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- PDB-4w7v: Crystal structure of XacCel5A in complex with cellobiose -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4w7v
タイトルCrystal structure of XacCel5A in complex with cellobiose
要素Cellulase
キーワードHYDROLASE / (a/b)8-barrel glycosyl hydrolase family 5 cellulase
機能・相同性
機能・相同性情報


hydrolase activity, hydrolyzing O-glycosyl compounds / carbohydrate metabolic process
類似検索 - 分子機能
Glycoside hydrolase, family 5, conserved site / Glycosyl hydrolases family 5 signature. / Glycoside hydrolase, family 5 / Cellulase (glycosyl hydrolase family 5) / Glycosidases / Glycoside hydrolase superfamily / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
beta-cellobiose / Cellulase
類似検索 - 構成要素
生物種Xanthomonas axonopodis pv. citri (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.43 Å
データ登録者Paiva, J.H. / Murakami, M.T.
資金援助 ブラジル, 1件
組織認可番号国
Sao Paulo Research Foundation (FAPESP)2013/13309-0 and 2014/07135-1 ブラジル
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Crystal structure of XacCel5A in complex with cellobiose
著者: Paiva, J.H. / Murakami, M.T.
履歴
登録2014年8月22日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02015年10月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年11月22日Group: Derived calculations / Refinement description / カテゴリ: pdbx_struct_oper_list / software / Item: _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.22019年4月17日Group: Author supporting evidence / Data collection / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.32020年1月1日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 2.02020年7月29日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Derived calculations / Non-polymer description / Structure summary
カテゴリ: atom_site / atom_site_anisotrop ...atom_site / atom_site_anisotrop / chem_comp / entity / entity_name_com / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_molecule_features / pdbx_nonpoly_scheme / struct_conn / struct_conn_type / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.type_symbol / _atom_site_anisotrop.U[1][1] / _atom_site_anisotrop.U[1][2] / _atom_site_anisotrop.U[1][3] / _atom_site_anisotrop.U[2][2] / _atom_site_anisotrop.U[2][3] / _atom_site_anisotrop.U[3][3] / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_asym_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_atom_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_comp_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_seq_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_atom_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_comp_id / _atom_site_anisotrop.type_symbol / _chem_comp.formula / _chem_comp.formula_weight / _chem_comp.id / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.formula_weight / _entity.pdbx_description / _entity.src_method / _entity.type
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12023年9月27日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 2.22024年11月6日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Cellulase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,3673
ポリマ－36,6821
非ポリマー6852
水4,612256
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)79.186, 81.756, 48.168
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number18
Space group name H-MP21212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-537-

HOH

21A-581-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 Cellulase


分子量: 36682.418 Da / 分子数: 1 / 断片: unp residues 42-352 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Xanthomonas axonopodis pv. citri (バクテリア)
株: 306 / 遺伝子: egl, XAC0030 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q8PRD3
#2: 多糖 beta-D-glucopyranose-(1-4)-beta-D-glucopyranose / beta-cellobiose


タイプ: oligosaccharide, Oligosaccharide / クラス: 代謝 / 分子量: 342.297 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: oligosaccharide / 参照: beta-cellobiose
記述子タイププログラム
DGlcpb1-4DGlcpb1-ROHGlycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/1,2,1/[a2122h-1b_1-5]/1-1/a4-b1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[][b-D-Glcp]{[(4+1)][b-D-Glcp]{}}LINUCSPDB-CARE
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 256 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.25 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.33 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 0.1M sodium cacodylate, 0.2 M sodium acetate, 28% PEG8000, 5% glycerol

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: LNLS / ビームライン: W01B-MX2 / 波長: 1.459 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2013年8月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.459 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.43→48.17 Å / Num. obs: 109499 / % possible obs: 98.9 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 4.14 % / Biso Wilson estimate: 23.61 Å2 / Rmerge F obs: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.062 / Rrim(I) all: 0.071 / Χ2: 0.897 / Net I/σ(I): 12.15 / Num. measured all: 452924
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / Rejects: _

解像度 (Å)最高解像度 (Å)Rmerge F obsRmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured obsNum. possibleNum. unique obsRrim(I) all% possible all
1.43-1.520.7120.7891.665895517922168750.93494.2
1.52-1.630.8550.4732.886511416803167650.5599.8
1.63-1.760.9350.34.56308415636156140.34699.9
1.76-1.920.9780.1757.516060314405143930.299.9
1.92-2.150.9920.09813.175687513042130370.112100
2.15-2.480.9960.06519.495092611464114600.074100
2.48-3.040.9980.05123.0444076970497040.058100
3.04-4.290.9990.03436.6934470752575230.038100
4.290.9990.02843.8518821416241280.03299.2

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
XDSデータ削減
PHASER位相決定
REFMAC5.8.0073精密化
PDB_EXTRACT3.15データ抽出
XSCALEデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1GZJ

1gzj


解像度: 1.43→48.17 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.98 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.969 / WRfactor Rfree: 0.153 / WRfactor Rwork: 0.1154 / FOM work R set: 0.8731 / SU B: 2.403 / SU ML: 0.04 / SU R Cruickshank DPI: 0.0585 / SU Rfree: 0.0568 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.059 / ESU R Free: 0.057 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.173 2831 4.9 %RANDOM
Rwork0.1319 54738 --
obs0.1339 54738 99.28 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 79.38 Å2 / Biso mean: 20.226 Å2 / Biso min: 10.58 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.31 Å20 Å20 Å2
2---0.37 Å2-0 Å2
3---0.68 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.43→48.17 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2447 0 46 256 2749
Biso mean--29.55 32.73 -
残基数----313
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0080.022572
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.022393
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3021.9683496
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.79935533
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.0495314
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg39.69724.587109
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.04615415
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg27.032159
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0820.2378
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.0212881
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02588
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.0891.7281256
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other2.0561.7251255
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.7122.6061570
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr3.13734965
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free30.838573
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded12.65655077
LS精密化 シェル解像度: 1.435→1.472 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.349 166 -
Rwork0.319 3676 -
all-3842 -
obs--90.78 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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