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万見
- PDB-4wol: Crystal Structure of the DAP12 transmembrane domain in lipidic cu... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4wol
タイトルCrystal Structure of the DAP12 transmembrane domain in lipidic cubic phase
要素TYRO protein tyrosine kinase-binding protein
キーワードSIGNALING PROTEIN / alpha-helix transmembrane signalling
機能・相同性
機能・相同性情報


myeloid leukocyte activation / stimulatory killer cell immunoglobulin-like receptor signaling pathway / positive regulation of receptor localization to synapse / positive regulation of macrophage fusion / positive regulation of osteoclast development / microglial cell activation involved in immune response / positive regulation of natural killer cell activation / negative regulation of transforming growth factor beta1 production / Other semaphorin interactions / positive regulation of microglial cell mediated cytotoxicity ...myeloid leukocyte activation / stimulatory killer cell immunoglobulin-like receptor signaling pathway / positive regulation of receptor localization to synapse / positive regulation of macrophage fusion / positive regulation of osteoclast development / microglial cell activation involved in immune response / positive regulation of natural killer cell activation / negative regulation of transforming growth factor beta1 production / Other semaphorin interactions / positive regulation of microglial cell mediated cytotoxicity / neutrophil activation involved in immune response / positive regulation of protein localization to cell surface / apoptotic cell clearance / Signal regulatory protein family interactions / negative regulation of type I interferon production / negative regulation of interleukin-10 production / negative regulation of B cell proliferation / stimulatory C-type lectin receptor signaling pathway / negative regulation of long-term synaptic potentiation / response to axon injury / cellular defense response / forebrain development / osteoclast differentiation / positive regulation of superoxide anion generation / secretory granule membrane / positive regulation of interleukin-1 beta production / DAP12 interactions / positive regulation of interleukin-6 production / positive regulation of tumor necrosis factor production / Immunoregulatory interactions between a Lymphoid and a non-Lymphoid cell / DAP12 signaling / actin cytoskeleton organization / molecular adaptor activity / protein stabilization / intracellular signal transduction / signaling receptor binding / Neutrophil degranulation / positive regulation of gene expression / cell surface / signal transduction / protein homodimerization activity / identical protein binding / membrane / metal ion binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
TYRO protein tyrosine kinase-binding protein
類似検索 - ドメイン・相同性
: / (2R)-2,3-dihydroxypropyl (9Z)-octadec-9-enoate / TYRO protein tyrosine kinase-binding protein
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.77 Å
データ登録者Call, M.J. / Call, M.E. / Knoblich, K.
資金援助 オーストラリア, 3件
組織認可番号国
National Health and Medical Research Council (NHMRC, Australia)GNT1011352 オーストラリア
veskiVIF12 オーストラリア
Australian Research Council (ARC)DP110104369, FT120100145 オーストラリア
引用ジャーナル: Cell Rep / 年: 2015
タイトル: Transmembrane Complexes of DAP12 Crystallized in Lipid Membranes Provide Insights into Control of Oligomerization in Immunoreceptor Assembly.
著者: Knoblich, K. / Park, S. / Lutfi, M. / van 't Hag, L. / Conn, C.E. / Seabrook, S.A. / Newman, J. / Czabotar, P.E. / Im, W. / Call, M.E. / Call, M.J.
履歴
登録2014年10月16日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02015年6月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年6月10日Group: Database references
改定 1.22017年8月23日Group: Data collection / Derived calculations ...Data collection / Derived calculations / Refinement description / Source and taxonomy
カテゴリ: diffrn_detector / diffrn_source ...diffrn_detector / diffrn_source / entity_src_gen / pdbx_struct_oper_list / software
Item: _diffrn_detector.detector / _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site ..._diffrn_detector.detector / _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site / _entity_src_gen.pdbx_alt_source_flag / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation / _software.version
改定 1.32017年9月27日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.42020年1月1日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.52023年9月27日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: TYRO protein tyrosine kinase-binding protein
B: TYRO protein tyrosine kinase-binding protein
C: TYRO protein tyrosine kinase-binding protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)11,4588
ポリマ－9,9933
非ポリマー1,4655
水64936
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2970 Å2
ΔGint-32 kcal/mol
Surface area6660 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)20.775, 35.709, 101.070
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質・ペプチド TYRO protein tyrosine kinase-binding protein / DNAX-activation protein 12 / Killer-activating receptor-associated protein / KAR-associated protein


分子量: 3331.042 Da / 分子数: 3 / 断片: UNP residues 35-67 / 変異: M21V / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TYROBP, DAP12, KARAP / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: O43914
#2: 化合物 ChemComp-K / POTASSIUM ION / カリウムカチオン


分子量: 39.098 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: K
#3: 化合物
ChemComp-OLC / (2R)-2,3-dihydroxypropyl (9Z)-octadec-9-enoate / 1-Oleoyl-R-glycerol / L-グリセロ-ル3-オレア-ト


分子量: 356.540 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H40O4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 36 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.88 Å3/Da / 溶媒含有率: 34.43 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 脂質キュービック相法 / 詳細: 12.4% w/v PEG 3350, 0.149 M potassium thiocyanate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Australian Synchrotron / ビームライン: MX2 / 波長: 0.9537 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2014年2月20日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9537 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.77→33.67 Å / Num. obs: 7502 / % possible obs: 95.47 % / 冗長度: 13 % / Rmerge(I) obs: 0.1357 / Net I/σ(I): 22.26

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解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: 1.9_1692 / 分類: 精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1AFO

1afo


解像度: 1.77→33.669 Å / SU ML: 0.18 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 25.06 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2228 739 9.98 %1
Rwork0.1833 ---
obs0.1873 7407 94.26 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.77→33.669 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数665 0 101 36 802
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.007767
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.91020
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.543286
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.036137
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005116
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.7701-1.90670.29221440.271303X-RAY DIFFRACTION95
1.9067-2.09860.28091320.23581176X-RAY DIFFRACTION85
2.0986-2.40220.28081390.2141279X-RAY DIFFRACTION93
2.4022-3.02620.19481590.16931425X-RAY DIFFRACTION100
3.0262-33.67540.19471650.15361485X-RAY DIFFRACTION99
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
13.6751.7911-3.77540.8727-1.81455.9069-0.0229-0.5975-0.46150.61360.08020.39530.3558-0.1844-0.02060.78870.08810.04820.32920.16790.340918.801216.974674.1459
21.43930.46890.75661.75640.24372.06220.01030.0514-0.0146-0.04250.16250.0022-0.11090.0688-0.13130.1041-0.0020.01180.1180.00250.168815.747215.282647.8214
34.5094-2.2663-0.53021.18610.01751.37850.0097-0.04860.51390.18680.0849-0.0742-1.48060.6782-0.09810.8917-0.02990.11640.54770.06460.20499.965314.751473.4573
41.6745-0.4683-0.2721.4941-0.45621.3710.00230.0838-0.0506-0.00390.02270.0806-0.02550.0802-0.06820.1094-0.0114-0.0050.0924-0.00780.15865.218313.869950.6473
56.2906-1.78884.028924.392.00010.03920.2268-0.08720.00680.1398-0.39460.590.8605-0.17970.6023-0.0076-0.26030.74440.00090.259912.267821.559671.0064
61.79080.1416-1.78680.99240.61983.84380.1251-0.0540.1857-0.04620.1723-0.0151-0.36150.0516-0.24390.14460.014-0.00480.1320.0180.15069.556922.990649.417
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 8 through 12 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 13 through 40 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'B' and (resid 8 through 12 )
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'B' and (resid 13 through 40 )
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'C' and (resid 11 through 12 )
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'C' and (resid 13 through 40 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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