94 Å2 / Biso mean: 90.7 Å2 / Biso min: 38.69 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.95→41.523 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6013 0 0 20 6033
Biso mean---67.11 -
残基数----767
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0036141
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.6848333
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.048930
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0031107
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.9862318
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 11

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.95-3.0450.30361330.27722517265097
3.045-3.15380.28071360.259325772713100
3.1538-3.28010.28321370.256126052742100
3.2801-3.42930.30541360.235926062742100
3.4293-3.610.25861380.219326242762100
3.61-3.8360.28341370.219625932730100
3.836-4.13190.22881390.201626242763100
4.1319-4.54730.20691380.17882631276999
4.5473-5.20420.20181400.174526562796100
5.2042-6.55260.25061430.216427232866100
6.5526-41.52740.20921440.20342742288696
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
13.483-1.47962.78781.018-0.71883.51980.2753-0.0116-0.1675-0.1183-0.003-0.00010.19510.3207-0.25120.5175-0.0509-0.09960.6032-0.17840.5242-6.1564.634129.515
23.8314-1.31732.6062.2333-0.58494.36440.1268-0.06060.4994-0.23850.0355-0.5361-0.24830.106-0.20630.4678-0.0810.11970.4565-0.11810.6081-30.086319.119837.4008
32.4993-1.85432.60082.9736-2.21333.2429-0.23750.0073-0.005-0.20480.28880.149-0.2211-0.048-0.04560.90770.0124-0.07260.39270.01180.5469-43.145527.5702-2.773
43.1501-1.30850.39284.1228-1.00052.14150.54650.57350.4105-0.5915-0.0773-0.41480.02050.4831-0.45041.14220.152-0.10630.7469-0.32040.8906-23.38418.5989-11.805
57.69634.76242.17048.0136-3.01954.37080.2077-0.83760.86930.3738-0.5758-0.1632-0.7102-0.10070.36310.73150.0041-0.00920.5429-0.16160.9002-22.250518.700247.5858
62.0052-4.3309-4.36892.55681.28492.76230.0483-0.12790.6329-0.0094-0.10890.3498-0.27330.27340.05120.6340.04320.01250.676-0.24850.7474-7.797114.104934.9389
70.16270.9897-0.19386.0055-1.17690.23040.21230.46370.4768-0.4165-0.15080.0681-0.46080.1378-0.06321.9530.0418-0.22561.09050.0161.2625-28.270913.5987-22.5643
83.0875-6.1306-1.60782.00544.23332.6653-0.02320.3248-0.2624-0.92-0.0949-1.05290.50650.29670.12811.09280.2455-0.00870.68610.00981.0283-35.815227.681-10.5377
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 244 through 468 )A0
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 469 through 675 )A0
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'B' and (resid 252 through 468 )B0
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'B' and (resid 469 through 675 )B0
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'X' and (resid 2129 through 2136 )X0
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'X' and (resid 2137 through 2146 )X0
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'Y' and (resid 2129 through 2136 )Y0
8X-RAY DIFFRACTION8chain 'Y' and (resid 2137 through 2146 )Y0

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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