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- PDB-4wjo: Crystal Structure of SUMO1 in complex with PML -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4wjo
タイトルCrystal Structure of SUMO1 in complex with PML
要素
  • Protein PML
  • Small ubiquitin-related modifier 1
キーワードprotein binding/signaling protein / SUMO1 / PML / SUMO Interaction Motif / PhosphoSIM / protein binding-signaling protein complex
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of calcium ion transport into cytosol / ubiquitin-like protein ligase activity / negative regulation of translation in response to oxidative stress / positive regulation of protein localization to chromosome, telomeric region / negative regulation of potassium ion transmembrane transporter activity / protein localization to nuclear pore / suppression of viral release by host / : / SUMOylation of nuclear envelope proteins / SUMO is proteolytically processed ...regulation of calcium ion transport into cytosol / ubiquitin-like protein ligase activity / negative regulation of translation in response to oxidative stress / positive regulation of protein localization to chromosome, telomeric region / negative regulation of potassium ion transmembrane transporter activity / protein localization to nuclear pore / suppression of viral release by host / : / SUMOylation of nuclear envelope proteins / SUMO is proteolytically processed / Negative regulation of activity of TFAP2 (AP-2) family transcription factors / SUMO is conjugated to E1 (UBA2:SAE1) / negative regulation of delayed rectifier potassium channel activity / PML body organization / negative regulation of DNA binding / SUMO is transferred from E1 to E2 (UBE2I, UBC9) / negative regulation of action potential / nuclear stress granule / SUMO binding / small protein activating enzyme binding / fibroblast migration / positive regulation of apoptotic process involved in mammary gland involution / SMAD protein signal transduction / SUMOylation of DNA methylation proteins / SUMOylation of immune response proteins / myeloid cell differentiation / XY body / SUMOylation of SUMOylation proteins / protein-containing complex localization / maintenance of protein location in nucleus / regulation of calcium ion transmembrane transport / regulation of double-strand break repair / endoplasmic reticulum calcium ion homeostasis / Maturation of nucleoprotein / SUMOylation of RNA binding proteins / branching involved in mammary gland duct morphogenesis / oncogene-induced cell senescence / Regulation of RUNX1 Expression and Activity / negative regulation of mitotic cell cycle / 転移酵素; アシル基を移すもの; アミノアシル基を移すもの / regulation of cardiac muscle cell contraction / SUMO transferase activity / positive regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway / Postmitotic nuclear pore complex (NPC) reformation / cobalt ion binding / Maturation of nucleoprotein / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to oxidative stress / negative regulation of interleukin-1 beta production / negative regulation of protein import into nucleus / SUMOylation of ubiquitinylation proteins / ubiquitin-specific protease binding / entrainment of circadian clock by photoperiod / transcription factor binding / SMAD binding / negative regulation of telomere maintenance via telomerase / positive regulation of telomere maintenance / cellular response to cadmium ion / ubiquitin-like protein ligase binding / roof of mouth development / SUMOylation of transcription factors / SUMOylation of DNA replication proteins / protein sumoylation / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to endoplasmic reticulum stress / negative regulation of ubiquitin-dependent protein catabolic process / positive regulation of signal transduction by p53 class mediator / cell fate commitment / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to DNA damage by p53 class mediator / potassium channel regulator activity / Regulation of IFNG signaling / postsynaptic cytosol / nuclear pore / transporter activator activity / protein targeting / negative regulation of DNA-binding transcription factor activity / regulation of cell adhesion / SUMOylation of DNA damage response and repair proteins / retinoic acid receptor signaling pathway / response to UV / Regulation of PTEN localization / presynaptic cytosol / Regulation of TP53 Activity through Acetylation / extrinsic apoptotic signaling pathway / positive regulation of defense response to virus by host / response to cytokine / Transcriptional and post-translational regulation of MITF-M expression and activity / cellular response to interleukin-4 / transforming growth factor beta receptor signaling pathway / SUMOylation of transcription cofactors / negative regulation of angiogenesis / SUMOylation of chromatin organization proteins / cellular response to leukemia inhibitory factor / response to gamma radiation / DNA damage response, signal transduction by p53 class mediator / SUMOylation of intracellular receptors / positive regulation of protein-containing complex assembly / circadian regulation of gene expression / protein tag activity / Formation of Incision Complex in GG-NER / regulation of circadian rhythm / negative regulation of cell growth
類似検索 - 分子機能
Protein of unknown function DUF3583 / PML-like, coiled-coil / PML, C-terminal domain / : / ANCHR-like B-box zinc-binding domain / Small ubiquitin-related modifier 1, Ubl domain / Rad60/SUMO-like domain / Ubiquitin-2 like Rad60 SUMO-like / B-Box-type zinc finger / B-box-type zinc finger ...Protein of unknown function DUF3583 / PML-like, coiled-coil / PML, C-terminal domain / : / ANCHR-like B-box zinc-binding domain / Small ubiquitin-related modifier 1, Ubl domain / Rad60/SUMO-like domain / Ubiquitin-2 like Rad60 SUMO-like / B-Box-type zinc finger / B-box-type zinc finger / Zinc finger B-box type profile. / Zinc finger, C3HC4 RING-type / Zinc finger, C3HC4 type (RING finger) / Zinc finger, RING-type, conserved site / Zinc finger RING-type signature. / Phosphatidylinositol 3-kinase Catalytic Subunit; Chain A, domain 1 / Ring finger / Zinc finger RING-type profile. / Zinc finger, RING-type / Ubiquitin-like (UB roll) / Ubiquitin homologues / Ubiquitin domain profile. / Ubiquitin-like domain / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / Ubiquitin-like domain superfamily / Roll / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Protein PML / Small ubiquitin-related modifier 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.46 Å
データ登録者Cappadocia, L. / Mascle, X.H. / Bourdeau, V. / Tremblay-Belzile, S. / Chaker-Margot, M. / Lussier-Price, M. / Wada, J. / Sakaguchi, K. / Aubry, M. / Ferbeyre, G. / Omichinski, J.G.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2015
タイトル: Structural and Functional Characterization of the Phosphorylation-Dependent Interaction between PML and SUMO1.
著者: Cappadocia, L. / Mascle, X.H. / Bourdeau, V. / Tremblay-Belzile, S. / Chaker-Margot, M. / Lussier-Price, M. / Wada, J. / Sakaguchi, K. / Aubry, M. / Ferbeyre, G. / Omichinski, J.G.
履歴
登録2014年10月1日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年12月31日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年1月14日Group: Database references
改定 1.22017年11月22日Group: Database references / Derived calculations ...Database references / Derived calculations / Other / Refinement description / Source and taxonomy / Structure summary
カテゴリ: citation / entity_src_gen ...citation / entity_src_gen / pdbx_database_status / pdbx_struct_oper_list / software / struct_keywords
Item: _citation.journal_id_CSD / _entity_src_gen.pdbx_alt_source_flag ..._citation.journal_id_CSD / _entity_src_gen.pdbx_alt_source_flag / _pdbx_database_status.pdb_format_compatible / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation / _software.classification / _struct_keywords.text
改定 1.32023年9月27日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / refine_hist
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _refine_hist.number_atoms_total / _refine_hist.pdbx_number_atoms_nucleic_acid / _refine_hist.pdbx_number_atoms_protein

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Small ubiquitin-related modifier 1
B: Protein PML


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)12,5042
ポリマ－12,5042
非ポリマー00
水2,666148
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)38.388, 47.253, 63.908
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Small ubiquitin-related modifier 1 / SUMO-1 / GAP-modifying protein 1 / GMP1 / SMT3 homolog 3 / Sentrin / Ubiquitin-homology domain ...SUMO-1 / GAP-modifying protein 1 / GMP1 / SMT3 homolog 3 / Sentrin / Ubiquitin-homology domain protein PIC1 / Ubiquitin-like protein SMT3C / Smt3C / Ubiquitin-like protein UBL1


分子量: 9526.771 Da / 分子数: 1 / 断片: SUMO1, unp residues 17-97 / 変異: C52A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SUMO1, SMT3C, SMT3H3, UBL1, OK/SW-cl.43 / プラスミド: pGEX2T / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): TOPP2 / 参照: UniProt: P63165
#2: タンパク質・ペプチド Protein PML / Promyelocytic leukemia protein / RING finger protein 71 / Tripartite motif-containing protein 19


分子量: 2976.985 Da / 分子数: 1 / 断片: PML, unp residues 547-573 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PML, MYL, PP8675, RNF71, TRIM19 / プラスミド: pGEX2T / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): TOPP2 / 参照: UniProt: P29590
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 148 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.31 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.8 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 100mM sodium cacodylate pH6.5, 16% PEG3350, 10mM calcium chloride

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X29A / 波長: 0.98 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2012年10月11日
放射モノクロメーター: DOUBLE CRYSTAL MONOCHROMATOR / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.98 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.46→50 Å / Num. obs: 20770 / % possible obs: 99.2 % / 冗長度: 6.8 % / Biso Wilson estimate: 14.96 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.092 / Net I/σ(I): 11.6
反射 シェル解像度: 1.46→1.54 Å / 冗長度: 5.6 % / Rmerge(I) obs: 0.597 / Mean I/σ(I) obs: 2.7 / % possible all: 95.4

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CBASSデータ収集
XDSデータスケーリング
XDSデータ削減
SCALAデータスケーリング
Cootモデル構築
PHENIX位相決定
PDB_EXTRACT3.14データ抽出
PHENIX(phenix.refine: dev_1555)精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2UYZ

2uyz


解像度: 1.46→26.47 Å / FOM work R set: 0.8933 / SU ML: 0.11 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 16.94 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1838 1037 5 %Random selection
Rwork0.1566 19683 --
obs0.158 20720 99.02 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 101.03 Å2 / Biso mean: 21.56 Å2 / Biso min: 8.82 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.46→26.47 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数752 0 0 148 900
Biso mean---36.15 -
残基数----92
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.01761
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.3631016
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.08110
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006132
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.97298
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 7

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.4577-1.53460.22931390.21612644278394
1.5346-1.63070.1791460.170927662912100
1.6307-1.75660.19331470.159227982945100
1.7566-1.93330.16551480.157828052953100
1.9333-2.2130.16341490.145928292978100
2.213-2.78760.17911510.154528663017100
2.7876-26.47420.19411570.152829753132100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.1592-0.1020.37981.21310.29330.58760.0466-0.04-0.0607-0.0037-0.04440.00150.02640.0295-0.00250.09840.0018-0.00110.0967-0.00070.0975-0.91887.3458-6.7601
20.0426-0.03010.00940.1-0.07660.29070.0648-0.2679-0.01620.1121-0.0052-0.121-0.16690.1011-0.00350.1241-0.0076-0.00550.1573-0.01210.12386.724317.0659-5.2075
30.06870.0658-0.03070.12220.00990.044-0.0613-0.0010.04620.04070.01910.4133-0.0787-0.17940.00130.2075-0.0150.03420.2037-0.02770.220829.9626-4.3277-15.4515
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1( CHAIN A AND RESID 18:94 )A18 - 94
2X-RAY DIFFRACTION2( CHAIN B AND RESID 7:15 )B7 - 15
3X-RAY DIFFRACTION3( CHAIN B AND RESID 24:29 )B24 - 29

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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