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万見
- PDB-4w8c: Crystal structure of the helical domain deleted form MsrA from Cl... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4w8c
タイトルCrystal structure of the helical domain deleted form MsrA from Clostridium oremlandii
要素Peptide methionine sulfoxide reductase MsrA
キーワードOXIDOREDUCTASE / MsrA / Clostridium oremlandii / truncated form
機能・相同性
機能・相同性情報


L-methionine:thioredoxin-disulfide S-oxidoreductase activity / peptide-methionine (S)-S-oxide reductase / peptide-methionine (S)-S-oxide reductase activity / protein modification process
類似検索 - 分子機能
: / Selenoprotein methionine sulfoxide reductase A, helical domain / Peptide Methionine Sulfoxide Reductase; Chain A / Peptide methionine sulphoxide reductase MsrA / Peptide methionine sulphoxide reductase MsrA domain / Peptide methionine sulphoxide reductase MsrA superfamily / Peptide methionine sulfoxide reductase / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
GLYCINE / Peptide methionine sulfoxide reductase MsrA
類似検索 - 構成要素
生物種Alkaliphilus oremlandii OhILAs (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.7568 Å
データ登録者Lee, E.H. / Hwang, K.Y. / Kim, H.-Y.
引用ジャーナル: Plos One / 年: 2015
タイトル: Essential role of the C-terminal helical domain in active site formation of selenoprotein MsrA from Clostridium oremlandii
著者: Lee, E.H. / Lee, K. / Hwang, K.Y. / Kim, H.-Y.
履歴
登録2014年8月23日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02015年7月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年11月8日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description / Source and taxonomy
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / entity_src_gen / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_prerelease_seq / pdbx_struct_oper_list / refine_hist
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _entity_src_gen.pdbx_alt_source_flag / _pdbx_database_status.pdb_format_compatible / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation / _refine_hist.number_atoms_total / _refine_hist.pdbx_number_atoms_nucleic_acid / _refine_hist.pdbx_number_atoms_protein

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Peptide methionine sulfoxide reductase MsrA
B: Peptide methionine sulfoxide reductase MsrA
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)33,1574
ポリマ－33,0072
非ポリマー1502
水2,072115
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area900 Å2
ΔGint-4 kcal/mol
Surface area19080 Å2
単位格子
Length a, b, c (Å)65.851, 94.475, 122.647
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number21
Space group name H-MC222
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11B-353-

HOH

21B-355-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Peptide methionine sulfoxide reductase MsrA / Protein-methionine-S-oxide reductase / Peptide-methionine (S)-S-oxide reductase


分子量: 16503.271 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 1-144 / 変異: U16C / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Alkaliphilus oremlandii OhILAs (バクテリア)
遺伝子: msrA, Clos_1947 / プラスミド: pET21b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: A8MI53, peptide-methionine (S)-S-oxide reductase
#2: 化合物 ChemComp-GLY / GLYCINE / グリシン


タイプ: peptide linking / 分子量: 75.067 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H5NO2
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 115 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.04 Å3/Da / 溶媒含有率: 59.58 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5 / 詳細: 0.1 M Tris-HCl, 3.2 M NaCl

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: PAL/PLS / ビームライン: 5C (4A) / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2013年11月19日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.7→50 Å / Num. obs: 36941 / % possible obs: 96.4 % / 冗長度: 8.9 % / Biso Wilson estimate: 26.65 Å2 / Net I/σ(I): 49.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(phenix.refine: 1.8.1_1168)精密化
PDB_EXTRACT3.15データ抽出
HKL-2000データ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4LWJ

4lwj


解像度: 1.7568→32.6 Å / FOM work R set: 0.7456 / SU ML: 0.25 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 0.11 / 位相誤差: 31.49 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2752 1997 5.41 %Random selection
Rwork0.2262 34944 --
obs0.2288 36941 96.12 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 84.77 Å2 / Biso mean: 33.92 Å2 / Biso min: 11.13 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.7568→32.6 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2187 0 10 115 2312
Biso mean--48.07 30.09 -
残基数----271
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0162256
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.6133061
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.12317
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.007399
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.106803
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 14

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.758-1.8020.41561350.40172369250492
1.802-1.85070.43191400.37172443258396
1.8507-1.90520.38461410.33172466260797
1.9052-1.96670.3411420.29652505264798
1.9667-2.03690.30461440.25492501264598
2.0369-2.11850.30621460.22572546269298
2.1185-2.21490.27191450.19892555270099
2.2149-2.33160.26571440.20022519266399
2.3316-2.47770.28631470.21082567271499
2.4777-2.66890.25451470.21932571271899
2.6689-2.93730.24381480.221325882736100
2.9373-3.3620.27051490.20642599274899
3.362-4.23430.24141360.20512377251390
4.2343-32.60540.26331330.21552338247185

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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