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万見
- PDB-4wbp: Crystal structure of the HR-1 domain of human caprin-1 in the P31... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4wbp
タイトルCrystal structure of the HR-1 domain of human caprin-1 in the P3121 space group
要素Caprin-1
キーワードRNA BINDING PROTEIN / all alpha helical
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of deadenylation-dependent decapping of nuclear-transcribed mRNA / positive regulation of stress granule assembly / intracellular mRNA localization / positive regulation of dendritic spine morphogenesis / positive regulation of dendrite morphogenesis / membraneless organelle assembly / intracellular membraneless organelle / generation of neurons / cell leading edge / synapse assembly ...regulation of deadenylation-dependent decapping of nuclear-transcribed mRNA / positive regulation of stress granule assembly / intracellular mRNA localization / positive regulation of dendritic spine morphogenesis / positive regulation of dendrite morphogenesis / membraneless organelle assembly / intracellular membraneless organelle / generation of neurons / cell leading edge / synapse assembly / signaling adaptor activity / molecular function activator activity / P-body / molecular condensate scaffold activity / cytoplasmic stress granule / lamellipodium / negative regulation of translation / mRNA binding / dendrite / synapse / RNA binding / ATP binding / membrane / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Cytoplasmic activation/proliferation-associated protein-1 C term / Cytoplasmic activation/proliferation-associated protein-1 C term / Caprin / Caprin-1 dimerization domain / Caprin-1 dimerization domain
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Wu, Y. / Zhu, J. / Huang, X. / Du, Z.
引用ジャーナル: To be published
タイトル: Crystal structure of the HR-1 domain of human caprin-1 in the P3121 space group
著者: Wu, Y. / Zhu, J. / Huang, X. / Du, Z.
履歴
登録2014年9月3日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02015年10月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年12月27日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_oper_list / struct_ncs_dom_lim
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id
改定 1.22024年11月20日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Caprin-1
B: Caprin-1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,6802
ポリマ－28,6802
非ポリマー00
水70339
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3240 Å2
ΔGint-19 kcal/mol
Surface area13730 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)66.000, 66.000, 117.701
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number152
Space group name H-MP3121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11chain A
21chain B

NCSドメイン領域:

Component-ID: 1 / Ens-ID: 1 / Beg auth comp-ID: ARG / Beg label comp-ID: ARG

Dom-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDSelection detailsAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
1ASNASNchain AAA132 - 2511 - 120
2HISHISchain BBB132 - 2501 - 119
詳細biological unit is the same as asym.

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要素

#1: タンパク質 Caprin-1 / Cell cycle-associated protein 1 / Cytoplasmic activation- and proliferation-associated protein 1 / ...Cell cycle-associated protein 1 / Cytoplasmic activation- and proliferation-associated protein 1 / GPI-anchored membrane protein 1 / GPI-anchored protein p137 / p137GPI / Membrane component chromosome 11 surface marker 1 / RNA granule protein 105


分子量: 14339.852 Da / 分子数: 2 / 断片: unp residues 132-251 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CAPRIN1, GPIAP1, GPIP137, M11S1, RNG105 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q14444
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 39 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.58 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.33 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8
詳細: 12% PEG600, 0.1 M Tris, 0.1 M Calcium acetate, 10% glycerol

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 21-ID-F / 波長: 0.97872 Å
検出器タイプ: MAR CCD 165 mm / 検出器: CCD / 日付: 2014年8月22日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97872 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5→39.23 Å / Num. obs: 10750 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 9.6 % / Net I/σ(I): 12.3
反射 シェル解像度: 2.5→2.64 Å / 冗長度: 9.5 % / Mean I/σ(I) obs: 2.3 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(phenix.refine: 1.8.2_1309)精密化
PDB_EXTRACT3.15データ抽出
精密化解像度: 2.5→39.23 Å / FOM work R set: 0.7851 / SU ML: 0.32 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 0 / 位相誤差: 27.35 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2656 1059 10.18 %
Rwork0.2124 9348 -
obs0.2177 10407 96.82 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 168.64 Å2 / Biso mean: 59.4 Å2 / Biso min: 19.4 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.5→39.23 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1992 0 0 39 2031
Biso mean---48.72 -
残基数----239
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0042022
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.9142721
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.063301
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.003354
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.48795
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDRmsタイプ
11A1113X-RAY DIFFRACTION11.869TORSIONAL
12B1113X-RAY DIFFRACTION11.869TORSIONAL
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 8

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.5002-2.6140.35131250.28011071119691
2.614-2.75180.32741250.28041096122192
2.7518-2.92410.32331220.25261120124295
2.9241-3.14980.28481350.23451160129598
3.1498-3.46660.27321340.22481180131499
3.4666-3.96780.26491350.198812031338100
3.9678-4.99740.24731350.176112311366100
4.9974-39.23850.23971480.212112871435100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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