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- PDB-4wgj: Crystal Structure of BepC protein (VirB-translocated Bartonella e... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4wgj
タイトルCrystal Structure of BepC protein (VirB-translocated Bartonella effector protein) with bound AMPPNP from Bartonella tribocorum
要素BepC protein
キーワードTRANSFERASE / VirB-translocated Bartonella effector protein / Structural Genomics / Seattle Structural Genomics Center for Infectious Disease / SSGCID
機能・相同性
機能・相同性情報


protein adenylyltransferase / regulation of cell division / nucleotidyltransferase activity / ATP binding
類似検索 - 分子機能
BepA, intracellular delivery domain / Intracellular delivery domain / Fido-like domain / Fic-like fold / Fido-like domain superfamily / Fic/DOC family / Fido domain / Fido domain profile. / Nucleic acid-binding, OB-fold / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER / GLYCINE / protein adenylyltransferase
類似検索 - 構成要素
生物種Bartonella tribocorum (バクテリア)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.7 Å
データ登録者Seattle Structural Genomics Center for Infectious Disease (SSGCID)
引用ジャーナル: Microorganisms / : 2021
タイトル: Evolutionary Diversification of Host-Targeted Bartonella Effectors Proteins Derived from a Conserved FicTA Toxin-Antitoxin Module.
著者: Schirmer, T. / de Beer, T.A.P. / Tamegger, S. / Harms, A. / Dietz, N. / Dranow, D.M. / Edwards, T.E. / Myler, P.J. / Phan, I. / Dehio, C.
履歴
登録2014年9月18日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02015年10月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年10月11日Group: Data collection / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: pdbx_struct_oper_list / reflns_shell / software
Item: _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation / _reflns_shell.percent_possible_all
改定 1.22021年9月8日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author / database_2
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.32023年9月27日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: BepC protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)26,9955
ポリマ-26,2771
非ポリマー7184
4,161231
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
Buried area980 Å2
ΔGint-3 kcal/mol
Surface area10410 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)59.330, 92.020, 45.840
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number18
Space group name H-MP21212
詳細biological unit is a monomer

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要素

#1: タンパク質 BepC protein


分子量: 26276.945 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Bartonella tribocorum (バクテリア)
: CIP 105476 / IBS 506 / 遺伝子: bepC, BT_1704 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: A9IWP7
#2: 化合物 ChemComp-ANP / PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER / AMP-PNP


分子量: 506.196 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / : C10H17N6O12P3
コメント: AMP-PNP, エネルギー貯蔵分子類似体*YM
#3: 化合物 ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / : C2H6O2
#4: 化合物 ChemComp-GLY / GLYCINE / グリシン


タイプ: peptide linking / 分子量: 75.067 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / : C2H5NO2
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 231 / 由来タイプ: 天然 / : H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.38 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.34 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: at 22.75mg/ml, incubated with 8mM each MgCl2 and AMPPNP, then 1:1 with Morpheus(H2): 10% PEG-8000, 20% ethylene glycol, 0.1M MES/imidazole, pH=6.5, 0.02M each sodium L-glutamate, DL-alanine, ...詳細: at 22.75mg/ml, incubated with 8mM each MgCl2 and AMPPNP, then 1:1 with Morpheus(H2): 10% PEG-8000, 20% ethylene glycol, 0.1M MES/imidazole, pH=6.5, 0.02M each sodium L-glutamate, DL-alanine, glycine, DL-lysine, DL-serine

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU FR-E+ SUPERBRIGHT / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU SATURN 944+ / 検出器: CCD / 日付: 2014年9月12日
放射モノクロメーター: Rigaku Varimax HF / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.7→50 Å / Num. obs: 28113 / % possible obs: 99.2 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 4.5 % / Biso Wilson estimate: 15.95 Å2 / Rmerge F obs: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.05 / Rrim(I) all: 0.056 / Χ2: 0.947 / Net I/σ(I): 20.88 / Num. measured all: 126835
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / Rejects: _

解像度 (Å)最高解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge F obsRmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured obsNum. possibleNum. unique obsRrim(I) all% possible all
1.7-1.7420.7070.4652.14100207919140.60692.1
1.74-1.790.8010.4372.75420198219630.54399
1.79-1.840.8490.3693.345591195419440.45499.5
1.84-1.90.9020.3024.15669189318830.36899.5
1.9-1.960.920.2514.965747183518330.30399.9
1.96-2.030.9560.1836.965884179517920.21999.8
2.03-2.110.9740.1479.16029172617200.17499.7
2.11-2.190.9850.1212.937128169016890.13899.9
2.19-2.290.9910.10116.527355158815880.114100
2.29-2.40.9930.08619.117472152815280.096100
2.4-2.530.9960.07122.867557146114600.07999.9
2.53-2.690.9970.0626.867831139613950.06799.9
2.69-2.870.9980.05332.68523130713070.057100
2.87-3.10.9990.04539.628766122312230.048100
3.1-3.40.9990.03546.138084113111300.03899.9
3.4-3.810.02759.397319103010310.029100
3.8-4.3910.02566.564739219210.027100
4.39-5.380.9990.02465.2554877917910.026100
5.38-7.60.9990.02954.7242336276270.032100
7.60.9990.02271.2921673753740.02599.7

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
XDSデータ削減
StructureStudio2.5.6データ収集
PHENIX(phenix.refine: dev_1803)精密化
PDB_EXTRACT3.15データ抽出
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
ARPArpWarpモデル構築
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4N67
解像度: 1.7→46.01 Å / SU ML: 0.17 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 18.94 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1929 1384 4.92 %Random selection
Rwork0.1639 26729 --
obs0.1653 28113 99.22 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 76.56 Å2 / Biso mean: 21.5511 Å2 / Biso min: 6.92 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.7→46.01 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1640 0 45 231 1916
Biso mean--32.16 32.57 -
残基数----210
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0061754
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0112385
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.039251
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005312
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.89638
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 10

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.7-1.76080.30641520.25152445259794
1.7608-1.83130.25911240.22612657278199
1.8313-1.91460.24621420.204926562798100
1.9146-2.01560.20931310.173726452776100
2.0156-2.14190.17271530.160126342787100
2.1419-2.30720.17931310.152526802811100
2.3072-2.53940.19971180.15627022820100
2.5394-2.90680.19851570.158426882845100
2.9068-3.6620.16171450.156127342879100
3.662-46.02680.17581310.146528883019100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL112)L122)L132)L222)L232)L332)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T112)T122)T132)T222)T232)T332)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.4203-0.977-0.73344.47651.59451.5665-0.0557-0.257-0.2390.33860.0938-0.18890.88520.4015-0.00170.29330.049-0.00530.14230.01960.197739.47415.1919-8.8646
22.5365-0.88310.2122.6278-0.83532.223-0.00020.3121-0.1753-0.4565-0.0927-0.40070.2670.46730.10880.20910.01570.05050.2414-0.05030.172944.10114.2074-24.2777
32.103-0.10520.42985.0077-0.16073.011-0.00410.12710.0919-0.0882-0.00530.1828-0.0766-0.0275-0.00370.0523-0.0047-0.00630.10670.00230.073434.962621.9897-18.9602
46.03122.75570.51996.01251.23042.89820.0961-0.2579-0.17870.1191-0.10450.01020.2844-0.1170.00320.133-0.010.02220.09630.01760.070434.380913.6864-4.8566
51.73910.7302-0.25953.2589-1.78793.47240.0276-0.0310.23290.24610.01980.1436-0.39640.0863-0.01910.1311-0.00620.01520.0845-0.02730.116143.442734.1997-10.299
61.30750.41040.02880.880.15690.0723-0.0080.00750.02880.0147-0.0351-0.07890.00020.10950.04940.1154-0.0020.00510.13820.00530.094649.358127.0669-15.4587
72.8962-1.0312.2783.8623-1.23485.99030.08950.39570.4054-0.219-0.03940.0848-0.15680.24530.02110.1349-0.02870.01460.19030.04170.139654.873535.1686-19.3501
80.98742.92553.15328.90229.26952-0.15710.80524.9711.0893-0.8121-1.1591-4.5545-1.63171.00320.46280.1609-0.00190.6341-0.07961.198653.206321.7543-18.3612
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1( CHAIN A AND RESID 0:22 )A0 - 22
2X-RAY DIFFRACTION2( CHAIN A AND RESID 23:43 )A23 - 43
3X-RAY DIFFRACTION3( CHAIN A AND RESID 44:73 )A44 - 73
4X-RAY DIFFRACTION4( CHAIN A AND RESID 74:93 )A74 - 93
5X-RAY DIFFRACTION5( CHAIN A AND RESID 94:145 )A94 - 145
6X-RAY DIFFRACTION6( CHAIN A AND RESID 146:194 )A146 - 194
7X-RAY DIFFRACTION7( CHAIN A AND RESID 195:209 )A195 - 209
8X-RAY DIFFRACTION8( CHAIN A AND RESID 303:303 )A303

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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