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- PDB-4woe: The duplicated taurocyamine kinase from Schistosoma mansoni with ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4woe
タイトルThe duplicated taurocyamine kinase from Schistosoma mansoni with bound transition state analog (TSA) components
要素Taurocyamine kinase
キーワードTRANSFERASE / duplicated / substrate specificity / transition state
機能・相同性
機能・相同性情報


taurocyamine kinase / taurocyamine kinase activity / phosphocreatine biosynthetic process / creatine kinase activity / oxidoreductase activity / extracellular space / ATP binding / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Transferase Creatine Kinase; Chain A, domain 1 / ATP:guanido phosphotransferase, N-terminal domain / ATP:guanido phosphotransferase, N-terminal / ATP:guanido phosphotransferase, N-terminal domain superfamily / ATP:guanido phosphotransferase, N-terminal domain / Phosphagen kinase N-terminal domain profile. / ATP:guanido phosphotransferase active site / Phosphagen kinase active site signature. / ATP:guanido phosphotransferase / ATP:guanido phosphotransferase, catalytic domain ...Transferase Creatine Kinase; Chain A, domain 1 / ATP:guanido phosphotransferase, N-terminal domain / ATP:guanido phosphotransferase, N-terminal / ATP:guanido phosphotransferase, N-terminal domain superfamily / ATP:guanido phosphotransferase, N-terminal domain / Phosphagen kinase N-terminal domain profile. / ATP:guanido phosphotransferase active site / Phosphagen kinase active site signature. / ATP:guanido phosphotransferase / ATP:guanido phosphotransferase, catalytic domain / ATP:guanido phosphotransferase, C-terminal catalytic domain / Phosphagen kinase C-terminal domain profile. / Glutamine synthetase/guanido kinase, catalytic domain / Creatine Kinase; Chain A, domain 2 / Glutamine synthetase/guanido kinase, catalytic domain / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Taurocyamine / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / NITRATE ION / Taurocyamine kinase
類似検索 - 構成要素
生物種Schistosoma mansoni (マンソン住血吸虫)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Merceron, R. / Awama, A. / Montserret, R. / Marcillat, O. / Gouet, P.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2015
タイトル: The Substrate-free and -bound Crystal Structures of the Duplicated Taurocyamine Kinase from the Human Parasite Schistosoma mansoni.
著者: Merceron, R. / Awama, A.M. / Montserret, R. / Marcillat, O. / Gouet, P.
履歴
登録2014年10月15日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBE
改定 1.02015年4月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年5月27日Group: Database references
改定 1.22024年1月10日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Taurocyamine kinase
B: Taurocyamine kinase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)163,42015
ポリマ－160,8452
非ポリマー2,57413
水13,313739
1
A: Taurocyamine kinase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)81,7849
ポリマ－80,4231
非ポリマー1,3618
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Taurocyamine kinase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)81,6366
ポリマ－80,4231
非ポリマー1,2135
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)107.695, 122.220, 63.060
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 108.06, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

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タンパク質 , 1種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Taurocyamine kinase / ATP:guanidino kinase Smc74 / ATP:guanidino phosphotransferase / SmGK


分子量: 80422.703 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 31-746 / 変異: A11V D235G I237T D493G / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Schistosoma mansoni (マンソン住血吸虫)
遺伝子: Smp_194770 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P16641, taurocyamine kinase

-
非ポリマー , 5種, 752分子

#2: 化合物
ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP


分子量: 427.201 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM
#3: 化合物
ChemComp-3S5 / Taurocyamine / 2-carbamimidamidoethanesulfonic acid / タウロシアミン


分子量: 167.187 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H9N3O3S
#4: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#5: 化合物 ChemComp-NO3 / NITRATE ION


分子量: 62.005 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: NO3
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 739 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.45 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.86 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.4
詳細: 200 mM ammonium tartrate dibasic pH 5.4, 20% (w/v) polyethylene glycol 3350, 20% (v/v) ethylene glycol
PH範囲: 5.4 - 5.6

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID23-2 / 波長: 0.87 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 2M / 検出器: PIXEL / 日付: 2014年6月18日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.87 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→50 Å / Num. all: 68919 / Num. obs: 67921 / % possible obs: 98.6 % / 冗長度: 3.2 % / Rsym value: 0.128 / Net I/σ(I): 7.18
反射 シェル解像度: 2.3→2.36 Å / 冗長度: 2.9 % / Mean I/σ(I) obs: 2.26 / Rsym value: 0.442 / % possible all: 96.4

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(phenix.refine: 1.9_1692)精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4WO8

4wo8


解像度: 2.3→46.74 Å / SU ML: 0.3 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 27.02 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2564 3394 5 %Random selection
Rwork0.1855 ---
obs0.1891 67921 98.56 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→46.74 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数11154 0 159 739 12052
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00911537
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.21115585
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.3814343
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0431702
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0051996
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.3-2.33290.35841360.24712591X-RAY DIFFRACTION95
2.3329-2.36770.29291380.23132632X-RAY DIFFRACTION98
2.3677-2.40470.33151440.21822719X-RAY DIFFRACTION100
2.4047-2.44410.26351420.20042698X-RAY DIFFRACTION100
2.4441-2.48620.26631410.20232697X-RAY DIFFRACTION100
2.4862-2.53150.30291450.19312745X-RAY DIFFRACTION100
2.5315-2.58010.29881410.19662677X-RAY DIFFRACTION100
2.5801-2.63280.30311430.19052723X-RAY DIFFRACTION100
2.6328-2.690.26711410.1892684X-RAY DIFFRACTION100
2.69-2.75260.29281450.19492742X-RAY DIFFRACTION100
2.7526-2.82140.29621410.19512693X-RAY DIFFRACTION100
2.8214-2.89770.26761420.19982683X-RAY DIFFRACTION100
2.8977-2.9830.26091440.18992735X-RAY DIFFRACTION99
2.983-3.07920.28291410.18932677X-RAY DIFFRACTION99
3.0792-3.18930.25721430.19492722X-RAY DIFFRACTION99
3.1893-3.31690.28871420.18642708X-RAY DIFFRACTION99
3.3169-3.46780.23381420.182689X-RAY DIFFRACTION99
3.4678-3.65060.21491390.1722647X-RAY DIFFRACTION98
3.6506-3.87920.24931400.16712647X-RAY DIFFRACTION97
3.8792-4.17860.22751420.1622697X-RAY DIFFRACTION98
4.1786-4.59870.1951390.15292660X-RAY DIFFRACTION97
4.5987-5.26340.20371410.16092671X-RAY DIFFRACTION97
5.2634-6.62830.24411420.19982687X-RAY DIFFRACTION98
6.6283-46.74980.25761400.19642659X-RAY DIFFRACTION95

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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