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- PDB-4wph: Crystal structure of USP7 ubiquitin-like domains in compact confo... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4wph
タイトルCrystal structure of USP7 ubiquitin-like domains in compact conformation
要素
  • ICP0
  • Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 7
キーワードHYDROLASE / deubiquitinating (DUB) enzyme / ubiquitin-like (Ubl) domains / ICP0 binding site / HAUSP
機能・相同性
機能・相同性情報


symbiont-mediated perturbation of host exit from mitosis / release from viral latency / regulation of telomere capping / regulation of establishment of protein localization to telomere / viral tegument / monoubiquitinated protein deubiquitination / regulation of retrograde transport, endosome to Golgi / deubiquitinase activity / DNA alkylation repair / response to type I interferon ...symbiont-mediated perturbation of host exit from mitosis / release from viral latency / regulation of telomere capping / regulation of establishment of protein localization to telomere / viral tegument / monoubiquitinated protein deubiquitination / regulation of retrograde transport, endosome to Golgi / deubiquitinase activity / DNA alkylation repair / response to type I interferon / regulation of DNA-binding transcription factor activity / K48-linked deubiquitinase activity / symbiont-mediated disruption of host cell PML body / negative regulation of NF-kappaB transcription factor activity / negative regulation of gene expression via chromosomal CpG island methylation / protein deubiquitination / negative regulation of gluconeogenesis / Regulation of PTEN localization / Synthesis of active ubiquitin: roles of E1 and E2 enzymes / negative regulation of TORC1 signaling / transcription-coupled nucleotide-excision repair / negative regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / regulation of signal transduction by p53 class mediator / Transcription-Coupled Nucleotide Excision Repair (TC-NER) / Formation of TC-NER Pre-Incision Complex / regulation of circadian rhythm / PML body / RING-type E3 ubiquitin transferase / regulation of protein stability / Dual incision in TC-NER / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in TC-NER / protein polyubiquitination / Regulation of TP53 Degradation / ubiquitin-protein transferase activity / positive regulation of protein catabolic process / ubiquitin protein ligase activity / p53 binding / rhythmic process / chromosome / symbiont-mediated suppression of host cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway via inhibition of IRF3 activity / symbiont-mediated perturbation of host ubiquitin-like protein modification / ubiquitinyl hydrolase 1 / cysteine-type deubiquitinase activity / host cell cytoplasm / Ub-specific processing proteases / protein ubiquitination / protein stabilization / nuclear body / symbiont-mediated suppression of host type I interferon-mediated signaling pathway / cysteine-type endopeptidase activity / host cell nucleus / protein-containing complex / proteolysis / DNA binding / zinc ion binding / nucleoplasm / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 7, ICP0-binding domain / ICP0-binding domain of Ubiquitin-specific protease 7 / Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase, C-terminal / Ubiquitin-specific protease C-terminal / MATH domain / : / MATH/TRAF domain / MATH/TRAF domain profile. / meprin and TRAF homology / TRAF-like ...Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 7, ICP0-binding domain / ICP0-binding domain of Ubiquitin-specific protease 7 / Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase, C-terminal / Ubiquitin-specific protease C-terminal / MATH domain / : / MATH/TRAF domain / MATH/TRAF domain profile. / meprin and TRAF homology / TRAF-like / Ubiquitin specific protease (USP) domain signature 2. / Ubiquitin specific protease (USP) domain signature 1. / Ubiquitin specific protease, conserved site / Peptidase C19, ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase / Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase / Ubiquitin specific protease domain / Ubiquitin specific protease (USP) domain profile. / Zinc finger, C3HC4 RING-type / Zinc finger, C3HC4 type (RING finger) / Zinc finger, RING-type, conserved site / Zinc finger RING-type signature. / Phosphatidylinositol 3-kinase Catalytic Subunit; Chain A, domain 1 / Ring finger / Papain-like cysteine peptidase superfamily / Zinc finger RING-type profile. / Zinc finger, RING-type / Ubiquitin-like (UB roll) / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / Roll / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
E3 ubiquitin-protein ligase ICP0 / Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 7
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Herpes simplex virus (ヘルペスウイルス)
手法X線回折 / 解像度: 2.92 Å
データ登録者Pfoh, R. / Lacdao, I. / Saridakis, V.
資金援助 カナダ, 1件
組織認可番号国
Canadian Institutes of Health Research (CIHR)106583 カナダ
引用ジャーナル: Plos Pathog. / 年: 2015
タイトル: Crystal Structure of USP7 Ubiquitin-like Domains with an ICP0 Peptide Reveals a Novel Mechanism Used by Viral and Cellular Proteins to Target USP7.
著者: Pfoh, R. / Lacdao, I.K. / Georges, A.A. / Capar, A. / Zheng, H. / Frappier, L. / Saridakis, V.
履歴
登録2014年10月18日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02015年6月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年9月27日Group: Author supporting evidence / Derived calculations ...Author supporting evidence / Derived calculations / Other / Source and taxonomy
カテゴリ: entity_src_gen / pdbx_audit_support ...entity_src_gen / pdbx_audit_support / pdbx_database_status / pdbx_entity_src_syn / pdbx_struct_oper_list
Item: _entity_src_gen.pdbx_alt_source_flag / _pdbx_audit_support.funding_organization ..._entity_src_gen.pdbx_alt_source_flag / _pdbx_audit_support.funding_organization / _pdbx_database_status.pdb_format_compatible / _pdbx_entity_src_syn.pdbx_alt_source_flag / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.22020年1月8日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.32023年12月27日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / refine_hist / struct_ncs_dom_lim
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _refine_hist.number_atoms_total / _refine_hist.pdbx_number_atoms_nucleic_acid / _refine_hist.pdbx_number_atoms_protein / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 7
B: Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 7
C: ICP0
D: ICP0
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)90,4508
ポリマ－90,3084
非ポリマー1424
水70339
1
A: Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 7
D: ICP0
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)45,2605
ポリマ－45,1542
非ポリマー1063
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1630 Å2
ΔGint-19 kcal/mol
Surface area20490 Å2
手法PISA
2
B: Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 7
C: ICP0
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)45,1903
ポリマ－45,1542
非ポリマー351
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1360 Å2
ΔGint-9 kcal/mol
Surface area19340 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)92.336, 92.336, 190.283
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number154
Space group name H-MP3221
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B

NCSドメイン領域:

Component-ID: _ / Ens-ID: 1 / Beg auth comp-ID: ARG / Beg label comp-ID: ARG / End auth comp-ID: GLN / End label comp-ID: GLN / Refine code: _ / Auth seq-ID: 543 - 880 / Label seq-ID: 30 - 367

Dom-IDAuth asym-IDLabel asym-ID
1AA
2BB

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要素

#1: タンパク質 Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 7 / Deubiquitinating enzyme 7 / Herpesvirus-associated ubiquitin-specific protease / Ubiquitin ...Deubiquitinating enzyme 7 / Herpesvirus-associated ubiquitin-specific protease / Ubiquitin thioesterase 7 / Ubiquitin-specific-processing protease 7


分子量: 43838.535 Da / 分子数: 2 / 断片: ubiquitin-like domain (UNP residues 535-888) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: USP7, HAUSP / プラスミド: p15TV-L / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)mgk / 参照: UniProt: Q93009, ubiquitinyl hydrolase 1
#2: タンパク質・ペプチド ICP0


分子量: 1315.594 Da / 分子数: 2 / 断片: USP7 binding sequence / 由来タイプ: 合成
由来: (合成) Herpes simplex virus (type 1 / strain 17) (ヘルペスウイルス)
参照: UniProt: P08393*PLUS
#3: 化合物
ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 39 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.59 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.56 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6 / 詳細: PEG 3000, sodium citrate, L-proline

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-007 / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU SATURN 944+ / 検出器: CCD / 日付: 2011年9月30日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.92→30.6 Å / Num. obs: 21012 / % possible obs: 99.5 % / 冗長度: 1.86 % / Net I/σ(I): 22.19
反射 シェル解像度: 2.92→3.02 Å / 冗長度: 1.9 % / Mean I/σ(I) obs: 4 / % possible all: 100

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
REFMAC5.7.0029精密化
PDB_EXTRACT3.15データ抽出
精密化解像度: 2.92→30 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.92 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.893 / WRfactor Rfree: 0.2422 / WRfactor Rwork: 0.2153 / FOM work R set: 0.8089 / SU B: 39.065 / SU ML: 0.319 / SU R Cruickshank DPI: 0.373 / SU Rfree: 0.4123 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R Free: 0.412 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : WITH TLS ADDED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2619 1039 5 %RANDOM
Rwork0.2328 19939 --
obs0.2342 19939 99.48 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso max: 209.61 Å2 / Biso mean: 76.499 Å2 / Biso min: 24.6 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.41 Å2-0.41 Å20 Å2
2---0.41 Å20 Å2
3---1.34 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.92→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5519 0 4 39 5562
Biso mean--84.19 48.5 -
残基数----682
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0090.0195653
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0030.025376
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.291.9717627
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.856312372
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.0375677
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg38.08624.371286
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.954151030
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg19.3091542
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0670.2826
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.0216362
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0030.021300
Refine LS restraints NCS

Ens-ID: 1 / 数: 18948 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / タイプ: interatomic distance / Rms dev position: 0.09 Å / Weight position: 0.05

Dom-IDAuth asym-ID
1A
2B
LS精密化 シェル解像度: 2.92→2.995 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.37 70 -
Rwork0.424 1447 -
all-1517 -
obs--99.87 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.04750.06920.0990.79030.0650.5052-0.0271-0.04610.0203-0.1228-0.0411-0.1482-0.04550.08870.06820.29990.22240.10790.31260.04830.089325.726-0.392-25.229
20.60130.06380.17120.3621-0.0930.08620.1261-0.098-0.0311-0.0489-0.1196-0.00850.03510.0032-0.00640.42920.2990.10010.35130.11110.03821.898-26.118-8.617
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A540 - 2120
2X-RAY DIFFRACTION1D618 - 626
3X-RAY DIFFRACTION2B543 - 2117
4X-RAY DIFFRACTION2C617 - 626

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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