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- PDB-4wj3: Crystal structure of the asparagine transamidosome from Pseudomon... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4wj3
タイトルCrystal structure of the asparagine transamidosome from Pseudomonas aeruginosa
要素
  • 76mer-tRNA
  • Aspartate--tRNA(Asp/Asn) ligase
  • Aspartyl/glutamyl-tRNA(Asn/Gln) amidotransferase subunit B
  • Glutamyl-tRNA(Gln) amidotransferase subunit A
  • Glutamyl-tRNA(Gln) amidotransferase subunit C
キーワードLIGASE/RNA / transamidosome / aminoacyl-tRNA synthetase / GatCAB / tRNA / LIGASE-RNA complex
機能・相同性
機能・相同性情報


aspartate-tRNAAsn ligase / aspartate-tRNA(Asn) ligase activity / asparaginyl-tRNA synthase (glutamine-hydrolyzing) activity / glutaminyl-tRNA synthase (glutamine-hydrolysing) / glutamyl-tRNA(Gln) amidotransferase complex / 合成酵素; C-N結合を形成; C-N結合を形成するものうちグルタミンがアミド-N-供与体となるもの / glutaminyl-tRNAGln biosynthesis via transamidation / glutaminyl-tRNA synthase (glutamine-hydrolyzing) activity / aspartate-tRNA ligase activity / aspartyl-tRNA aminoacylation ...aspartate-tRNAAsn ligase / aspartate-tRNA(Asn) ligase activity / asparaginyl-tRNA synthase (glutamine-hydrolyzing) activity / glutaminyl-tRNA synthase (glutamine-hydrolysing) / glutamyl-tRNA(Gln) amidotransferase complex / 合成酵素; C-N結合を形成; C-N結合を形成するものうちグルタミンがアミド-N-供与体となるもの / glutaminyl-tRNAGln biosynthesis via transamidation / glutaminyl-tRNA synthase (glutamine-hydrolyzing) activity / aspartate-tRNA ligase activity / aspartyl-tRNA aminoacylation / regulation of translational fidelity / nucleic acid binding / translation / ATP binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Glu-tRNAGln amidotransferase C subunit / Glu-tRNAGln amidotransferase superfamily, subunit C / Glu-tRNAGln amidotransferase C subunit / Glu-tRNAGln amidotransferase C subunit, N-terminal domain / Aspartyl/glutamyl-tRNA(Asn/Gln) amidotransferase, C-terminal, domain 1 / Aspartyl/glutamyl-tRNA(Asn/Gln) amidotransferase, B subunit / Glutamyl-tRNA(Gln) amidotransferase A subunit / GAD-like domain / Aspartyl/Glutamyl-tRNA(Gln) amidotransferase, subunit B/E, catalytic / Glutamyl-tRNA(Gln) amidotransferase, subunit B, conserved site ...Glu-tRNAGln amidotransferase C subunit / Glu-tRNAGln amidotransferase superfamily, subunit C / Glu-tRNAGln amidotransferase C subunit / Glu-tRNAGln amidotransferase C subunit, N-terminal domain / Aspartyl/glutamyl-tRNA(Asn/Gln) amidotransferase, C-terminal, domain 1 / Aspartyl/glutamyl-tRNA(Asn/Gln) amidotransferase, B subunit / Glutamyl-tRNA(Gln) amidotransferase A subunit / GAD-like domain / Aspartyl/Glutamyl-tRNA(Gln) amidotransferase, subunit B/E, catalytic / Glutamyl-tRNA(Gln) amidotransferase, subunit B, conserved site / Aspartyl/glutamyl-tRNA(Asn/Gln) amidotransferase, subunit B /E / GatB/GatE catalytic domain / Glutamyl-tRNA(Gln) amidotransferase subunit B signature. / Asn/Gln amidotransferase / GatB domain / GatB domain / Aspartyl/glutamyl-tRNA amidotransferase subunit B-like / Aspartyl/glutamyl-tRNA(Asn/Gln) amidotransferase, C-terminal, domain 2 / Aspartate-tRNA ligase, type 1 / : / : / GAD domain / GAD domain / GAD-like domain superfamily / Amidase / Amidase, conserved site / Amidases signature. / Aspartyl/Asparaginyl-tRNA synthetase, class IIb / Amidase signature (AS) enzymes / Amidase signature (AS) domain / Amidase signature domain / Amidase signature (AS) superfamily / Amidase / Aminoacyl-tRNA synthetase, class II (D/K/N) / tRNA synthetases class II (D, K and N) / Glutamine synthetase/guanido kinase, catalytic domain / OB-fold nucleic acid binding domain, AA-tRNA synthetase-type / OB-fold nucleic acid binding domain / Histone, subunit A / Bira Bifunctional Protein; Domain 2 / BirA Bifunctional Protein; domain 2 / Aminoacyl-tRNA synthetase, class II / Aminoacyl-transfer RNA synthetases class-II family profile. / Gyrase A; domain 2 / Class II Aminoacyl-tRNA synthetase/Biotinyl protein ligase (BPL) and lipoyl protein ligase (LPL) / Nucleic acid-binding proteins / OB fold (Dihydrolipoamide Acetyltransferase, E2P) / Nucleic acid-binding, OB-fold / Alpha-Beta Complex / Beta Barrel / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Beta / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
: / RNA / RNA (> 10) / Aspartate--tRNA(Asp/Asn) ligase / Aspartyl/glutamyl-tRNA(Asn/Gln) amidotransferase subunit B / Glutamyl-tRNA(Gln) amidotransferase subunit A / Glutamyl-tRNA(Gln) amidotransferase subunit C
類似検索 - 構成要素
生物種Pseudomonas aeruginosa PAO1 (緑膿菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 3.705 Å
データ登録者Suzuki, T. / Nakamura, A. / Kato, K. / Tanaka, I. / Yao, M.
資金援助 日本, 1件
組織認可番号国
Ministry of Education, Culture, Sports, Science and Technology of Japan21370041 日本
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2015
タイトル: Structure of the Pseudomonas aeruginosa transamidosome reveals unique aspects of bacterial tRNA-dependent asparagine biosynthesis
著者: Suzuki, T. / Nakamura, A. / Kato, K. / Soll, D. / Tanaka, I. / Sheppard, K. / Yao, M.
履歴
登録2014年9月29日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02014年12月31日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年1月14日Group: Database references / Structure summary
改定 1.22015年1月28日Group: Database references
改定 1.32020年2月5日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Source and taxonomy
カテゴリ: citation / diffrn_source ...citation / diffrn_source / entity_src_gen / pdbx_entity_src_syn / pdbx_struct_oper_list
Item: _citation.journal_id_CSD / _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site ..._citation.journal_id_CSD / _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site / _entity_src_gen.pdbx_alt_source_flag / _pdbx_entity_src_syn.pdbx_alt_source_flag / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.42024年10月9日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Glutamyl-tRNA(Gln) amidotransferase subunit A
B: Aspartyl/glutamyl-tRNA(Asn/Gln) amidotransferase subunit B
C: Glutamyl-tRNA(Gln) amidotransferase subunit C
D: Glutamyl-tRNA(Gln) amidotransferase subunit A
E: Aspartyl/glutamyl-tRNA(Asn/Gln) amidotransferase subunit B
F: Glutamyl-tRNA(Gln) amidotransferase subunit C
G: Glutamyl-tRNA(Gln) amidotransferase subunit A
H: Aspartyl/glutamyl-tRNA(Asn/Gln) amidotransferase subunit B
I: Glutamyl-tRNA(Gln) amidotransferase subunit C
J: Glutamyl-tRNA(Gln) amidotransferase subunit A
K: Aspartyl/glutamyl-tRNA(Asn/Gln) amidotransferase subunit B
L: Glutamyl-tRNA(Gln) amidotransferase subunit C
M: Aspartate--tRNA(Asp/Asn) ligase
N: Aspartate--tRNA(Asp/Asn) ligase
O: Aspartate--tRNA(Asp/Asn) ligase
P: Aspartate--tRNA(Asp/Asn) ligase
Q: 76mer-tRNA
R: 76mer-tRNA
S: 76mer-tRNA
T: 76mer-tRNA


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)825,96220
ポリマ－825,96220
非ポリマー00
水00
1
A: Glutamyl-tRNA(Gln) amidotransferase subunit A
B: Aspartyl/glutamyl-tRNA(Asn/Gln) amidotransferase subunit B
C: Glutamyl-tRNA(Gln) amidotransferase subunit C
J: Glutamyl-tRNA(Gln) amidotransferase subunit A
K: Aspartyl/glutamyl-tRNA(Asn/Gln) amidotransferase subunit B
L: Glutamyl-tRNA(Gln) amidotransferase subunit C
M: Aspartate--tRNA(Asp/Asn) ligase
N: Aspartate--tRNA(Asp/Asn) ligase
Q: 76mer-tRNA
R: 76mer-tRNA


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)412,98110
ポリマ－412,98110
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area45070 Å2
ΔGint-258 kcal/mol
Surface area155120 Å2
手法PISA
2
D: Glutamyl-tRNA(Gln) amidotransferase subunit A
E: Aspartyl/glutamyl-tRNA(Asn/Gln) amidotransferase subunit B
F: Glutamyl-tRNA(Gln) amidotransferase subunit C
G: Glutamyl-tRNA(Gln) amidotransferase subunit A
H: Aspartyl/glutamyl-tRNA(Asn/Gln) amidotransferase subunit B
I: Glutamyl-tRNA(Gln) amidotransferase subunit C
O: Aspartate--tRNA(Asp/Asn) ligase
P: Aspartate--tRNA(Asp/Asn) ligase
S: 76mer-tRNA
T: 76mer-tRNA


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)412,98110
ポリマ－412,98110
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area45460 Å2
ΔGint-257 kcal/mol
Surface area154920 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)93.140, 185.675, 290.359
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 92.98, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質
Glutamyl-tRNA(Gln) amidotransferase subunit A / Glu-ADT subunit A / aspartyl-tRNA(Asn)/glutamyl-tRNA(Gln) amidotransferase subunit A


分子量: 51912.508 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Pseudomonas aeruginosa PAO1 (緑膿菌)
遺伝子: gatA, PA4483 / プラスミド: pET28b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q9HVT8, glutaminyl-tRNA synthase (glutamine-hydrolysing)
#2: タンパク質
Aspartyl/glutamyl-tRNA(Asn/Gln) amidotransferase subunit B / Asp/Glu-ADT subunit B / aspartyl-tRNA(Asn)/glutamyl-tRNA(Gln) amidotransferase subunit B


分子量: 51236.820 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Pseudomonas aeruginosa PAO1 (緑膿菌)
遺伝子: gatB, PA4484 / プラスミド: pET28b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): B834(de3)
参照: UniProt: Q9HVT7, 合成酵素; C-N結合を形成; C-N結合を形成するものうちグルタミンがアミド-N-供与体となるもの
#3: タンパク質
Glutamyl-tRNA(Gln) amidotransferase subunit C / Glu-ADT subunit C / aspartyl-tRNA(Asn)/glutamyl-tRNA(Gln) amidotransferase subunit C


分子量: 11557.967 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Pseudomonas aeruginosa PAO1 (緑膿菌)
遺伝子: gatC, PA4482 / プラスミド: pET28b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q9HVT9, 合成酵素; C-N結合を形成; C-N結合を形成するものうちグルタミンがアミド-N-供与体となるもの
#4: タンパク質
Aspartate--tRNA(Asp/Asn) ligase / Aspartyl-tRNA synthetase / AspRS / Non-discriminating aspartyl-tRNA synthetase / ND-AspRS


分子量: 67311.672 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Pseudomonas aeruginosa PAO1 (緑膿菌)
遺伝子: aspS, PA0963 / プラスミド: pET28b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): B834(de3) / 参照: UniProt: Q51422, aspartate-tRNAAsn ligase
#5: RNA鎖
76mer-tRNA


分子量: 24471.504 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Pseudomonas aeruginosa PAO1 (緑膿菌) / 参照: GenBank: 110227054
Has protein modificationN
配列の詳細THE C-TERMINAL RESIDUES FOR CHAINS B, E, H AND K HAVE ONLY WEAK ELECTRON DENSITY SO IT WAS NOT ...THE C-TERMINAL RESIDUES FOR CHAINS B, E, H AND K HAVE ONLY WEAK ELECTRON DENSITY SO IT WAS NOT POSSIBLE TO ACCURATELY ASSIGN THE SIDE CHAINS. THE C-TERMINI WERE MODELED AS ALA, BUT THE SEQUENCE ALIGNMENT IS UNKNOWN, AND WERE THEREFORE CHANGED TO UNK IN THIS ENTRY. THE UNK CORRESPOND TO RESIDUES WITHIN THE SEQUENCE DQIIEAKGLKQVTDSGAIEKMLDEVLAANAEQVEQYRAADEAKRGKMFGFFVGQAM KASKGKANPQQVNELLKKKLEA BUT CANNOT BE NUMBERED FOR CERTAINTY SINCE THEY ARE NOT SURE OF THE FRAME. SO THE RESIDUE NUMBERS OF UNK IS MEANINGLESS.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.04 Å3/Da / 溶媒含有率: 59.48 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6
詳細: MES, lithium sulfate, PEG3350, hexammine cobalt(III) chloride

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL41XU / 波長: 1 Å
検出器タイプ: RAYONIX MX225HE / 検出器: CCD / 日付: 2013年1月23日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.7→48.12 Å / Num. obs: 96512 / % possible obs: 92.1 % / 冗長度: 2.6 % / Net I/σ(I): 6.36

-
解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: (phenix.refine: 1.9_1692) / 分類: 精密化
精密化解像度: 3.705→46.769 Å / SU ML: 0.64 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.38 / 位相誤差: 35.53 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3286 4823 5 %
Rwork0.2923 --
obs0.2941 96481 92.11 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.705→46.769 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数49557 6488 0 0 56045
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00357725
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.83679683
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.50122409
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0349157
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0049393
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.7047-3.74680.40081260.36742132X-RAY DIFFRACTION65
3.7468-3.79080.39511640.3553068X-RAY DIFFRACTION93
3.7908-3.83710.33151440.35363074X-RAY DIFFRACTION93
3.8371-3.88560.39951770.35073107X-RAY DIFFRACTION93
3.8856-3.93670.38271430.33553066X-RAY DIFFRACTION94
3.9367-3.99060.36221690.33013095X-RAY DIFFRACTION94
3.9906-4.04760.30391680.32863147X-RAY DIFFRACTION93
4.0476-4.1080.33271630.32393051X-RAY DIFFRACTION94
4.108-4.17210.33391530.32833087X-RAY DIFFRACTION94
4.1721-4.24050.38111740.31533172X-RAY DIFFRACTION94
4.2405-4.31350.34081540.31533069X-RAY DIFFRACTION94
4.3135-4.39190.35451650.29933060X-RAY DIFFRACTION93
4.3919-4.47630.34981790.30063090X-RAY DIFFRACTION93
4.4763-4.56760.33791590.29743055X-RAY DIFFRACTION94
4.5676-4.66690.30121560.28993145X-RAY DIFFRACTION93
4.6669-4.77530.31581750.28993077X-RAY DIFFRACTION94
4.7753-4.89460.32621590.30053129X-RAY DIFFRACTION94
4.8946-5.02680.31391760.29123057X-RAY DIFFRACTION94
5.0268-5.17450.33491510.29483175X-RAY DIFFRACTION94
5.1745-5.34130.34411610.29113050X-RAY DIFFRACTION94
5.3413-5.5320.3331590.29423118X-RAY DIFFRACTION94
5.532-5.75310.34281600.29373119X-RAY DIFFRACTION93
5.7531-6.01440.35021640.30063072X-RAY DIFFRACTION94
6.0144-6.33080.33211580.29993126X-RAY DIFFRACTION93
6.3308-6.72630.35131640.28093116X-RAY DIFFRACTION93
6.7263-7.24390.3371610.27933068X-RAY DIFFRACTION93
7.2439-7.96970.29921690.2553054X-RAY DIFFRACTION92
7.9697-9.11550.28831540.23913048X-RAY DIFFRACTION91
9.1155-11.45660.25751530.21833069X-RAY DIFFRACTION91
11.4566-46.77320.27871650.25192962X-RAY DIFFRACTION87
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.2056-0.1189-0.00120.13930.010.05730.1171-0.0580.0097-0.1367-0.1827-0.13690.12830.1960.23750.09540.60150.0530.68470.31590.32474.4237-106.9762430.288
20.01940.017-0.04290.1364-0.13860.1267-0.059-0.2586-0.0515-0.166-0.0183-0.02530.00920.0510.02750.28970.13710.10690.4403-0.07340.382-15.078-65.8631401.656
30.0049-0.0020.02110.0541-0.04620.06650.0449-0.01170.0523-0.11980.015-0.06220.01660.01220.01380.35320.1920.12080.81340.05880.25817.2615-94.5023410.7376
40.1843-0.13480.10970.46420.0130.39530.1864-0.1422-0.1854-0.17150.0765-0.02630.16130.07690.2301-0.06550.0082-0.01950.27050.122-0.0218-0.7629-195.4985433.5066
50.0829-0.03340.04190.153-0.1970.1299-0.11380.02970.113-0.2345-0.27320.038-0.1213-0.0351-0.51470.34380.3288-0.16690.0179-0.06840.3628-25.2788-159.0579403.3095
60.0169-0.05070.05650.098-0.12690.1723-0.1538-0.0022-0.04230.0075-0.1675-0.0183-0.08030.0918-0.08770.2716-0.04220.09880.2651-0.10140.38170.1239-184.0533413.2669
70.0095-0.0045-0.00330.0001-0.00350.01640.0050.10250.0037-0.2686-0.14190.0031-0.2031-0.1623-0.00771.39660.4842-0.05141.49460.00740.601-45.5981-157.6205308.0415
80.2107-0.025-0.18860.0238-0.04780.20730.09810.2411-0.2479-0.244-0.0556-0.0384-0.3253-0.2150.03630.67570.1214-0.05910.5795-0.28680.6436-5.8092-180.6519334.8225
90.0101-0.01050.02760.0071-0.02390.03580.1376-0.00650.08530.00110.0328-0.0753-0.1369-0.019501.20520.1185-0.10051.0641-0.06870.7825-32.6346-156.1324327.5371
100.0073-0.00670.01780.0141-0.01550.03410.16760.1672-0.026-0.27940.0294-0.0018-0.1928-0.03630.00021.56820.5255-0.31581.4855-0.33420.9492-35.9769-65.6143306.6256
110.0772-0.02870.01450.04640.02950.02410.13040.2173-0.1546-0.2195-0.00680.1735-0.265-0.06950.0270.88920.0656-0.13510.8242-0.21690.63393.9681-88.6955333.8453
120.00990.00470.00040.0004-0.00190.00120.0161-0.03810.0483-0.13080.01370.0369-0.1608-0.0584-01.1090.06970.16191.04390.04370.8452-23.0588-64.0736326.0308
130.1875-0.00250.01340.26350.08440.1667-0.03760.3398-0.0812-0.195-0.07920.1054-0.02130.2665-0.01010.53440.134-0.07610.4795-0.0850.359131.6923-46.7658348.5665
140.19890.113-0.1020.0706-0.00420.2946-0.0346-0.10490.08590.0944-0.13930.1218-0.1740.0703-0.10650.40260.0625-0.02270.2448-0.22210.518728.7298-44.1785386.7127
150.1726-0.1267-0.05830.19530.17980.15220.06620.2996-0.0382-0.2662-0.10360.097-0.2547-0.1118-0.17650.69740.4678-0.03140.3968-0.22090.477521.3253-139.2103349.9969
160.3344-0.0928-0.20140.3220.25770.2896-0.1696-0.1982-0.21720.1751-0.04930.1807-0.2516-0.1407-0.29120.3430.45870.1029-0.0251-0.28790.297819.064-136.3206387.9926
170.0986-0.0249-0.05010.01480.01340.0750.0307-0.09480.0153-0.11780.0312-0.1889-0.2820.02170.0010.85860.2566-0.01330.6652-0.19050.9492-7.2977-31.7093390.2059
180.03540.01310.03840.0317-0.03250.19680.0470.11720.00010.0188-0.0556-0.072-0.1040.1252-0.02570.40790.1141-0.00590.2987-0.13930.564929.0153-175.9721345.0294
190.0268-0.0189-0.01080.0732-0.01690.0744-0.02370.0514-0.0490.11130.02610.017-0.0409-0.0705-00.70850.17510.1070.8336-0.18820.990238.8931-84.4714344.432
200.0334-0.0374-0.09680.00750.02410.0998-0.012-0.0750.0064-0.0771-0.0337-0.1097-0.0096-0.0627-0.09681.14290.3165-0.15340.3692-0.27650.9402-18.5028-125.1797392.2974
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1Chain A
2X-RAY DIFFRACTION2Chain B
3X-RAY DIFFRACTION3Chain C
4X-RAY DIFFRACTION4Chain D
5X-RAY DIFFRACTION5Chain E
6X-RAY DIFFRACTION6Chain F
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9X-RAY DIFFRACTION9Chain I
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11X-RAY DIFFRACTION11Chain K
12X-RAY DIFFRACTION12Chain L
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15X-RAY DIFFRACTION15Chain O
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17X-RAY DIFFRACTION17Chain R
18X-RAY DIFFRACTION18Chain S
19X-RAY DIFFRACTION19Chain Q
20X-RAY DIFFRACTION20Chain T

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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